Enzimat-definicioni Enzyme rrjedh prej fjales – Greke- tharme, ose ferment – (vlim). Enzimet jane katalizator me prejardhje biologjike. Sinteza e tyre behet ne qeliza te gjalla Veprimin katalitik e kryejne ne mesin qelizor dhe jashteqelizor.

Enzimat si veprues katalitik specifik Mekanizmi nepermjet te cilit enzimat e shpejtojne reaksionin mundet te ilustrohet. Enzimat i shpejtojne reaksionet kimike per 10 ¹². Enzimat nuk veprojne ne ndryshimin e pozites se reaksionit. Konst. drejtepesh = C(P) / C (S). Enzimat e rrisin shpejtesin e reaksionit vetem per reaksionet e pershtatshme termodinamike ΔG= Δ Gp - Δ G s < 0.

Enzimat e shpejtojne reaksionin ne te dy drejtimet. Enzimat e ndihmojne gjendjen kalimtare ne te dy drejtimet. Enzimat jane ne baze te strukures komplementare ne gjendjen kalimtare.(te krijuar) Ndryshojne konfigurcionin molekular ne mes te enzimit e te substratit.

Enzimat e shpejtojne reaksionin kimik sepse e zvogelojne energjin e aktivizimit.

Enzimat jane aktive kur gjenden ne konformacion nativ. Enzimat e humbin aktivitetin ne temperatura ekstreme , ne Ph te forte dhe ne prezencen e detergjenteve ,te cilat i denatyrojne. Jane termostabile. Denatyrimi e shkatrron strukturen e qendres aktive.

Perparsitë e katalizes enzimatike në krahasim me katalizatorët kimik Enzimat e rrisin me teper shpejtesinë e reaksionit Kryhen ne kushte me te pershtateshme; Reaksioni kimik kërkon temp. më të lartë, dhe ph ekstreme. Kataliza enzimatike kryhet në kushte fiziologjike.

Emzimat kane specifitet,dhe selektivitet ,me te larte te veprimit. Specifitet ndaj substratit e produktit Stereospecifitet absolut. Nuk perbejne produkte toksike sekondare. Aktiviteti mundet të rregullohet me; rregullim allosterik modifikim kovalent

Enzimat jane stereospecifike Molekulat biologjike paraqiten si stereoizomer. L dhe D amino acidet, L dhe D gluqidet. Enzimat reagojne vetem me njerin stereoizomer. Molekulat biologjike ne natyre I takojne njerit konfiguracion; amino ac.-L gluqidet –D

Enzimet jane stereospecifike ndaj substratit dhe krijojne produkte stereospecifike.

Rregullimi i aktivitetit enzimatik Ndryshimi I numrit te molekulave te enzimit shpejtesija e sintezes shpejtesija e shkaterrimit Ndryshimi I aktivitetit enzimatik; aktivizimi I prekursoreve inaktivizues modifikimi kovalent inhibimi me reaksionin e ndersjelle. veprimi I molekulave rregullatore.

Teorija kinetike e reaksionit Teorija kinetike ose teorija e ndeshjes spjegon qe molekulat per te reaguar ne mes veti duhet te ndeshen dhe duhet te kene mjafte enegji per te tejkaluar barijeren energjetike te reaksionit. Nese ,molekulat kane mjafte energi kinetike per te reaguar ,te gjithe faktoret qe e risin reaksionin e tyre kinetik , e risin shpejtesin e reaksionit.

Kinetika e reaksioneve enzimatike varet prej : Perqenderimit te substratit Prezences se aktivatoreve dhe te inhibitoreve PH Kapacitetit jonik Temperatures Kofaktoreve

Emertimi I enzimave Emertimi I bazuar ne substratin qe I nenshtrohet reaksionit enzimor.psh. Enzimi amilza –katalizon amidonin. -emertimi I bazuar ne reaksionin kimik qe behet nen veprimin katalitik te enzimit. psh. Hidrolazat – katalizojne hidrolizen,transaminazat-transaminimin etj. Emertimi I bazuar ne substratin qe hyn ne reaksion dhe qe i nenshtrohet substratit. Psh.laktat-dehidrogjenazat.

- emertimi sipas punes se veprimit te enzimit psh - emertimi sipas punes se veprimit te enzimit psh. Pepsina,tripsina,kimotripsina etj. Enzimat percaktohen me keto metoda; -kolorimetrike -titrimetrike -enzimatike

Natyra kimike e enzimave Te gjitha enzimat e njohura per nga natyra jane proteina me katjone metalike gjegjsisht proteina te perbera ose proteide te natyres globulare. Ne .molekulen e proteidit nje enzim perben dy komponente. - apoenzimen (kompon proteinike) - koenzimen (kompon jo proteinike) APOENZIMA + KOEMZMA = HOLOENZIMA

Aktiviteti katalizues I enzimave eshte shume i madhë. Shpejtesia e reaksionit kimik definohet si shenderimi I nje substance te caktuar ne produkt ne njesi te kohes. Pra aktivitei enzimatik paraqet aftesin e enzimit per te katalizuar shenderimine 1 m mol te substratit ne minut.

