Ⓐ Ⓑ H2O2 → H2O + ½ O2 Enzýmy sú zvyčajne jednoduché bielkovinové

Slides:



Advertisements
Παρόμοιες παρουσιάσεις
Prístroje na detekciu žiarenia
Advertisements

* BIELKOVINY ( PROTEÍNY) str. 91 – 101
CHÉMIA Pracovný list BIELKOVINY Otázky a úlohy
Stredná odborná škola automobilová Moldavská cesta 2, Košice
Univerzálny darvinizmus a teória evolučných systémov
 Avitaminóza sa u človeka nedokázala.
Karbonylové zlúčeniny II
Rozdelenie odpadových vôd Čistenie odpadových vôd
Vlnenie Kód ITMS projektu:
CHÉMIA PRVKY s C Fe Seminár z CH 18 (35. , 36. vyuč. hod.)
Elektrický odpor Kód ITMS projektu:
Prúdenie ideálnej kvapaliny
Heterocyklické zlúčeniny II
Medzinárodná sústava jednotiek SI
Zariadenia FACTS a ich použitie v elektrických sieťach
OPAKOVANIE CHEMICKÁ VÄZBA A ŠTRUKTÚRA LÁTOK
Metabolizmus glukózy v pečeni
Fehlingova skúška (červenohnedá zrazenina oxidu meďného)
MVDr. Zuzana Kostecká, PhD.
Mechanická práca na naklonenej rovine
Sily pôsobiace na telesá v kvapalinách
LICHOBEŽNÍK 8. ročník.
Autor: Štefánia Puškášová
STEREOMETRIA REZY TELIES
Fyzika-Optika Monika Budinská 1.G.
Prístroje na detekciu žiarenia
Polovodiče Kód ITMS projektu:
OHMOV ZÁKON, ELEKTRICKÝ ODPOR VODIČA
ANALYTICKÁ GEOMETRIA.
Formálne jazyky a prekladače
Príklad na pravidlový fuzzy systém
ŠTRUKTÚRA ATÓMOV A IÓNOV (Chémia pre 1. roč. gymn. s.40-53; -2-
Ročník: ôsmy Typ školy: základná škola Autorka: Mgr. Katarína Kurucová
Prístroje na detekciu žiarenia
Vlastnosti kvapalín Kód ITMS projektu:
TRIGONOMETRIA Mgr. Jozef Vozár.
Gymnázium sv. Jána Bosca Bardejov
Základy biochémie Organizácia a chemické zloženie organizmov
CHI3 CHCl=CCl2 ▼ Úlohy CH2—CH—CH2 Cl CF2—CH2 Br C = CH
ClCH2CH2Cl CF2=CF2 CCl4 CHI3 CCl2F2 CH2=CClCH=CH2 CHCl3 CH3Cl CH2=CHCl
Optimalizácia aktivity termofilných enzýmov
☺ Podľa uvedených tém charakterizujte
CHÉMIA Pracovný list Pracovný list HALOGÉNDERIVÁTY UHĽOVODÍKOV
CHÉMIA DOPLNKOVÉ TEXTY PRE 3. ROČ. GYMNÁZIÍ str
Inštruktážna prednáška k úlohám z analytickej chémie
3.3.1 Charakteristika heterocyklických zlúčenín
CHÉMIA DOPLNKOVÉ TEXTY PRE 3. ROČ. GYMNÁZIÍ str
Pohyb hmotného bodu po kružnici
Prizmatický efekt šošoviek
Mechanické vlnenie Barbora Kováčová 3.G.
Aplikácia bioizostérie pri vývoji liečiv
Rovnoramenný trojuholník
Téma: Trenie Meno: František Karasz Trieda: 1.G.
Heterocyklické zlúčeniny
5. prednáška Genetické programovanie (GP)
CHEMICKÁ VäZBA.
