Biochimia cavitatii orale

Cuprins Proteine Enzime Vitamine Glucide Lipide Hormoni Biochimia salivei Biochimia dintilor Biochimia placii dentare Factori care influenteaza integritatea structurilor orale

ROL PROPRIETATI FIZICO CHIMICE STRUCTURA CLASIFICARE PROTEINELE ROL PROPRIETATI FIZICO CHIMICE STRUCTURA CLASIFICARE

ROL: Structural Functional Energetic COMPOZITIA PROTEINELOR STRUCTURA PROTEINELOR Primara Secundara Tertiara Cuaternara Denaturarea proteinelor

Clasificarea proteinelor In functie de structura se clasifica in: Holoproteine: numai din aminoaciizi Heteroproteine: aminoacizi si o parte neproteica numita grup prostetic

AMINOACIZII Nomenclatură Aminoacizii se denumesc folosind cuvântul „acid“, urmat de „amino“ și numele acidului corespunzător. Prin prefixele „di“, „tri“ etc., se arată numărul de grupe amino și carboxil, iar poziția relativă a două grupe funcționale se precizează cu literele grecești „α“, „β“, „γ“, „δ“, „ε“, în care acidul este α dacă grupările amino și carboxil se leagă de un același carbon, β dacă grupările amino și carboxil se leagă la atomi de carbon alăturați, iar, pe măsură ce crește distanța, se vor numi γ, δ, ε. În cazul compușilor aromatici, se folosesc prefixele „orto“, „meta“, „para“. , acid α amino-propanoic , acid β amino-propanoic

Exista 20 de aminoacizi ce intră în componența proteinelor Exista 20 de aminoacizi ce intră în componența proteinelor. Aceștia sunt: alanină, valină, leucină, izoleucină, prolină, triptofan, fenilalanină, metionină, glicocol, serină, treonină, tirozină, asparagină, glutamină, cisteină, acid aspartic, acid glutamic, arginină, lisină, histidină (acesta din urmă constituie un aminoacid esențial pentru copiii cu vârsta sub 1 an). Dintre aceștia, 8 sunt esențiali, adică nu pot fi produși de organismul uman și trebuie aduși din exterior, prin alimentație (valina, leucina, izoleucina, triptofanul, fenilalanina, metionina, lisina și treonina).

Proprietăți fizice Aminoacizii sunt substanțe solide, cristalizate. Au puncte de topire foarte ridicate și sunt solubili în H2O.Multi aminoacizi au gustul dulce.

Proprietăți chimice Caracter de amfion Amfionii sunt structuri chimice care, în cadrul aceleeași molecule, conțin ambele tipuri de sarcini. .

Soluții tampon Aminoacizii se folosesc la prepararea soluțiilor tampon. Acestea sunt soluțiile în care, dacă se adaugă o cantitate limitată (mică) de acid sau de bază, aceasta este neutralizată și pH-ul soluției nu se schimbă.

Reacții caracteristice acizilor organici Deoarece conțin gruparea carboxil, care este specifică acizilor carboxilici, aminoacizii reacționează la această grupare în același fel. Reacții caracteristice aminelor Datorită grupării amino, care este specifică aminelor, conținută în moleculă, aminoacizii reacționează la această grupare în mod similar. Reacția de condensare În timpul acestei reacții se formează legături noi între atomi ce aparțin la molecule distincte, numite legături peptidice. Rezultatul reacției sunt peptidele.

  Aminoacizi esenţiali (indispensabili din sursele exogene, nesintetizabili de către organismul uman)   Lipsa din organism al unui sau mai multor aminoacizi esenţiali, determină carenţa proteică:   Fenilalanina  Phe  ,  Lizina  Lys   ,  Leucina  Leu  ,  Izoleucina  Ile  , Metionina  Met   , Treonina  Thr  , Triptofanul  Trp    - , Valina  Val  

CLASIFICAREA PROTEINELOR: Metaloproteine Cromoproteine Nucleoproteine Glucoproteine Lipoproteine Fosfoproteine

Holoproteine Holoproteine cu următoarele clase de proteine Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regulă substanţe solubile în apă sau în soluţii saline:protaminele, histonele, prolaminele, glutelinele, globulinele, albuminele. Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol de susţinere, protecţie şi rezistenţă mecanică:colagenul, cheratina şi elastina.

