الانـــــــزيمــــــــــــــــــــــــــاتـــــ Enzymes الانـــــــزيمــــــــــــــــــــــــــاتـــــ

Enzyme ماهــــــــــو الانزيم خواص الانزيمات الحفز بواسطة الانزيمات Enzyme ماهــــــــــو الانزيم خواص الانزيمات التركيب الكيميائي للانزيمات طـبـيـعـة عــمـــــل الانزيم العوامل التي تؤثر على درجة النشاط الانزيمي www.themegallery.com Company Logo

Enzymes تعريفه قديما: تعريفه حديثا: 1 2 3 الإنزيم أو إنظيم وهي كلمة لاتينية تعني( في الخميرة) in yeast) )، إذ إن عملية الحفز الحيوي، اكتشفت أولا في عملية تخمر الجلوكوز إلى كحول بواسطة الخميرة. لقد كانت الإنزيمات تعرف على إنها عوامل عضوية تكونت بواسطة الخلايا الحية ولا تعتمد على وجود الخلايا في عملها. عبارة عن مواد بروتينية تكونت بواسطة الخلايا الحية وهي تساعد على سرعة تفاعلات معينة بدون التأثير على ثابت الاتزان للتفاعل. www.themegallery.com Company Logo

آليـــــــــــــــــة عمله Enzymes آليـــــــــــــــــة عمله يعمل على خفض طاقة التنشيط مما يسمح بانجاز تفاعلات تجري عادة ضمن درجات حرارة مرتفعة جدا ، وفق الشروط الحيوية بدرجة حرارة لا تتعدى درجة حرارة الجسم الحي ، ليعود بعد انجاز التفاعل إلى وضعه الأصلي مما يمكنه من المشاركة بتفاعل جديد وهذا ما يسمح لكميات قليلة من الأنزيم بالمشاركة لفترة زمنية طويلة في التفاعل www.themegallery.com Company Logo

Enzymes خواص الانزيماتـ 3- الأنزيمات مركبات لها ثلاث أبعاد فراغية . 1- كل التفاعلات في الخلية تحتاج إلى أنزيمات 2- تعتبر الأنزيمات محفزة أكثر للتفاعلات الكيميائية أكثر من المحفزات الكيميائية خواص الانزيماتـ 3- الأنزيمات مركبات لها ثلاث أبعاد فراغية . 4- الأنزيمات التي تتخصص في تفاعل معين تتواجد في مختلف الخلايا 5- لكل أنزيم يوجد موقع نشط لإرتباط المادة به . 6- لكل إنزيم يوجد مادة خاصة به .

Enzymes تفضل الأنزيمات على المحفزات الكيميائية في التحفيز للأسباب التالية: 1- الأنزيمات لها قدرة تحفيزية أكبر بكثير من المحفزات الكيميائية . 2- الأنزيمات متخصصة أكثر من المحفزات الكيميائية . 3- تعمل الأنزيمات على تخفيض طاقة التنشيط Ea أكثر من المحفزات الكيميائيه. 4- الأنزيمات منظمة أكثر من المحفزات الكيميائية. www.themegallery.com Company Logo

مخطط لأنزيم تريوزفوسفات إيزميراز Enzymes مخطط لأنزيم تريوزفوسفات إيزميراز www.themegallery.com Company Logo

الموقع النشط في الأنزيم ( active site ) : Enzymes الموقع النشط في الأنزيم ( active site ) : لكل انزيم تركيب خاص ودقيق, يميزه عن غيره وفي كل انزيم مركز منشط او اكثر مسؤول عن قيام الانزيم بعمله حيث يتلاءم الموقع الفعال هذا مع نوع مادة الاساس (substrate) التي يعمل عليها الانزيم , التي ترتبط في هذا المكان . بالبدايه ترتبط مادة الاساس بالانزيم فيتكون مركبا "معقدا" مؤقتا (Enzyme-Substrate Complex). ثم يتحلل المركب المعقد المؤقت ليكون نواتج ويتحرر الانزيم . 2- الموقع النشط قد يمثله أحماض أمينية قطبية أ وغير قطبية ، لذا فإن ارتباط الأنزيم بالمادة يعتمد عل pH 3- الارتباط بين الأنزيم والمادة يكون ضعيف وانعكاسي ( Weak & Reversible ) خواص الموقع النشط : 1-له 3ابعادفراغيه www.themegallery.com Company Logo

Enzymes تخصص الإنزيمات Specificity of enzymes * إن التخصص من أهم مميزات الإنزيمات ويقصد بالتخصص أن لكل إنزيم مادة معينة أو مجموعة مواد متشابهة كيماوياً يستطيع أن يؤثر فيها دون غيرها. لتخصص الإنزيمات درجات متفاوته يوثر www.themegallery.com Company Logo

