UNIVERSITATEA POLITEHNICA TIMIŞOARA

Παρουσίαση με θέμα: "UNIVERSITATEA POLITEHNICA TIMIŞOARA"— Μεταγράφημα παρουσίασης:

1 UNIVERSITATEA POLITEHNICA TIMIŞOARA
CURS nivel MASTER BIOINFORMATICA Prof Dr George I Mihalaş UMF Victor Babeş 1 1 1 1

2

3 CURSUL 3 Noțiuni de BIOCHIMIE 1 1 1 1

4 Planul cursului Aminoacizi Proteine Acizi nucleici Structură
Proprietăți Proteine Legătura peptidică Structuri: primară, secundară, 3D Acizi nucleici Nucleotide Structura primară Structura secundară

5 Compoziţia materiei vii

6 AminoAcizi - Proteine

7 Aminoacizi - structură, sarcină electrică
Structura: Formula generală H2N-CH-R-COOH capătul carboxil (-COOH) este acid (pierde proton H+) şi devine -COO- capătul amino (-NH2) este bazic/alcalin (acceptă proton ) şi devine -NH3+ caracter amfoter Forme ionice (zwitterioni) Sarcina depinde de pH: (+) în mediu acid (-) în mediu bazic pH izoelectric molecula neutră Electroforeza

8 Structura moleculară standard

9 Reprezentarea structurilor moleculare

10 Aminoacizi: coduri abundenţă

11 Aminoacizi - proprietăţi
a aminoacizi: R legat la carbonul a b aminoacizi (b alanină) Izomerie Optică (chiralitate): L şi D [în proteine sunt numai L] Structurală (stereochimică): S şi R [în proteine sunt S la carbonul α, excepţie Cys (R) şi Gly (nonchiral)] AA esenţiali : 9 (7) Nu pot fi sintetizaţi în organism

12

13 Proprietăţi

14 Hidrofobicitate (grupări polare = hidrofil, grupări nepolare = hidrofob, solubil în lipide)

15 Listă proprietăţi

16 Solubilitate, densitate, volum, suprafaţă, pK

17 Proprietăţi (masă, frecvenţă apariţie)

18 Legătura peptidică

19 Structura proteinelor - structura primară - secvenţa aminoacizilor - structura secundară - structura terţiară - structura cuaternară

20 Structura secundară a proteinelor (i)
Corey şi Pauling (1943) Alpha helix (MALEK) met, ala, leu, glu, lys gly şi pro – helix breakers proprietăţi α-helix 3,6 AA într-o spiră pas: 5.21 Å formă de şurub cu pasul spre dreapta catene spre exterior determinare – difracţie cu raze X (Perutz şi Kendrew, 1958) Corey şi Pauling

21

22 Structura secundară a proteinelor (ii)
Pliuri beta – AA aromatici (tri, tyr, phe) şi β-C (ile, val, tre)

23 Structura terţiară a proteinelor (3D)
- legături între părţi (punţi de hidrogen, legături disulfidice, van der Waals) - plieri, încovoieri – structură tridimensională complexă

24 Structura cuaternară a proteinelor
legături între unităţi proces catalizat de “holoenzime” exemple hemoglobina (4 subunităţi - tetramer) ADN polimeraza canalele ionice proteine globulare

25 Structura proteinelor

26 Structura primară a proteinelor
Succesiunea aminoacizilor – secvenţa se citeşte (şi se numerotează) de la capătul cu gruparea amino liberă

27 Determinarea structurii primare a proteinelor
Metode biochimice de determinare a secvenţei Cantitatea de aminoacizi (hidroliză în acizi) Degradare Edman Fracţionare prin digestie cu enzime proteolitice Spectrometrie de masă Deducere din secvenţa genelor

28 Exemple de structuri primare
Ex: insulina (Sanger, 1951)

29 Acizi nucleici

30 Componentele Acizilor Nucleici: - o pentoză - riboza sau de(z)oxi riboza - acid fosforic - o bază azotată

31 Structura acizilor nucleici baze azotate, nucleoside, nucleotide

32 Acizi nucleici - componente

33 Esterificarea (legăturile fosfat - pentoză)

34 Formarea lanţului polinucleotidic

35 ADN şi ARN

36 Perechi de baze azotate

37

38 Structura primară a ADN

39 Perechile de baze în ADN

40 Structura dublu helix Watson & Crick (1953)

41 ADN şi ARN

42

43 Structura dublu helix a ADN

44 PAUZA