Úvod do pravdepodobnosti
Termodynamika korózie Oxidácia kovu Elektródový potenciál
DNA – polymér zložený z opakujúcich sa jednotiek
Citrátový cyklus a dýchací reťazec
Atómové jadro.
Rovnice priamky a roviny v priestore
NEUTRALIZAČNÁ ANALÝZA - s, p PRVKY
Alternatívne zdroje energie
EKONOMICKÝ RAST A STABILITA
Meranie indukcie MP Zeme na strednej škole
Elektronická tachymetria
 Prípravné úlohy Kyslíkaté deriváty uhľovodíkov
Striedavý prúd a napätie
Analýza koeficientu citlivosti v ESO
Μεταγράφημα παρουσίασης:

Ⓐ Ⓑ H2O2 → H2O + ½ O2 Enzýmy sú zvyčajne jednoduché bielkovinové molekuly. Niektoré sa však skladajú z viacerých bielkovinových podjednotiek. Mnohé z enzýmov vyžadujú pre svoju katalytickú činnosť ešte ďalšiu, nebielkovinovú zložku – koenzým. Ten sa pevne viaže na molekulu enzýmu alebo sa môže nachádzať v bunke voľný. Keď je voľný, viaže sa na aktívne miesto enzýmu spolu so substrátom a stáva sa zložkou enzým – substrátového komplexu. Takto sa priamo zúčastňuje na chemickej reakcii (obr. 31). Pri reakcii sa stáva donorom alebo akceptorom vodíkových atómov, elektrónov alebo atómových skupín. Tieto deje sú navzájom prepojené. Napríklad v jednej reakcii koenzým odoberá určitú skupinu z jedného substrátu, v ďalšej chemickej reakcii je naviaže na iný substrát. Funkčnou zložkou koenzýmu je často niektorý z vitamínov, väčšinou vo forne esteru s kyselinou trihydrogenfosforečnou alebo sa viaže na nukleotid. Na rozdiel od anorganických a organických katalyzátorov, enzýmy majú špecifický katalytický účinok. Katalyzujú iba jedinú konkrétnu chemickú reakciu. Substrátovú špecifickosť enzýmu určuje jeho bielkovinová časť. Funkčné skupiny aktívneho miesta enzýmu sú usporiadané tak, že môžu viazať iba presne určenú zlúčeninu – substrát. Koenzým však môže byť rovnaký aj pre viaceré enzýmy, ktoré katalyzujú rovnaký typ chemickej reakcie. Napríklad redoxnú reakciu, prenos určitých skupín medzi viacerými substrátmi a pod. -1- CHÉMIA pre 3. roč. gymnázií ( J. Čársky, J. Kopřiva a iní) -2- 4 ZÁKLADY BIOCHÉMIE CH / III 4.5 CHEMICKÉ DEJE V ŽIVÝCH SÚSTAVÁCH str. 120 – 128 Základnou vlastnosťou živých sústav je ustavičná premena látok. Táto premena prebieha v bunkách viacerými, na seba postupne nadväzujúcimi chemickými reakciami. Celý dej nazývame intermediárny metabolizmus. Živiny, ktoré bunka prijíma, premieňajú sa na zlúčeniny: a) z ktorých si bunka buduje a ustavične prestavuje svoju štruktúru, b) ktoré sa postupne oxidujú, čím bunka získava energiu potrebnú pre svoju činnosť. 4.5.1 Enzýmy Bunky existujú a uskutočňujú svoju činnosť len v určitom prostredí pri istej teplote a tlaku. Väčšina reakcií látkového metabolizmu by však neprebiehala pri podmienkach organizmu (vodné prostredie, nízka teplota a tlak), alebo len veľmi pomaly, keby neboli prítomné látky, ktoré umožňujú (urýchľujú) priebeh reakcií. Takými látkami sú enzýmy, ktoré majú funkciu biokatalyzátorov. Enzýmy sú bielkoviny, majú teda svoju špecifickú štruktúru. Už vo