Enzymes تخصصية الانزيمات تخصصية فراغية تخصص مجموعة فعالة تخصصية مطلقة www.themegallery.com Company Logo

تخصص مجموعة فعالة التى تربط شقى جزئ المادة المتفاعلة تتخصص هذه الإنزيمات طبقاً لنوع الرابطة أمثلة : 1.انزيم ( alcohol dehydrogenase ) وهو انزيم يتخصص في تفاعلات الكحولات R-COH + NADH + HR- OH + NAD 2. انزيم ( Hexokinase ) : وهو تفاعل يعمل على السكريات(السداسيه) 3. أنزيم (lipase ) يعمل على الروابط الأسترية. 5. أنزيم ( Carbohydrase) يعمل على الروابط الجلايكوسيديكية. 4. أنزيم ( protase ) يعمل على الروباط الببتيدية . www.themegallery.com Company Logo

تخصصية مطلقة Absolute Specificity تخصص للإنزيمات يعرف بالتخصص المطلق ومثال بأن يقوم الأنزيم بالتفاعل مع تركيب معين كأن يقوم انزيم الكينيز بأدخال مجموعة الفوسفات على الالدوزات فى وجود فأذا قام الانزيم بذلك التفاعل على الجلوكوز فقط دون غيرة من السكريدات سمى ان تخصص الانزيم مطلق ِِِِATP أمثله: 1. أنزيم glucokinase وهو أنزيم يعمل على مركب D- glucose . 2. أنزيم glucerolkinase وهو أنزيم يعمل على مركب الجليسرول . www.themegallery.com Company Logo

تخصصية فراغية معظم المواد الكيماوية التى تتكون أثتاء عمليات الهدم والبناء داخل الخلايا الحية ذات التشابه فراغى أى أن منها المركبات اليمينية والمركبات اليسارية ولقد بلغت معظم الإنزيمات درجة كبيرة فى أنها تخصصها بحيث تؤثر فقط فى المركب اليمنى مثلا دون شبيه اليسارى . مثال : أنزيم ( Glucosoxidase ) : وهو أنزيم يعمل على المركب –β D- glucose www.themegallery.com Company Logo

Enzymes التركيب الكيميائي للانزيمات الإنزيمات التى تتكون من شقين الإنزيمات التى تتكون من البروتينات البسيطة أحمدهما بروتينى والآخر غير بروتينى يتكون من ذرة معدنية أو جزئ عضوى ، ويعرف هذا الشق باسم المجموعة الغير بروتينية , ولاشك أن المجموعات الغير بروتينة هى جزء من المركز الفعال لجزئ الإنزيم , وقد دلت الابحاث على أنه يمكن فصل المجموعة الغير بيروتينية عن الشق البروتينى فى بعض الإنزيمات فى حين لا يمكن حدوث ذلك فى البعض الآخر نظراً لأرتباط الشقين وتشمل عدد من الإنزيمات المحللة مثل إنزيم البورييز وإنزيم الأميليز وهذه الإنزيمات تتكون كليا من أحماض أمينية. www.themegallery.com Company Logo

من الناحية الكيميائية وجود التالى : Enzymes أشارت الدراسات الأنزيمية الى أنة يلزم لكى يقوم الأنزيم بعملة على اي مادة تفاعل Substrate من الناحية الكيميائية وجود التالى : (أ) يجب أن تحتوى المادة على مجموعتين مماثلة للنزيم مع مجموعتين آخرتين غير متماثلة وتكون المجموعات الأربعة متصلة بذرة كربون كما بالشكل التالى لابد من وجود مواقع مقابلة من الأنزيم والمادة المتفاعلة ولا يقل عادة عن ثلاثة مواقع نشاط الثلاثة مواقع للأنزيم تكون مختلفة أو غير متناظرة www.themegallery.com Company Logo

شــــكـــــــــــــــــــــــــــل(1) Enzymes شــــكـــــــــــــــــــــــــــل(1) www.themegallery.com Company Logo