Proprietăţi fizico-chimice Masă moleculară Datorită formării aproape în exclusivitate din aminoacizi, putem considera proteinele ca fiind de fapt nişte polipeptide, cu masă moleculară foarte mare intre 10.000 şi 6.000.0000

Solubilitatea proteinelor Proteinele sunt substanţe solide, macromoleculare, solubile în general în apă şi insolubile în solvenţi organici nepolari.Unele proteine sunt solubile în apă dar insolubile în alcool, altele sunt solubile în soluţii apoase de electroliţi, acizi organici.. Solubilitatea lor depinde foarte mult de legăturile care se stabilesc între grupările libere de la suprafaţa macromoleculelor şi moleculele solventului.La suprafaţa macromoleculelor proteice se găsesc grupări libere de tip polar,-COOH, -NH2, -OH, -SH, -NH, grupări cu caracter hidrofil care favorizează dizolvarea proteinelor în apă.De asemenea există grupări de tip apolar, hidrofobe, de regulă radicali de hidrocarburi -CH3, -C6H5, -C2H5, care favorizează dizolvarea proteinelor în alcool. . În contact cu apa proteinele greu solubile manifestă fenomenul de gonflare, datorită tendinţei de hidratare datorată grupărilor polare. Gelatina de exemplu se îmbibă foarte puternic cu apa dînd naştere prin răcire la geluri.

Punctul izoelectric şi caracterul amfoter Caracter amfoter Proteinele la fel ca şi aminoacizii sunt substanţe amfotere şi formează în soluţii apoase amfioni: , în prezenţa H2O În mediu acid proteinele se comportă ca baze slabe ele primind protoni şi fomînd cationi proteici: Reacţia stă la baza electroforezei proteinelor,datorită incărcării pozitive cationii migrează spre catod, fenomen numit cataforeză, proteina fiind în acest caz electropozitivă.

Proprietăţi chimice Din punct de vedere chimic, proteinele sunt heteropolimeri constituiţi din 20 de L-α aminoacizi în care grupările carboxil se pot combina cu grupările amino formînd legături peptidice, formînd lanţurile peptidice. Aminoacizii standard au proprietăţi variate, proprietăţi care sunt direct responsabile de structura tridimensională a proteinei, dar şi de proprietăţile acesteia.

În lanţul polipeptidic aminoacizii formează legăturile peptidice prin cuplarea grupei carboxil cu o grupă amino;odată legat în lanţul proteic aminoacidul se "transformă" în aminoacid "rezidual" iat atomii d ecarbon , azot, hidrogen şi oxigen implicaţi în legături formează "scheletul" proteinei.Atunci cînd lanţul proteic se termină cvu o grupă carboxil poartă denumirea de carboxi terminus sau( C -terminus), în timp ce, dacă se termină cu gruparea amino, devine amino-terminus (N-terminus).

Responsabile de proprietăţile chimice sunt aceleaşi grupări carboxil şi amino libere, neimplicate în formarea legăturilor peptidice, însă mai intervin şi diferiţii radicali grefaţi pe scheletul proteinei. Datorită grupărilor carboxil şi amino libere ele dau aceleaşi reacţi ca şi la aminoacizi. Caracterul amfoter este responsabil de formarea de săruri atît cu bazele cît şi cu acizii Legătura peptidică este responsabilă de formarea de cobinaţii complexe denumite chelaţi. Prezenţa diferiţilor radicali alchilici, sau arilici determină formarea unor derivaţi ai substanţelor proteice (derivaţii halogenaţi şi nitrici sunt cei mai importanţi)

În functie de rolul biologic principal proteinele se împart în 6 clase :          – Proteine structurale. Acestea sunt reprezentate de proteinele ce joaca rol plastic, acele proteine ce intra în structura membranelor biologice, a tesuturilor si organelor. Proteinele structurale cele mai bine studiate sunt: colagenul întâlnit în tesutul conjunctiv din cartilaje, tendoane, piele, oase etc., elastina ce intra în structura tesutului conjunctiv elastic din ligamente, fibroina din matasea produsa de Bombix mori, sclerotina întâlnita în exoscheletul insectelor, keratina ce se gaseste în cantitati mari în derma, par, pene etc., proteinele membranare ce intra în structura tuturor membranelor biologice si altele.