veľmi malých množstvách dokážu výrazne urýchliť priebeh chemických reakcií. Chemicky sa viažu so zlúčeninami, ktoré vstupujú do reakcie (so substrátmi). Utvoria s nimi prechodnú, nestálu zlúčeninu – komplex enzým – substrát. Tento komplex sa rýchlo rozpadne, pričom sa uvoľnia produkty reakcie. Podstatou účinku katalyzátorov je znižovanie aktivačnej energie, ktorú molekuly reagujúcich látok potrebujú na uskutočnenie reakcií. To platí pre všetky typy katalyzátorov, teda aj pre biokatalyzátory. Aktivačná energia sa využíva na oslabenie väzieb a na vzájomné priblíženie reagujúcich molekúl. Utvorenie prechodnej zlúčeniny medzi katalyzátorom a reagujúcimi látkami si vyžaduje menej aktivačnej energie, preto sa priebeh chemickej reakcie v prítomnosti v prítomnosti katalyzátora urýchli. Katalytické účinky si enzýmy uchovávajú aj po uvoľnení (izolovaní) z buniek. V určitom prostredí a pri určitých podmienkach (in vitro) môžu katalyzovať tie isté chemické reakcie ako v živých organizmoch. Základný rozdiel medzi enzýmami a ostatnými katalyzátormi (anorganické a organické katalyzátory) je v tom, že svojou špecifickou štruktúrou chemickú reakciu nielen urýchľujú, ale ju aj regulujú. Ich účinok sa napr. mení pri zmene koncentrácie substrátov alebo produktov, alebo prítomnosťou iných látok v bunke (v reakčnom prostredí). Pokus Dôkaz katalytického účinku enzýmu ureázy zo sójovej múčky Do skúmavky dáme 2 až 3 cm3 roztoku močoviny (w = 2%) a pomaly, za stáleho miešania pridávame sójovú múčku (0,5 g). O niekoľko minút začne unikať amoniak (poznáme ho podľa charakteristického zápachu). Reakčné prostredie sa stáva zásaditým. Po pridaní alkoholového roztoku fenolftaleínu (1 až 2 kvapky) sa roztok sfarbí na ružovo. V sójovej múčke sa nachádza enzým ureáza, ktorá katalyzuje rozklad močoviny na amoniak a oxid uhličitý: C O NH2 + H2O → 2 NH3 + CO2 MECHANIZMUS KATALYTICKÉHO PÔSOBENIA ENZÝMOV Molekuly enzýmov pri katalytickom účinku viažu na svojom povrchu substráty. Miesto v molekule enzýmu, na ktoré sa viažu substráty, nazývame aktívne miesto. V aktívnom mieste enzýmu sa najčastejšie vyskytujú voľné amínové a karboxylové skupiny zásaditých a kyslých aminokyselín, tiolová skupina cysteínu a hydroxylová skupina serínu. Na tieto skupiny sa viaže molekula substrátu, a tak sa utvorí prechodný enzým- substrátový komplex. V tejto podobe prebehne aj vlastná chemická reakcia. Po prebehnutí chemickej reakcie sa komplex rozpadne a z aktívneho miesta enzýmu sa uvoľnia produkty reakcie (obr. 29). Katalytickým účinkom enzýmov sa takto zníži aktivačná energia reagujúcich molekúl substrátu, čím sa urýchľuje priebeh reakcie (obr. 30). 29. Katalytické pôsobenie enzýmov a aktívne miesto enzýmu, b komplex enzým – substrát, c komplex enzým – produkt 30. Enzýmové štiepenie H2O2 A bez enzýmu, B za prítomnosti enzýmu katalázy; 1 celková uvoľnená energia pri chemickej reakcii, 2 aktivačná energia ( EA ) reakcie bez katalyzátora, 3 aktivačná energia pri tvorbe enzým – substrátového komplexu (ESK), 4 aktivačná energia pri rozpade ESK a substrát enzým produkty b c aktívne miesto enzýmu komplex enzým – substrát enzým – produkt ① kJ  160 100 H2O2 H2O Ⓐ Ⓑ ③ ④ 120 ESK H2O2 → H2O + ½ O2 KOENZÝMY A ICH FUNKCIA 31. Väzba substrátu a koenzýmu na aktívne miesto enzýmu koenzým apoenzým

