UNIVERSITATEA POLITEHNICA TIMIŞOARA CURS nivel MASTER BIOINFORMATICA Prof Dr George I Mihalaş UMF Victor Babeş 1 1 1 1

www.medinfo.umft.ro/dim/bioinformatica.htm

CURSUL 3 Noțiuni de BIOCHIMIE 1 1 1 1

Planul cursului Aminoacizi Proteine Acizi nucleici Structură Proprietăți Proteine Legătura peptidică Structuri: primară, secundară, 3D Acizi nucleici Nucleotide Structura primară Structura secundară

Compoziţia materiei vii

AminoAcizi - Proteine

Aminoacizi - structură, sarcină electrică Structura: Formula generală H2N-CH-R-COOH capătul carboxil (-COOH) este acid (pierde proton H+) şi devine -COO- capătul amino (-NH2) este bazic/alcalin (acceptă proton ) şi devine -NH3+ caracter amfoter Forme ionice (zwitterioni) Sarcina depinde de pH: (+) în mediu acid (-) în mediu bazic pH izoelectric molecula neutră Electroforeza

Structura moleculară standard

Reprezentarea structurilor moleculare

Aminoacizi: coduri abundenţă

Aminoacizi - proprietăţi a aminoacizi: R legat la carbonul a b aminoacizi (b alanină) Izomerie Optică (chiralitate): L şi D [în proteine sunt numai L] Structurală (stereochimică): S şi R [în proteine sunt S la carbonul α, excepţie Cys (R) şi Gly (nonchiral)] AA esenţiali : 9 (7) Nu pot fi sintetizaţi în organism

Proprietăţi

Hidrofobicitate (grupări polare = hidrofil, grupări nepolare = hidrofob, solubil în lipide)

Listă proprietăţi

Solubilitate, densitate, volum, suprafaţă, pK

Proprietăţi (masă, frecvenţă apariţie)

Legătura peptidică

Structura proteinelor - structura primară - secvenţa aminoacizilor - structura secundară - structura terţiară - structura cuaternară

Structura secundară a proteinelor (i) Corey şi Pauling (1943) Alpha helix (MALEK) met, ala, leu, glu, lys gly şi pro – helix breakers proprietăţi α-helix 3,6 AA într-o spiră pas: 5.21 Å formă de şurub cu pasul spre dreapta catene spre exterior determinare – difracţie cu raze X (Perutz şi Kendrew, 1958) Corey şi Pauling

Structura secundară a proteinelor (ii) Pliuri beta – AA aromatici (tri, tyr, phe) şi β-C (ile, val, tre)

Structura terţiară a proteinelor (3D) - legături între părţi (punţi de hidrogen, legături disulfidice, van der Waals) - plieri, încovoieri – structură tridimensională complexă

Structura cuaternară a proteinelor legături între unităţi proces catalizat de “holoenzime” exemple hemoglobina (4 subunităţi - tetramer) ADN polimeraza canalele ionice proteine globulare

Structura proteinelor

Structura primară a proteinelor Succesiunea aminoacizilor – secvenţa se citeşte (şi se numerotează) de la capătul cu gruparea amino liberă

Determinarea structurii primare a proteinelor Metode biochimice de determinare a secvenţei Cantitatea de aminoacizi (hidroliză în acizi) Degradare Edman Fracţionare prin digestie cu enzime proteolitice Spectrometrie de masă Deducere din secvenţa genelor

Exemple de structuri primare Ex: insulina (Sanger, 1951)

Acizi nucleici

Componentele Acizilor Nucleici: - o pentoză - riboza sau de(z)oxi riboza - acid fosforic - o bază azotată

Structura acizilor nucleici baze azotate, nucleoside, nucleotide

Acizi nucleici - componente

Esterificarea (legăturile fosfat - pentoză)

Formarea lanţului polinucleotidic

ADN şi ARN

Perechi de baze azotate

Structura primară a ADN

Perechile de baze în ADN

Structura dublu helix Watson & Crick (1953)

ADN şi ARN

Structura dublu helix a ADN

PAUZA