ΤΑ ΑΜΙΝΟΞΕΑ. Tα 20 αμινοξέα ( όνομα – συμβολισμός – ισοηλεκτρικό σημείο – απαραίτητα Ε – μη απαραίτητα ΝΕ )‏

Παρουσίαση με θέμα: "ΤΑ ΑΜΙΝΟΞΕΑ. Tα 20 αμινοξέα ( όνομα – συμβολισμός – ισοηλεκτρικό σημείο – απαραίτητα Ε – μη απαραίτητα ΝΕ )‏"— Μεταγράφημα παρουσίασης:

1 ΤΑ ΑΜΙΝΟΞΕΑ

2

3 Tα 20 αμινοξέα ( όνομα – συμβολισμός – ισοηλεκτρικό σημείο – απαραίτητα Ε – μη απαραίτητα ΝΕ )‏

4 Μόνο τα α- και L- αμινοξεα συναντάμε στις πρωτείνες

5 Τα αμινοξέα είναι ηλεκτρολύτες Εχουν όξινες και βασικές ιδιότητες Ισοηλεκτρικό σημείο (pI) αμινοξέος είναι η τιμή του pH όπου υπάρχει κυρίως ως διπολικό ιόν, δηλ.είναι ηλεκτρικά ουδέτερο. Το φορτίο του αμινοξέος εξαρτάται από το pH

6 Τα απαραίτητα και μη απαραίτητα αμινοξέα ΑΠΑΡAITHTA Λευκίνη (Leu) L Ισολευκίνη (Ιle) I Λυσίνη (Lys) K Μεθειονίνη (Met) M Φαινυλαλανίνη (Phe) F Θρεονίνη (Thr) T Θρυπτοφάνη (Trp) W Bαλίνη (Val) V ΜΗ ΑΠΑΡΑΙΤΗΤΑ Αλανίνη (Αla) A Αργινίνη (Arg) R Ασπαραγίνη (Asn) N Ασπαραγινικό οξύ (Αsp) D Γλουταμίνη (Gln) Q Γλουταμινικό οξύ (Glu) E Γλυκίνη (Gly) G Ιστιδίνη (His) H Κυστείνη (Cys) C Προλίνη ( Pro) P Σερίνη (Ser) S Τυροσίνη (Tyr) Y

7 Μεγάλη ποικιλία μικρών βιομορίων με σημαντική λειτουργία προκύπτουν από τα αμινοξέα

8 Nτοπαμίνη, Αδρεναλίνη, Νοραδρεναλίνη Ντοπαμίνη : νευροδιαβιβαστής που σχετίζεται με την ασθένεια Parkinson και την σχιζοφρένεια Αδρεναλίνη, Νοραδρεναλίνη : ορμόνες του μυελού των επινεφριδίων

9 ΠΕΠΤΙΔΙΑ Πεπτιδικός Δεσμός - Πολυπεπτιδικές Αλυσίδες

10 Σημαντικά Πεπτίδια Οπιοειδή Πεπτίδια Ενδορφίνες : 17-31 αμινοξέα Εγκεφαλίνες: Tyr-Gly-Gly-Phe-Met Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu Oρμόνες S S Οξυτοκίνη : Cys-Tyr-Ile-Gln-Cys-Pro-Leu-Gln S S Bαζοπρεσσίνη : Cys-Tyr-Ile-Gln-Cys-Pro-Arg-Gly ACTH, Γλυκαγόνη, Ινσουλίνη, Γαστρίνη κ.λ.π Αντιβιοτικά, Δηλητήρια ζώων κ.λ.π

11 ΠΡΩΤΕΙΝΕΣ Αποτελούνται από μία ή περισσότερες πολυπεπτιδικές αλυσίδες Τα φυσικά πολυπεπτίδια περιέχουν από 50 έως 2000 αμινοξέα (Μορ.Βάρος 5.500 έως 220.000)‏ Κάθε πρωτείνη έχει μία απολύτως καθορισμένη αλληλουχία αμινοξέων, που ορίζεται γενετικά απο το DNA H βιολογική λειτουργία των πρωτεινών καθορίζεται από την τρισδιάστατη δομή τους

12 Ο Βιολογικός ρόλος των Πρωτεινών Καταλυτική δράση, Ενζυμα : (Αμυλάση, Λιπάση, Πεψίνη κ.α)‏ Μεταφορά Ουσιών : (Αιμοσφαιρίνη, Μυοσφαιρίνη, Φερριτίνη,κ.α)‏ Συστολή Μυών : (Ακτίνη, Μυοσίνη κ.α)‏ Δομικές - Στηρικτικές πρωτείνες : (Κολλαγόνο, Ελαστίνη, Α- Κερατίνη κ.α)‏ Ανοσοπρωτείνες : ( Ανοσοσφαιρίνες, Ιντερφερρόνη, κ.α)‏ Ρυθμιστικές πρωτείνες : ( Ινσουλίνη, Αυξητική ορμόνη, Θυρεοτροπίνη, κ.α)‏ Γενετικές πρωτείνες : ( Νουκλεοπρωτείνες π.χ DNA + Iστόνες)‏

