ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ
ΓΕΦΥΡΕΣ ΘΕΙΟΥ
ΑΣΘΕΝΕΙΣ ΔΥΝΑΜΕΙΣ Ιοντικοί δεσμοί, Δεσμοί Υδρογόνου, van der Waals
ΑΣΘΕΝΕΙΣ ΔΥΝΑΜΕΙΣ Υδρόφοβοι Δεσμοί
ΕΠΙΠΕΔΑ ΟΡΓΑΝΩΣΗΣ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ
Αντι-παράλληλη β-επιφάνεια Παράλληλη β-επιφάνεια
ΕΣΠΕΙΡΑΜΕΝΟ ΣΠΕΙΡΑΜΑ
ΕΠΙΠΕΔΑ ΟΡΓΑΝΩΣΗΣ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ
Αιμοσφαιρίνη
Αιμοσφαιρίνη
Αντισώματα
Ακτίνη
Κολλαγόνο Ελαστίνη
Ενεργό Κέντρο-Προσδέτες
Μοντέλο κλειδί-κλειδαριά Μοντέλο επαγωγικής προσαρμογής= Το υπόστρωμα αλλάζει τη δομή του Ενεργού Κέντρου
Ενεργό Κέντρο Figure 3-38. The binding site of a protein. (A) The folding of the polypeptide chain typically creates a crevice or cavity on the protein surface. This crevice contains a set of amino acid side chains disposed in such a way that they can make noncovalent bonds only with certain ligands. (B) A close-up of an actual binding site showing the hydrogen bonds and ionic interactions formed between a protein and its ligand (in this example, cyclic AMP is the bound ligand).
Αλλοστερική Ρύθμιση
«Μοριακοί Διακόπτες» Φωσφορυλιώσεις
«Μοριακοί Διακόπτες» GTP-GDP
«Μοριακοί Διακόπτες» ATP-ADP
Ποιοι ομοιοπολικοί δεσμοί συμμετέχουν στη δομή των πρωτεϊνών; Ποιοι μη-ομοιοπολικοί δεσμοί συμμετέχουν στη δομή των πρωτεϊνών; Μεταξύ ποιων ομάδων αναπτύσσονται; Ποιες είναι οι κυριότερες δευτεροταγείς δομές πρωτεϊνών; Τι είναι οι «μοριακοί διακόπτες»; Ποια η λειτουργία τους;