4.5 CHEMICKÉ DEJE V ŽIVÝCH SÚSTAVÁCH str. 120 – 128 -3- CHÉMIA pre 3. roč. gymnázií ( J. Čársky, J. Kopřiva a iní) -4- 4 ZÁKLADY BIOCHÉMIE CH / III 32. Premena proenzýmu na aktívny enzým a miesto štiepenia, b odkryté aktívne miesto; His histidín, Ser serín (aminokyselinové zvyšky v aktívom mieste enzýmu) aktívny enzým Ser b His a proenzým Otázky a úlohy 4.5 CHEMICKÉ DEJE V ŽIVÝCH SÚSTAVÁCH str. 120 – 128 [ Enzýmy (bielkoviny) – biokatalyzátory – urýchľujú priebeh reakcií (znižovanie aktivačnej energie, obr. 30). Chemicky sa viažu so zlúčeninami, ktoré vstupujú do reakcie (so substrátmi). Miesto v molekule enzýmu, na ktoré sa viažu substráty, nazývame aktívne miesto. Utvoria s nimi prechodnú, nestálu zlúčeninu – komplex enzým-substrát. Po prebehnutí chemickej reakcie sa komplex rozpadne a z aktívneho miesta sa uvoľnia produkty reakcie (obr. 29). ] [ Podstatou účinku katalyzátorov – je znižovanie aktivačnej energie, ktorú molekuly reagujúcich látok potrebujú na uskutočnenie reakcií. Preto sa priebeh chemickej reakcie v prítomnosti katalyzátora urýchli. Základný rozdiel medzi enzýmami a ostatnými katalyzátormi (anorganické a organické) je v tom, že svojou špecifickou štruktúrou chemickú reakciu nielen urýchľujú, ale aj regulujú. Enzýmy majú na rozdiel od anorganických a organických katalyzátorov špecifický katalytický účinok – katalyzujú iba jedinú konkrétnu chemickú reakciu a substrátovú špecifickosť – môžu viazať iba presne určenú zlúčeninu – substrát.] 2. Čo majú spoločné a v čom sa odlišujú biokatalyzátory od anorganických a organických katalyzátorov? [ Koenzým je nebielkovinová zložka enzýmu. Ten sa pevne viaže na molekulu enzýmu alebo sa môže nachádzať v bunke voľný. Keď je voľný, viaže sa na aktívne miesto enzýmu spolu so substrátom a stáva sa zložkou enzým-substrátového komplexu (obr. 31). Pri reakcii sa stáva donorom alebo akceptorom vodíkových atómov, elektrónov alebo atómových skupín. ] 3. Akú funkciu majú koenzýmy v enzýmovej katalýze? 1. Vysvetlite princíp enzýmovej katalýzy. RÝCHLOSŤ ENZÝMOVÝCH REAKCIÍ Rýchlosť chemických reakcií katalyzovaných enzýmami (tzv. enzýmových reakcií) závisí od podmienok, pri ktorých prebiehajú. Najväčší vplyv majú faktory: a) Množstvo substrátu – rýchlosť enzýmami katalyzovanej reakcie vzrastá s koncentráciou substrátu dovtedy, kým sa neobsadia všetky aktívne miesta enzýmu. b) Množstvo enzýmu – rýchlosť reakcie sa zvyšuje priamo úmerne s množstvom enzýmu za predpokladu, že zásoba substrátu je dostatočná. c) pH prostredia – enzýmy spravidla majú určitú (optimálnu) oblasť pH, kedy ich činnosť je najväčšia. Napríklad pepsín, ktorý katalyzuje štiepenie bielkovín