13 H Δομή των Πρωτεινών Κάθε πρωτείνη έχει μια εντελώς ορισμένη αλληλουχία αμινοξέων, που ουσιαστικά καθορίζει την τρισδιάστατη δομή της (Στερεοδιάταξη) Η βιολογική δραστικότητα μιας πρωτείνης, οφείλεται στην στερεοδιάταξη της Πρωτοταγής δομή : η αλληλουχία των αμινοξέων Δευτεροταγής δομή : οι αναδιπλώσεις των διαφόρων τμημάτων της πεπτιδικής αλυσίδας, σε κανονικές επαναλαμβανόμενες δομές Τριτοταγής δομή : Ο τρόπος αναδίπλωσης και συσπείρωσης ολόκληρου του πρωτεινικού μορίου. Τελική διαμόρφωση του μορίου στο χώρο. Τεταρτοταγής δομή : ο τρόπος σύζευξης δύο ή περισσοτέρων πολυπεπτιδικών αλυσίδων

14 Πρωτοταγής και Δευτεροταγής Δομή

15 Τριτοταγής και Τεταρτοταγής Δομή

16 Η Μυοσφαιρίνη Μεταφέρει Ο 2 στους μυς.Εφεδρική πηγή Ο 2 Συμπαγής, σφαιρική πρωτείνη 153 αμινοξέα 75% α-έλικα Προσθετική ομάδα : 1 μόριο αίμης με 1 άτομο Fe(+2)‏ Το Ο 2 δεσμέυεται μόνο στο άτομο Fe(+2)‏

17 Το μόριο της Αίμης

18 H Aιμοσφαιρίνη Μεταφορέας Ο 2, CO 2 και Η + στα αίμα 4 αλυσίδες ανά δύο όμοιες HbA = α 2 β 2 (ενηλίκων)‏ ( α=141, β=146 αμινοξέα)‏ 4 ομάδες αίμης σε εσοχές κοντά στην επιφάνεια Οι βιολογικές ιδιότητες της αιμοσφαιρίνης αποτέλεσμα των αλληλεπιδράσεων των υπομονάδων α,β

19 Η δομή των αλυσίδων α- και β- της αιμοσφαιρίνης HbA και τα γονίδια των αιμοσφαιρινών

20 Φαινόμενο Bohr Αλληλεπιδράσεις μεταξύ των υπομονάδων της αιμοσφαιρίνης Στους Ιστούς : Τα υψηλά επίπεδα CO 2 και Η + απελευθερώνουν Ο 2 Στους Πνεύμονες : Η υψηλή συγκέντρωση Ο 2 απελευθερώνει CO 2 και Η +

21 Οι Μεταλλάξεις της Αιμοσφαιρίνης Εχουν βρεθεί πάνω από 3000 μεταλλαγμένων αιμοσφαιρινών. Επηρεάζουν συνήθως αρνητικά την μεταφορά οξυγόνου και οδηγούν σε σοβαρές αναιμίες Στη Δρεπανοκυτταρική αναιμία, η μεταλλαγμένη αιμοσφαιρίνη S (HbS), διαφέρει από την κανονική (HbA) σε ένα αμινοξύ, το β6 HbA Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys-…. HbS Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys-…. H μετάλλαξη αυτή οφείλεται σε αλλαγή μίας μόνο βάσης (Τ αντί για Α) στο γονίδιο της αιμοσφαιρίνης. Η γενετική αυτή ασθένεια - όπως και άλλες - μπορούν να ανιχνευθούν στην αρχή της εγκυμοσύνης με πρόσληψη και ανάλυση γονιδιακού (εμβρυικού) DNA.

22 Oι Θαλασσαιμίες χαρακτηρίζονται από απώλεια ή ανωμαλία μιας αλυσίδας της αιμοσφαιρίνης Οι γενετικές ανωμαλίες αυτές, μπορεί να οφείλονται : σε έλλειψη του γονιδίου της αιμοσφαιρίνης σε ελλατωμένη ποσότητα ή λανθασμένη επεξεργασία του mRNA το mRNA κωδικοποιεί μη φυσιολογική πρωτείνη β - Θαλασσαιμία : πλήρης έλλειψη ή μειωμένη ποσότητα της β αλυσίδας α - Θαλασσαιμία : μειωμένα επίπεδα α αλυσίδας

23 Η Ινσουλίνη Πρωτείνη - Ορμόνη του παγκρέατος Ενωση κλειδί του μεταβολισμού Προάγει αναβολικές διεργασίες (σύνθεση γλυκογόνου,λιπαρών οξέων,πρωτεινών) Αναστέλλει καταβολικές διεργασίες (διάσπαση γλυκογόνου,λιπαρών οξέων) Ρύθμιση της γλυκόζης στο αίμα (υπογλυκαιμική δράση) Δύο πεπτιδικές αλυσίδες : Α 21 αμινοξέα και Β 30 αμινοξέα Δύο δεσμοί -S-S- (δισουλφιδικοί δεσμοί) ενώνουν τις αλυσίδες A και Β μεταξύ τους Εχει συμπαγή τριδιάστατη δομή