طبيعة عمل الإنزيم The nature of enzyme action التفاعل الإنزيمى يحدث نتيجة لإتحاد المادة إتحادا فعليا بالإنزيم مكوناً مركباً ما وهذا الاتحاد مؤقت إذ ينحل هذا المركب سريعا بعد احداث تغيير فى مادة التفاعل إلى الإنزيم الاصلى ونواتج التفاعل ثم يتحد الإنزيم من جديد بكمية أخرى من مادة التفاعل * إن جزيئات مادة التفاعل ( أ ) فى محلول ما تحتوى على كمية من الطاقة لذلك فهى دائمة الحركة والتصادم بعضها ببعض ، فإذا ما إكتسبت تلك الجزيئات كمية طاقة كافية لبدء التفاعل مع جزئ مادة ثانية ( ب ) فأن نتيجة لتصادمها فإنها تصبح قادرة على التفاعل والتحول إلى المادة جديدة ( أب أو ج ) . لذلك تعرف كمية الطاقة التى يجب لجزيئات المادة أن تكتسبها حتى تتفاعل بطاقة التنشيط Energy of activation وبتتبع تأثير الإنزيم فى مثل هذه التفاعلات فقد وجد أن الإنزيم يسبب نقص كمية طاقة التنشيط اللازمة لاتمام التفاعل لجزئ المادة أ لتتحول إلى المادة ج ، وينتج عن ذلك أن عدداً أكبر من جزيئات المادة سوف يصل لمستوى طاقة التنشيط اللازمة فى وحدة الزمن وبذلك تزيد سرعة التفاعل ، وقد قدرت طاقة التنشيط اللازمة للتحليل الحامضى لجزئ السكروز على 525 م بمقدار 25560 كالورى ، بينما طاقة التنشيط اللازمة لتحليل جزئ السكروز فى وجود إنزيم السكريز على درجة 525 م تساوى 8700 سعراً. www.themegallery.com Company Logo

www.themegallery.com Company Logo

لذلك فمن المعتقد أن الإنزيم يقلل من طاقة التنشيط اللازمة لجزئ المادة المتفاعلة اى توصيل طاقة المادة الى طاقة التنشيط لكى تتفاعل وذلك عن طريق اتحاده معها فيكون معقد انزيمى ذو طاقة تنشيط أقل آى أن الأنزيم يخفض طاقة التنشيط اللازمة لأتمام التفاعل www.themegallery.com Company Logo

العوامل التي تؤثر على درجة النشاط الإنزيمي : 1)تركيز المادة الداخلة في التفاعل : تتناسب درجة النشاط الإنزيمي طردياً مع تركيز المادة الداخلة في التفاعل فتزيد بزيادة تركيزها إلى أن يصل تركيزها إلى حد التشبع بعدها تثبت عندها درجة النشاط الإنزيمي. 2)درجة الحرارة : لكل إنزيم درجة حرارة يكون عندها أكثر نشاطا وتسمى هذه الدرجة بدرجة الحرارة المثلى ، ويقل نشاط الإنزيم تدريجيا كلما زادت درجة الحرارة عنها إلى أن تصل إلى درجة حرارة يقف عندها نشاط الإنزيم تماما ، وهذه الدرجة هي التي يتغير فيها التركيب الطبيعي له ويفقد نشاطه ، أما في حالة إذا انخفضت درجة الحرارة عن الدرجة المثلى فان نشاطه يقل أيضا إلى أن يصل درجة حرارة دنيا يكون عندها أقل نشاط للإنزيم ، ولكن في حالة رفع الحرارة و مرة أخرى يعود للإنزيم نشاطه مرة أخرى . ومن الجدير بالذكر انه في حالة ما أريد حفظ إنزيم ما لمدة طويلة فيمكن أن يحفظ مبرداً على درجة حرارة ( -20م ) أي عشرين درجة تحت الصفر المئوي وعندما يراد استخدامه مرة أخرى فإن نشاطه يعود مرة أخرى عند رفع درجة حرارته إلى درجة الحرارة المناسبة للتفاعل الإنزيمي www.themegallery.com Company Logo

العوامل التي تؤثر على درجة النشاط الإنزيمي : 3)الرقم الهيدروجيني (PH ) : لكل إنزيم رقم هيدروجيني PH معين يكون الإنزيم عنده أكثر نشاطا ويسمى الرقم الهيدروجيني المثالي وإذا قل عنه أو زاد عنه الرقم الهيدروجيني فان نشاط الإنزيم يقل بالتالي إلى أن يتوقف نشاط الإنزيم ، وذلك عندما يصل الرقم الهيدروجيني الأدنى أو الأقصى حيت يتغير التركيب الطبيعي للإنزيم في هذه الحالة www.themegallery.com Company Logo

*** الوحدة الدولية لقاس نشاطية الإنزيم IU*** هي كمية الإنزيم اللازمة لتحويل 1 مول من المادة الداخلة في التفاعل في الدقيقة إلى نواتج عند درجة حرارة 30 درجة مئوية وعند الرقم الهيدروجيني المناسب للإنزيم . www.themegallery.com Company Logo

مع تحيات / هند اللقماني .. نوال الكبكبـي .. أمنية بشاوي.. مع تحيات / هند اللقماني .. نوال الكبكبـي .. أمنية بشاوي..

Thank You !