v žalúdku, má najväčšiu účinnosť pri pH 1 až 2 (silne kyslé prostredie, ktoré v žalúdku zabezpečuje kyselina chlorovodíková). d) Teplota prostredia – narastanie rýchlosti reakcie sa pri určitej teplote zastaví (pri 45 – 50°C) a pri ďalšom zvyšovaní teploty rýchlosť začne rýchlo klesať. Príčinou je denaturácia bielkovinovej molekuly enzýmu (3.6.5). Veľmi nízku aktivitu majú enzýmy pri teplote tuhnutia vody. Pri ešte nižších teplotách sa ich účinnosť prakticky celkom zastavuje, čo sa využíva pri skladovaní potravín v chladničkách a mrazničkách. INHIBÍCIA A AKTIVÁCIA ENZÝMOV Na aktivitu enzýmov môže vplývať aj prítomnosť niektorých nízkomolekulových zlúčenín alebo iónov v reakčnom (bunkovom) prostredí. Môže nastať znižovanie katalytického účinku – vtedy hovoríme o inhibícii enzýmov, alebo zvyšovanie katalytického účinku – vtedy hovoríme o aktivácii enzýmov. INHIBÍCIA ENZÝMOV AKTIVÁCIA ENZÝMOV Podľa mechanizmu účinku rozlišujeme niekoľko typov inhibítorov alebo inhibície enzýmov: a) Inhibítor sa viaže na aktívne miesto enzýmu, čím zabraňuje vlastnému substrátu utvoriť enzým–substrátový komplex. Tento typ inhibície nastáva vtedy, keď majú molekuly inhibítora podobnú (analogickú) chemickú štruktúru ako molekuly substrátu. Inhibítor má spravidla väčšiu afinitu k aktívnemu miestu a súperí so substrátom o väzbové miesto na povrchu molekuly enzýmu. Je to tzv. kompetitívna (konkurenčná) inhibícia. Účinok inhibítora možno tlmiť zvýšením koncentrácie substrátu, je to teda vratný typ inhibície. b) Inhibítor sa pevne viaže na reaktívne skupiny aktívneho miesta enzýmu (napr. –SH alebo –OH skupiny). Takýto účinok majú zvyčajne ióny ťažkých kovov (Hg, Pb, Cu). Sú to tzv. enzýmové (katalytické ) jedy. Inhibícia v tomto prípade je nevratná a nekompetitívna (nekonkurenčná). c) Inhibítor sa viaže na enzýmovú molekulu mimo aktívneho miesta. Vyvoláva pritom zmenu jej terciárnej a kvartérnej štruktúry, ktorá sa prejaví zmenami aj v aktívnom mieste. Spravidla nastáva úplné zrušenie možnosti väzby substrátu na enzým. Katalytickú účinnosť enzýmov zvyšujú niektoré kovové ióny. Sú to najmä katióny horčíka Mg2+. Aktivácia enzýmu môže nastať tak, že sa jeho neúčinná forma tzv. proenzým ( alebo zymogén) premení na účinnú formu. Zvyčajne sa odštiepi časť polypeptidového reťazca molekuly proenzýmu, ktorá priestorovo bráni substrátu viazať sa na aktívne miesto (obr. 32). ALOSTERICKÁ INHIBÍCIA A AKTIVÁCIA ENZÝMOV Niektoré enzýmy sa skladajú z viacerých podjednotiek, ktoré tvoria polypeptidové reťazce (3.6.5). Na určité miesto v štruktúre týchto podjednotiek (mimo aktívneho miesta) sa môže viazať ión alebo malá molekula, čím sa enzým inhibuje alebo aktivuje na základe zmeny konformácie (terciárnej a kvartérnej štruktúry) svojich molekúl. Táto časť molekuly sa volá alosterické miesto a príslušný typ zmeny aktivity enzýmu sa volá alosterická inhibícia a aktivácia. Alosterické inhibítory a aktivátory si bunka tvorí sama. Spravidla je to niektorý z