Proteinele de rezerva – Proteinele de rezerva au rolul principal de a constitui principala rezerva de aminoacizi a organismelor vii. Din aceasta grupa fac parte cazeina care este componenta proteica majora a laptelui, gliadina din cariopsele cerealelor, zeina ce reprezinta principala proteina de rezerva din boabele de porumb, ovalbumina si lactalbumina din oua si respectiv din lapte, feritina care faciliteaza acumularea ionilor de fier în splina si altele.

Proteinele contractile   – Proteinele contractile au un rol important pentru miscarea organismelor vii fiind implicate în contractia muschilor, cililor, flagelilor etc. Cele mai bine studiate proteine contractile sunt actina si miozina implicate în contractia miofibrilelor si dineina care asigura miscarea cililor si flagelilor la nevertebrate.

Proteinele de transport Proteinele de transport sunt proteine cu o structura deseori complexa ce îndeplinesc un important rol în transportul diferitilor metaboliti în organism. Cele mai bine studiate proteine de transport sunt hemoglobina care asigura transportul oxigenului si dioxidului de carbon, mioglobina cu rol în transportul oxigenului la nivel muscular, albuminele serice care realizeaza transportul acizilor grasi în circulatia sanguina, -lipoproteinele serice care asigura transportul lipidelor în sânge etc. Tot din aceasta categorie fac parte si transportorii membranari care realizeaza transportul activ, contra gradientului de concentratie, al diferitilor metaboliti prin membranele biologice.

Proteinele cu rol catalitic si hormonal Proteinele cu rol catalitic si hormonal reprezinta o grupa extrem de importanta de proteine functionale. Din aceasta grupa fac parte enzimele (care sunt toate, fara nici o exceptie, proteine), precum si unii hormoni (hormonii reglatori ai hipotalamusului, hormonii hipofizei, cei pancreatici, hormonii paratiroidieni, hormonii timusului etc.).

Proteine cu rol de protectie – Proteine cu rol de protectie. Acestea sunt proteine implicate în diferite procese fiziologice de protectie si aparare a organismului fata de anumiti factori externi. Cele mai bine studiate sunt trombina (o proteina ce participa la procesul coagularii sanguine), fibrinogenul (care este precursorul fibrinei, proteina implicata, de asemenea, în procesul coagularii sanguine), imunoglobulinele sau anticorpii (proteine capabile sa formeze complecsi anticorp – antigen cu proteinele straine organismului respectiv si altele.

Structura primară Structura primară este dată de aminoacizii care intră în lantul proteic prin formarea legăturilor peptidice. În structura primară se observă lanţul de aminoacizi În proteinele naturale legătura peptidică se stabileşte între gruparea carboxilică de la C1 şi gruparea aminică de la C2, încît lanţul peptidic va fi format dintr-o succesiune de unităţi CO-NH-CH ,legate cap-cap. La unul din capetele lanţului peptidic se găseşte o grupare -NH2 liberă,iar la celălat capăt se află o grupare -COOH liberă

Structura secundară Structura secundară se referă la forma şi la lungimea lanţurilor polipeptidice, proprietăţi induse de legăturile de hidrogen. Cele mai întîlnite tipuri de structura secundară sunt alpha helixul şi lanţurile beta. Elicea alpha se formează prin rotaţia unui lanţ polipeptidic în jurul propriei axe