Enzimat mundesojnë që të tejkalohet gjendja kaluese e krijimit të kompleksit ES ES I afron substratet për te filluar reaksini. Kompleksin ES e krijojnë lidhjet e dobëta kovalente interaktive. Intereaksionet elektrostatike Lidhjet H Te Van Der Waalsit Interreaksionet hidrofobe

Apoenzima – është makromolekule termolabile, bartës i specifitetit të enzimit ndaj substratit , ka veçori koloidale, nuk dializohet. koenzima ka natyrë jo proteinike është termostabile,dializohet dhe ndahet prej apoenzimës Në kombinim me apoenzima të ndryshme katalizon reaksione krejtësishte të ndryshme.psh; Piridoksal fosfati ne kombinim me dy apoenzima katalizon reaksionin e dekarboksilimit (me enzimet dekarboksilaza) dhe te transaminimit (transaminaza).

Specifiteti ndaj substratit si dhe specifiteti I veprimit të reaksionit varet prej apoenzimës . Rendesia dhe roli I koenzimes bazohet ne veprimin efektor te tij. Ekzistojnë shumë grupe të reaksioneve për kryerjen e te cilave është e domosdoshme prezenca e ezimave te përbëra si reaksionet e oksido-reduktimit, izomerizimit, bartjen e grupeve kimike etj. Përkuder këtyre, te reaksionet hidrolitike ,( si janë ato qe kryhen në traktin digjestiv ) nën veprimin e hidrolazave te cilat jane protein – enzimav të thjeshta.

Disa enzima kanë në përbërje dhe jonin e metalit, i cili e plotëson aktivitetin e enzimës. Joni aktivizues kryen këto funksione; --Eshtë pjesë e qendrës aktive te enzimes. --ndikon në strukturen terciare të enzimes. --aktivizon kompleksin enzim substrat. --bartë elektronet.etj

Vendi i veprimit të enzimave-topografia Sipas vendit të veprimit mund të ndahen në ; -intracelulare - extracelulare Në qeliza kryhen reaksione me rëndësi vitale Në hapësirën qelizore dhe organelet e saja si në ( mitohodrije, lizozome, aparatin e Golgjit, ribozome kryhet nje lloje I aktivitetit enzimatik. -jashtë qelizës veprojnë enzimet e traktit digjestiv , si dhe enzimat që bëjnë pjesë në koagulimin e gjakut.

Në ribozome gjënden enzimat të cilat marrin pjesë në proceset e biosintezës se proteinave . Në mitokondrie gjënden enzimat e vargut të frymëmarrjes indore Në membëranen e mbrëndeshme të mitokondrieve janë të vendosura enzimat që marrin pjesë në proceset katabolike si; cikli citrik, beta oksidim i acideve yndyrore, enzimat e metabolizmit te a. acideve.

Në bërthamë gjënden enzimat që katalizojnë sintezën e acideve nukleinike. Në citoplazëm gjëndën enzimat glukolitike e, të ciklit pentozik etj.

Energjia kimike Gjatë një reaksioni kimik lirohet një sasi e caktuar e energjisë e cila varet prej potencialit energjetik të substancave në reaksion. AB----- A +B + Energjia ----- Reaksionet në të cilat lirohet sasia e energjisë janë egzergjene shenohet – energji. Reaksionet në të cilat shpenzohet energjia janë endergjene + energji.

Nëse sasia e përgjithshme e energjisë e substancës A dhe B shënohet me H1, e energjia e substancës C dhe D me H2 , atëhere energjia e përgjtheshme është , H dhe përbëhet prej dy komponenteve ; a. prej pjesës se energjise G e cila shënderrohet ne forma tjera, si energji e nxehtësisë (enalpi- energj e mbrendeshme). b. pjesa e energjisë C e cila nuk mund të kryejë punë të tjera dhe të shëdrrohet në forma tjera të energjisë (entropi- çrregullime të lëvizjes molekulare)

Reaksionet spontane kimike janë egzergjene , dhe reaksioni zhvillohet gjere sa energjia mund te mirret (shpenzohet). Kur nuk është e mundur edhe me tutje të shpenzohët energjia vendoset drejtëpeshimi I reaksionit dhe Δ G = O Kahja e reaksionit varet prej ndryshimit standard të energjisë së lirë .

Energjia e lirë mund të jetë NEGATIVE nëse reaksioni zhvillohet nga e majta në të djathtë. POZITIVE nëse reaksioni zhvillohet në drejtim të kundërt. Ndryshimi I energjisë së lirë të një reaksioni përbëhet prej dy komponenteve termodinamike; a. enalpisë ( ndryshimi I energjisë së mbrendshme) b. entropisë që paraqet çrregullimet molekulare.