medziproduktov biochemickej premeny – intermediárneho metabolizmu látok. Takto bunka prirodzenou cestou môže regulovať činnosť (aktivitu) enzýmov, a tým aj vlastný metabolizmus. Pri premene substrátu na produkt, hromadenie produktu môže spôsobovať inhibíciu enzýmu zapojeného do metabolizmu dejov. Opačne, zvýšené množstvo substrátu môže zvyšovať aktivitu istého enzýmu, ktorý katalyzuje jeho premenu. KLASIFIKÁCIA A NÁZVOSLOVIE ENZÝMOV Základom klasifikácie (zatriedenie) enzýmov je typ chemickej reakcie, ktorú kataly- zujú. Všetky dosiaľ známe enzýmy sa rozdeľujú do 6 hlavných tried (tab. 6, str.128) . Systémový názov enzýmu sa skladá z dvoch častí. Prvá časť znamená názov substrátu, ktorý vchádza do reakcie, druhá časť označuje typ katalyzovanej reakcie a končí príponou –áza. Napríklad enzým, ktorý katalyzuje hydrolytické štiepenie peptidu glycylglycínu (Gly-Gly), sa nazýva glycylglycínhydroláza. Okrem týchto názvov sa povoľuje používať aj niektoré triviálne názvy enzýmov . Napríklad enzým, ktorý hydrolyticky štiepi α-glykozidové väzby molekuly škrobu, sa nazýva α-amyláza .Tiež enzýmy štiepiace bielkoviny v tráviacich ústrojoch, napr. pepsín a trypsín.

4.5 CHEMICKÉ DEJE V ŽIVÝCH SÚSTAVÁCH str. 120 – 128 4.5.2 Vitamíny -5- CHÉMIA pre 3. roč. gymnázií ( J. Čársky, J. Kopřiva a iní) -6- 4 ZÁKLADY BIOCHÉMIE CH / III KLASIFIKÁCIA ENZÝMOV Tabuľka 6 Trieda Druh katalyzovanej chemickej reakcie Ligázy(syntetázy) Zlučovanie dvoch molekúl substrátov za súčasnej spotreby (štiepenia) ATP, pričom sa uvoľní pre reakciu potrebná energia. Oxidoreduktázy Prenos elektrónov resp. vodíkov (oxidácia a redukcia) medzi substrátmi, napr. premena etanálu na etanol a opačne. Transferázy Prenos charakteristickej skupiny medzi dvoma substrátmi, napr. utvorenie glukóza-6-fosfátu prenosom fosfátovej skupiny z ATP na glukózu. Hydrolázy Hydrolytické štiepenie substrátov, napr. premena triacylglycerolu na glycerol a karboxylové kyseliny; štiepenie bielkovín na aminokyseliny a pod. Lyázy Nehydrolytické štiepenie väzieb C–C v molekulách substrátov, napr. dekarboxylácia aminokyselín za vzniku amínov a oxidu uhličitého. Izomerázy Vnútromolekulové premeny substrátov, vzájomné premeny jednotlivých izomérov, napr. premena glukóza-6-fosfátu na fruktóza-6-fosfát. 4.5 CHEMICKÉ DEJE V ŽIVÝCH SÚSTAVÁCH str. 120 – 128 1. Charakterizujte jednotlivé faktory, ktoré ovplyvňujú rýchlosť enzýmových reakcií. [Na rýchlosť chemických reakcií katalyzovaných enzýmami má najväčší vplyv : a) Množstvo substrátu – rýchlosť vzrastá s koncentráciou dovtedy, kým sa neobsadia všetky aktívne miesta enzýmu. b) Množstvo enzýmu, c) pH prostredia (napr. pepsín, ktorý katalyzuje štiepenie bielkovín v žalúdku, má najväčšiu účinnosť pri pH 1 až 2, ktoré zabezpečuje kyselina chlorovodíková). d) teplota prostredia (pri 45°-50°C a pri ďalšom zvyšovaní teploty rýchlosť začne silne klesať. Príčinou je denaturácia bielkovinovej molekuly enzýmu. Veľmi nízku aktivitu majú enzýmy pri teplote