Structura în foaie pliată Structura în foaie pliată. Plierea catenei are loc prin formarea legăturilor de hidrogen între gruparea carboxilică a unui aminoacid şi gruparea aminică a aminoacidului vecin.Lanţul polipetidic pliat se prezintză ca o panglică îndoită alternativ la dreapta şi la stînga, plierea avînd loc în dreptul carbonilor metinici. Mai multe lanţuri polipeptidice pliate dau naştere unei reţele, între aceste lanţuri pliate putîndu-se de asemenea forma legături de hidrogen, acestea fiind în număr mai mare cînd grupările terminale a 2 lanţuri sunt aranjate diferit (-NH2 şi COOH, sau HOOC-şi -NH2). Catenele polipeptidice pliate predomină în proteinele fibrilare şi mai puţin în cele globulare

6)Structura α elicoidală (6)Structura α elicoidală, ipoteză lansată de Corey şi Pauling, ipoteză conform căreia lanţul polipeptidic se poate prezenta şi înfăşurat sub formă de spirală. În acest model, fiecare spiră cpnţine de obicei 27 aminoacizi, iar distanţa între spire este de 5,44 A. Fiecare aminoacid măreşte spira cu 1,47 A. În faţa fiecărei grupări -CO- va apare la o distanţă de 2,8A o grupare NH de la al treilea aminoacid. Între aceste grupări se stabilesc punţile de hidrogen care asigură stabilitatea α helix-ului. În acest model lanţul polipeptidic se prezintă sub forma unui surub cu pasul fie spre dreapta, fie spre stînga. În cazul proteinelor naturale, acestea datorită conţinutului în L-aminoacizi,pasul helixului va fi spre dreapta, catenele laterale ies în afara corpului propriu-zis putînd reacţiona fie cu moleculele solventului fie cu alte catene polipeptidice

Structura terţiară Prin intermediul cristalografiei cu raze X s-a dovedit faptul că macromoleculele proteice au o conformaţie tridrimensională , realizată de obicei prin intermediul cuplării mai multor lanţuri polipeptidice scurte între ele, cuplare care duce la formarea fibrelor proteice;legăturile intercatenare pot fi principale sau secundare

În afară de aceste legaături se mai pot stabili alte tipuri de legături: legături ionice (stabilite de obicei între grupările aminice şi cele carboxilice ionizate), legături de tip van der Waals (legături electrostatice slabe care se stabilesc între radicalii hidrofobi), legături fosfodiesterice (între 2 resturi de serină şi acid fosforic)legături eterice (stabilite la nivelul aminoacizilor cu grupări hidroxilice.

Structura cuaternară structura cuaternară se referă la modul cum se unesc subunităţile proteice.Enzimele care catalizează asamblarea acestor subunităţi poartă denumirea de holoenzime, în care o parte poartă denumirea de subunităţi reglatoare şi subunităţi catalitice. Vedere 3 D a hemoglobinei cele 4 subunităţi roşu şi galben, iar unitatea hemică verde.Numele de hemoglobină este format din hem şi globină , denumire ce denotă faptul că hemoglobina are la bază proteine globulare cuplate cu o grupare hem

Hemoglobină Hemoglobina este pigmentul respirator (pigmentul roşu), a tuturor vertebratelor, fiind prezentă în eritrocite, unde are rol în : transportul oxigenului (oxihemoglobină), şi a CO2 (carbohemoglobină). Constituită dintr-o componentă proteică numită globină şi o componentă prostetică, colorată, hemul, un nucleu porfirinic cu 11 duble legături conjugate.Molecula hemoglobinei este un ansamblu alcătuit din 4 subunităţi proteice, formate dintr-un lanţ proteic strîns asociat cu grupul hemic.Fiecare lanţ proteic adoptă o conformaţie de alfa helix identică cu globina din alte proteine(mioglobina de ex).

