Miglė Ivanauskaitė MF14/2 Erdvinės (natyvios) baltymų struktūros susidarymas. Potransliacinės baltymų modifikacijos, jų reikšmė. Miglė Ivanauskaitė MF14/2

Natyvinės struktūros susidarymas Natyvinė baltymo konformacija susidaro veikiant vandeniliniams ir van der Valso ryšiams, joninėms ir hidrofobinėms sąveikoms.

Potransliacinės modifikacijos Dauguma naujai susintetintų baltymų dar nėra biologiškai aktyvūs – jie daugiau ar mažiau modifikuojami. Tokios modifikacijos vadinamos potransliacinėmis modifikacijomis.

Polipeptido c ir n galų modifikacijos Polipeptido pradžioje yra iniciacijos aminorūgštis – N-formilmetioninas (bakterijų) arba metioninas (eukariotų). Formilo grupė ar metioninas (daugiausia ir C galo aminorūgštis) yra pašalinami fermentiniu būdu.

Signalinių sekų pašalinimas Tam tikrų baltymų seka iš 15-30 aminorūgščių, esančių polipeptido N gale, nukreipia baltymą į jo paskirties vietą ląstelėje. Tokias signalines sekas brendimo metu galutinai pašalina specifinės peptidazės.

Individualiųjų aminorūgščių modifikacijos Tam tikrų baltymų aminorūgščių – Ser, Thr ir Tyr – hidroksigrupės, dalyvaujant ATP, fermentiniu būdu yra fosforilinamos. Reikšmė įvairi: kazeinas turi daug fosfoserino grupių, sujungiančių Ca2+; Fosforilinimo-defosforilinimo ciklas valdo daugelio fermentų ir reguliavimo baltymų aktyvumą.

Prie kai kurių baltymų tam tikrų aminorūgščių, pvz Prie kai kurių baltymų tam tikrų aminorūgščių, pvz., Glu, prijungiama papildoma karboksigrupė. Pavyzdžiui, protrombinas turi kelis γ-karboksiglutamatus N galiniame regione, kurie sujungia Ca2+ jonus, būtinus kraujo krešėjimo iniciacijai. Būtinas vitaminas K.

Polipeptiduose esančio lizino metilinimas. Monometil- ir dimetillizino turi raumenų baltymai ir citochromas c. Daugumos organizmų Ca2+ sujungiantis baltymas kalmodulinas specifinėje savo struktūros vietoje turi vieną trimetilliziną. Kitų baltymų metilinant Glu karboksigrupę, pašalinamas neigiamasis molekulės krūvis.

Sacharidų prijungimas Po polipeptido biosintezės kovalentiškai prijungiami sacharidai. Daugumos glikoproteinų sacharidas fermentiniu būdu yra prijungiamas dažniausiai prie Asn arba prie Ser ar Thr. Dauguma neląstelinių baltymų turi oligosacharidines grandines.

Izoprenilo grupių prijungimas Tioesterinis ryšys susidaro tarp izoprenilo grupės ir baltymo aminorūgšties cisteino. Izoprenilo grupė yra kilusi iš cholesterolio biosintezės fosforilintų tarpinių produktų, tokių kaip farnezildifosfatas. Vykstant šiai modifikacijai dalyvauja specialus baltymas Ras (ras onkogeno ir protoonkogeno produktas), G baltymas ir baltymai laminai, esantys branduolio matrikse. Tam tikrais atvejais izopreno grupės padeda baltymui prisitvirtinti membranoje.

Prostetinių grupių prijungimas Daugumos prokariotų ir eukariotų baltymų aktyvumui būtinos kovalentiniu ryšiu prijungtos prostetinės grupės. Pavyzdžiui, biotino molekulės prijungimas prie fermento acetil-CoA karboksilazės ir hemo – prie citochromo c.

Proteolizinis brendimas Dauguma baltymų sintetinami didelių molekulių baltymų pirmtakų pavidalu ir aktyvios jų formos susidaro tik tuomet, kai sumažėja molekulė. Pavyzdžiui, insulinas, tam tikri virusų baltymai ir proteazės (tripsinas ir chimotripsinas).

Disulfidinių ryšių susidarymas Susidarius tretinei struktūrai ir baltymo molekulei įgavus natyvinę konformaciją, kai kuriuose baltymuose tarp polipeptidinių grandinių susidaro disulfidiniai ryšiai (tarp Cys liekanų). Jie dažniausiai susidaro baltymuose, kurie eksportuojami iš eukariotinės ląstelės ir palaiko baltymo molekulės natyvinę konformaciją.