Energjia e aktivizimit ENERGJIA E AKTIVIZIMIT- paraqet energjin e terë që është e nevojshme që të gjitha molekulat e një reaktanti A te aktivizoi, ne nje temp. te caktuar . Me rritjen TEMPERATURES rritet shpejtësia e reaksionit ,duke u rritur dhe niveli energjetik i reaktanteve gjerë në gjëndjen aktive. Katalizatoret e rrisin shpejtesin e reaksionit kimik duke e ULURE energjine e cila eshte e domosdoshme per aktivizimin e reaktanteve, gjegjesisht molekulat i aktivizon.

Drejtëpeshimi dinamik dhe gjëndja stacionare Reaksionet kimike bëjnë që reaktantet të cilët marrin pjesë në reaksion të jenë në drejtëpeshim. Drejtëpeshimi dinamik paraqet gjëndjen stacionare gjatë të cilës në reaksion vazhdimisht arrijnë substanca të reja dhe eleminohen produktet e reaksionit. Organizmi është një sistem i hapur, merrë ushqimin dhe O2 dhe eleminon CO2 dhe produktet katabolike.

Te tipet e mbyllura të reaksioneve, disa katalizatorë nuk veprojnë në drejtëpeshimin e reaksionit , gjërsa te tipet e hapura enzimi vepron në përqëndrrimin stacionar të një komponente të reaksionit.

LLojet e reaksioneve kimike; Në bazë të numrit të molekulave që hyjnë në reaksion ndahen në reaksione; - monomolekulare - bimolekulare - tremolekulare

Në bazë të kinetikës reaksionet kimike jane - Të tipit 0. reaksionet të cilat nuk varën prej përqendrrimit të cilitdo reaktant. - të rendit të parë A--- P janë reaksionet te të cilat shpejtësia e reaksionit është proporcionale me përqëndrrimin e njërit reaktant.

-Reaksionet të rendit të dytë -A+B --P. janë reaksione në të cilat shpejtësia e reaksionit është proporcionale me përqëndrrimin e të dy reaktanteve. - Reaksionet e rendit të tretë janë mjaftë të rralla dhe janë proporcionale me prodhimin e përqëndrrimeve të tre reaktanteve.

Koncepti I barijerës së energjisë Enzimat si katalizatore JANE FAKTOR ME RENDESI , edhe ne tejkalimin e barijeres energjetike ,per kryerjen e reaksioneve kimike. Barijera energjetike eshte energjia te cilën e posedojne substancat PER TE QENDERUAR NE INERCION me pamundesin e reagimit spontan te tyre.

Mekanizmi I katalizes enzimatike Kinetika e reaksioneve enzimatike studion shpejtesin e reaksioneve enzimatike si dhe faktoret te cilet veprojne ne te. Faktoret qe veprojne ne shpejtesin e reaksionit enzimatik jane ; Temperatura PH Perqendrimi I substratit Prezenca e koenzimave Aktivatoret dhe inhibitoret.

Enzimat veprojne ne shpejtesin e reaksionit kimik, duke VENDOSUR gjendjen e drejtepeshimit ne reaksion. Shpejtesia e reaksionit percaktohet nga ;

AFERSIA HAPSINORE e pjesemarresve ne reaksion NDRYSHIMI I INDUKUAR I konfiguracionit te molekulave te substratit,ndaj moekulave te enzimit. PREZENCA E GRUPEVE REAKTANTE te enzimeve. Ne disa raste dhe LIDHJA KOVALENTE e substratit me enzimin.

Kompleksi enzim substrat formohet duke u lidhure molekulat e substratit me qendren aktive te enzimes. Molekulat e substratit lidhen me qendren aktive me lidhje te dobeta jokovalente.

Psh. lizozima eshte enzim I gr Psh. lizozima eshte enzim I gr. Te hidrolazave qe SHKËPUT vargjet e karbohidrateve. Te ky enzim substrati lidhet ne qendren aktive te saj me lidhje JO KOVALENTE,(lidhje hidrogjenike). Per shkak te forces lidhese nje pjese e vargut peptidik ne molekulen e enzimes E NDRYSHON POZITEN (largohet ) psh. Trp-62, per o, o75 nm, duke mundsuar krijimin e nje numri me te madhe te urave hidrogjenike.

Ne krijimin e urave (lidhjeve) hidrogjenike marrin pjesë GR Ne krijimin e urave (lidhjeve) hidrogjenike marrin pjesë GR. REAKTIVE te mbetjeve te a. acideve anësore dhe te atomeve te lidhjeve peptide. Në ndryshimin e tille te konfiguracionit te substratit me lehte SHKEPUTET lidhja C-O-C.Energjin e nevojshme e merre prej lidhjeve tjera jo kovalente.