Structure

planul superior este ocupat de o legătură reversibilă cu oxigenul din heterociciclu, configuraţia compusului format fiind cea de tip octaedrică. Atunci când oxigenul nu este legat , locul său este luat de o moleculă de apă, conformaţia fiind a unui octaedru neregulat. Fierul are 2 ioni : Fe 2+ şi Fe3+, însă Fe 3+ nu poate lega O;legarea O se face şi cu oxidarea de către oxigen a Fe la Fe3+, deci fierul trebuie să existe în forma de oxidare +2 pentru a lega oxigenul. La om hemoglobina are o conformaţie de tetramer, numită hemoglobina A , formată din 2 lanţuri α şi 2 lanţuri β, formate fiecare din 141, respectiv 146 aminoacizi. Hemoglobina A se numerotează α1β 2, subunităţile fiind legate prin punţi de sare, legături de hidrogen şi interacţii hidrofobe astfel: α1β1 α1β2.

Monoxidul de carbon afectează legarea oxigenului de hemoglobină, datorită afinităţii de circa 200 de ori mai mare faţă de oxigen. Acest lucru este tradus prin aceea că o cantitate extrem de mică de CO (provenit de exemplu din fumul de ţigară, eşapamentul automobilelor), reduce foarte mult capacitatea de legare a O2 de către hemoglobină.Monoxidul formează carboxihemoglobina un compus extrem de stabil, de culoare roşu strălucitor .Asemănător cu monoxidul de carbon se comportă şi ionii CN-(cian),SO(monoxidul de sulf), NO2(dioxid de azot)0 ;S2-(sulfit). Oxidarea Fe2+ la Fe 3+ deteremină conversia hemoglobinei la hemiglobină sau methemoglobină, compus care nu poate lega oxigenul.În sîngele normal hemoglobina este protejată printr-un sistem reducător de această transformare.Însă anumiţi anioni de tipul oxidului nitros N2O, sau dioxidului de NO2, sunt capabili să transforme o fracţie foarte mică de hemoglobină în methemoglobină, acest lucru neavînd importanţă medicală (NO2 este nociv prin alt mecanism, în timp ce N2O este folosit în anestezii de scurtă durată, ceea ce nu permite afectarea hemoglobinei.La populaţiile aclimatizate la înălţimi mari concentraţia de esterului glicerin23difosfat sanguin este mult crescută, ceea ce permite transportul unor cantităţi mai mari de oxigen la nivelul ţesuturilor în condiţiile unei presiuni a oxigenului

Atunci cînd are loc moartea hematiilor , membrana lor se rupe, hemoglobina este hidrolizată iar Fe recuperat.Ciclul porfirinic se desface iar fragmentele sunt metabolizate de ficat.În urma procesului rezultă o moleculă de CO pentru fiecare moleculă de hemoglobină metabolizată.Procesul este unul natural şi reprezintă o sursă de CO pentru corpul uman, monoxid care se elimină prin aerul expirat.Produsul de metabolizare final estebilirubina, un pigment de culoare galbenă a cărui nivel semnifică distrugerea hematiilor

Alte tipuri de hemoglobină Mioglobina: Este identificată în muşchi, întîlnindu-se la toate vertebratele, unde colorează muşchii în roşu sau cenuşiu închis.Este foarte aemănătoare cu hemoglobina, însă diferă de aceasta prin faptul ca nu prezintă unităţi tetramerice.De regulă stochează oxigenul pentru a fi transportat mai departe.

NUCLEOPROTEINELE Rol compozitie structura

Nucleozide Nucleozide = baze azotate + monozaharid (pentoza) Baze azotate + riboza (ribo-nucleozide) Baze azotate + dezoxiriboza (dezoxiribo-nucleozide) Nucleotide = nucleozide + fosfat 1, 2 sau 3 resturi de acid fosforic  nucleozide-mono, di sau tri-fosfatate Legatura de tip ester intre monozaharid si acidul fosforic

Denumirea nucleozidelor si a nucleotidelor Baza azotata riboza dezoxiriboxa MP DP TP Adenina adenozina dezoxiadenozina AMP ADP ATP Guanina guanozina dezoxiguanozina GMP GDP GTP Citozina citidina dezoxicitidina CMP CDP CTP Timina - timidina TMP TDP TTP Uracil uridina - UMP UDP UTP