24 Η ινσουλίνη από διάφορα ζωικά είδη διαφέρει μόνο σε αμινοξέα στις θέσεις Α8,Α9,Α10 και Β30 Η ινσουλίνη γουρουνιού, σκύλου και μοσχαριού, έχουν τις μικρότερες ουσιαστικές διαφορές στην πρωτοταγή δομή με την ανθρώπινη ινσουλίνη. Ινσουλίνη μοσχαριού και γουρουνιού χρησιμοποιούνται στη θεραπεία του σακχαρώδη διαβήτη Ανθώπινη ινσουλίνη παρασκευάζεται σήμερα από βακτήρια, με γενετική μηχανική ή με τροποποίηση ινσουλίνης γουρουνιού.

25 Η ινσουλίνη από διάφορα ζωικά είδη διαφέρει μόνο σε αμινοξέα στις θέσεις Α8,Α9,Α10 και Β30 Η ινσουλίνη γουρουνιού, σκύλου και μοσχαριού, έχουν τις μικρότερες ουσιαστικές διαφορές στην πρωτοταγή δομή με την ανθρώπινη ινσουλίνη. Ινσουλίνη μοσχαριού και γουρουνιού χρησιμοποιούνται στη θεραπεία του σακχαρώδη διαβήτη Ανθώπινη ινσουλίνη παρασκευάζεται σήμερα από βακτήρια, με γενετική μηχανική ή με τροποποίηση ινσουλίνης γουρουνιού.

26 Λιποπρωτείνες Πλάσματος Οι λιποπρωτείνες είναι σύμπλοκα πρωτεινών και λιπιδίων Μεταφέρουν τα λιπίδια (τριγλυκερίδια, χοληστερίνη, φωσφολιπίδια) και συμμετέχουν στον μεταβολισμό τους Η περιεκτικότητα τους στο αίμα σχετίζεται με σοβαρές παθήσεις π.χ αρτηριοσκλήρωση

27 Τα κυριότερα είδη λιποπρωτείνης HDL, LDL, VLDL, Χυλομικρά έχουν χαρακτηριστικό μέγεθος, πυκνότητα και ρόλο

28 Tο Κολλαγόνο είναι μιά ινώδης πρωτείνη. Βασικό συστατικό του δέρματος, των οστών, των τενόντων, του χόνδρου, των αγγείων και των δοντιών Η βασική μονάδα αποτελείται από τρείς αλυσίδες με 1000 αμινοξέα η κάθε μία. Η πιο αφθονη πρωτείνη των θηλαστικών Υπάρχει σε όλα τα όργανα, για να συγκρατεί μαζί τα διάφορα είδη κυττάρων.

29 ΕΝΖΥΜΑ Καρβονική Ανυδράση Ενζυμο της αντίδρασης: Η 2 Ο + CO 2 ΗCO 3 - + H + Τα ένζυμα είναι πρωτείνες Εχουν σφαιρικό σχήμα Εχουν περίπλοκη τρισδιάστατη δομή

30 α – Αμυλάση (Παγκρεατική)‏

31 ΠΕΡΙΟΧΗ ΕΝΕΡΓΟΥ ΚΕΝΤΡΟΥ Μία περιοχή του ενζύμου η ενεργός περιοχή, είναι ιδιαίτερα σημαντική Το σχήμα και το χημικό περιβάλλον μέσα στην ενεργό περιοχή επιτρέπει σε μια χημική αντίδραση να γίνει πιο εύκολα © H.PELLETIER, M.R.SAWAYA ProNuC Database ProNuC Database

32

33 Tα Ενζυμα μειώνουν την Ενεργεια Ενεργοποίησης και τον Χρόνο της αντίδρασης Η συνολική ενέργεια που απελευθερώνεται και τα προιόντα της αντίδρασης είναι τα ίδια είτε η αντίδραση γίνει ενζυματικά είτε όχι.

34 Συμπαράγοντες Ενζύμων ( Συνένζυμα – Προσθετικές ομάδες) Πολλά ένζυμα για να δράσουν, χρειάζονται ένα μικρό μη πρωτεινικό μόριο Τα συνένζυμα είναι οργανικές ενώσεις χαλαρά δεμένες με το ένζυμο, που απομακρύνονται εύκολα.(π.χ. ΝΑD+, FAD, ADP κ.α.)‏ Οι προσθετικές ομάδες είναι ενώσεις πολύ ισχυρά δεμένες με τα ενζυμα, που δεν απομακρύνονται (π.χ. αίμη )‏

35

36

37

38

39