Te reaksionet kimike , ne disa raste ekzistojne lidhje kovalente te enzimit me substratin Reaksioni zhvillohet ne dy etapa; --S’pari pjesemarresi I reaksionit LIDHET me lidhje kovalente per pjesen proteinke AKTIVE te enzimes. --- Ne etapen e dyte te reaksionit KRIJOHET PRODUKTI prej lidhjeve intermediare.

Psh. Te aldolaza si substrat ka S’PARI dihidroksiacetonin , pastaj formohet komponim INTERMEDIAR ne forme te bazes se Shiffit . Dhe ne etapen DYTE ,BEHET ADIRIMI aldolik ne gr. Aldehid te pjesemarresit tjeter te reaksonit qe eshte gliceraldehid-3-fosfati.

QENDRA AKTIVE E ENZIMAVE Pjesa e molekules se enzimes qe eshte ne NE LIDHJE TE NGUSHT ME SUBSTRATIN gjate katalizes paraqet qendren aktive te enzimes.

Qendra aktive e enzimes eshte nje FORMACION TREDIMENZIONAL e ndertuar prej grupeve kimike reaktive qe kane prejardhje prej a. acideve te pozitave te ndryshme te vargjeve peptide.

Psh. Qendra aktive e ribonukleazes perben mbetjet e histidines ne poz Psh. Qendra aktive e ribonukleazes perben mbetjet e histidines ne poz. 121 dhe 119. Qendra aktive e liozimes perben ne poz. 35 ac glutaminik. Ne poz. 52 ac. asparginik.triptofanin ne poz. 62 dhe 63.

His 57 (kuq), Asp 102 (kalter) and Ser 195 (gjelbert).

Keto gr. Formojne lidhje hidrogjenike te rendesishme per rruajetjen e struktures TERCIARE te enzimes. Molekula e enzimes si makromolekul mund te kete nje numer me te madhe te njejtit a. ac. por ne reaksion do te hyje gr. qe ka poziten me te pershtateshme .

Nese enzima eshte PROTEID ENZIM ne perberjen e qendres aktive bejne pjese dhe jonet e metaleve.

Enzimat mund te formojne komplekse me JONE te metaleve.

Kjo qender eshte e perbere prej nje numri te vogel te GRUPEVE FUNKSIONALEdhe paraqet pjesen minimale te vargut peptid. Karakteristike eshte se a. acidet te cilat perbejne grupet reaktive te qendres aktive jane te vendosura ne pjese te NDRYSHME te vargut peptid (struktura primare). Me formimin e struktures sekondare dhe terciare behet e mundeshme AFERSIA HAPSINORE e ketyre a. acideve , gjegjesisht e grupeve reaktive.

Ne perberjen e qendres aktive te enzimave bejne pjese keto grupe; -UNAZA IMIDAZOLE e histidines qe kalon ne jon imidazol. - AMINO GRUPI i lizines lidhet me substratin dhe formon bazen e Schiffit. -GR.KARBOKSILI ac. glutaminik eshte si proton akceptor. - GR.BAZIK guanidin I arginines te shume enzima I lidhe gr.me potencial negativ. - GR.INDOL I triptofanit - KARBOKSIL I ac. asparginik - GR-SH- I cisteines ka veprim nukleofil - GR.OH- i serines dhe treonines lidhen me mbetjet peptide ne forme te estereve.

Me shkaterrimin ose bllokimin e qendres aktive te enzimes , enzima E HUMBE aktivitetin e saje katalitik, por pjeset tjera te molekules se enzimes mund te shkeputen dhe te mos e pengoi aktivitetin e enzimes. Psh. Prej Papaines mund te shkeputen 120 a. ac nga 180, e veprimi katalitik I saje te mbetet.

Zakonishte enzimet kane nga NJE GR Zakonishte enzimet kane nga NJE GR. AKTIV por disa prej tyre kane EDHE ME SHUME. Disosimi I enzimave ne nenjesi manifestohet me HUMBJEN e veçorive katalitike. Me ekskretimin e disa enzimave ne hapsiren ekstracelulare qendra e tyre aktive mund te MASKOHET me fragmente te ndryshme te vargut peptid ,ato jane ne gjendje inaktive –PROENZIME.

Ne baze te funksionit ne lidhjen e substratit me enzimen ,grupet e ndryshme te qendres aktive ndahen ne; - grupe KATALITIKE- te cilat direkt bejne lidhjen e substratit me qendren aktive te enzimes. -grupet -KONTAKE I afrojne dhe I perforcojne molekulat e substratit per enzimen. Grupet NDIHMSE –nuk bejne pjese direkt ne formimin e kompleksit enzim substrat, por stabilizojne strukturen terciare dhe kuaternare te enzimes.