tuhnutia vody. Pri ešte nižších teplotách sa ich činnosť prakticky celkom zastavuje. Čo sa využíva pri skladovaní potravín v chladničkách a mrazničkách.] Otázky a úlohy [ Alosterická inhibícia a aktivácia enzýmov – inhibítor(ión alebo malá molekula) sa viaže na určité miesto polypeptidového reťazca (mimo aktívneho miesta), čím sa enzým inhibuje alebo aktivuje na základe zmeny konformácie (terciárnej a kvartérnej štruktúry). Alosterické inhibítory a aktivátory si bunka tvorí sama. Takto bunka prirodzenou cestou môže regulovať činnosť enzýmov, a tým aj vlastný metabolizmus.] 2. Vysvetlite pojmy kompetitívna a nekompetitívna inhibícia enzýmov. [Kompetitívna (konkurenčná) inhibícia – inhibítor sa viaže na aktívne miesto enzýmu, má spravidla väčšiu afinitu k aktívnemu miestu a súperí so substrátom o väzbové miesto na povrchu molekuly enzýmu. Účinok inhibítora možno tlmiť zvýšením koncentrácie substrátu, je to teda vratný typ inhibície. Nekompetitívna (nekonkurenčná) inhibícia – inhibítor sa pevne viaže na reaktívne skupiny aktívneho miesta enzýmu. Takýto účinok majú zvyčajne ióny ťažkých kovov (Hg, Pb, Cu – enzýmové jedy). Inhibícia je nevratná.] 3. Charakterizujte biologický význam alosterickej inhibície a aktivácie enzýmov. 4. Podľa čoho rozdeľujeme enzýmy? Ako sa tvoria ich názvy? [Základom klasifikácie (zatriedenie) enzýmov je typ chemickej reakcie, ktorú katalyzujú. Všetky dosiaľ známe enzýmy sa rozdeľujú do 6 hlavných tried (tab. 6, str.128) . Systémový názov enzýmu sa skladá z dvoch častí. Prvá časť znamená názov substrátu, ktorý vchádza do reakcie, druhá časť označuje typ katalyzovanej reakcie a končí príponou –áza. Napríklad enzým, ktorý katalyzuje hydrolytické štiepenie peptidu glycylglycínu (Gly-Gly), sa nazýva glycylglycínhydroláza. Okrem týchto názvov sa povoľuje používať aj niektoré triviálne názvy enzýmov . Napríklad enzým, ktorý hydrolyticky štiepi α-glykozidové väzby molekuly škrobu, sa nazýva α-amyláza .Tiež enzýmy štiepiace bielkoviny v tráviacich ústrojoch, napr. pepsín a trypsín. ] 4.5.2 Vitamíny Živé organizmy získavajú energiu na svoju činnosť zo základných živín, ktoré prijímajú z okolitého prostredia. Biochemickou premenou látok prítomných v živinách sa spolu s uvoľňovaním energie syntetizujú aj zlúčeniny potrebné na stavbu bunkových štruktúr. Bunky však nie sú schopné niektoré potrebné zlúčeniny tvoriť pri metabolic- kých premenách, preto nutne musia byť prítomné v potrave. Nazývajú sa esenciálne látky. V tom sú rozdiely medzi jednotlivými vývojovými druhmi organizmov. Napríklad mikroorganizmy môžu syntetizovať všetky potrebné aminokyseliny, vyššie organizmy si všetky netvoria. Nevyhnutne ich musia prijímať potravou (esenciálne aminokyseliny, 3.6.2). To isté platí aj o karboxylových kyselinách s vyšším počtom dvojitých väzieb, napr. linolová (3.1.1). Sumárne všetky takéto látky voláme esenciálne faktory. Pri ich nedostatku organizmus nemôže zabezpečiť normálny priebeh intermediárneho metabolizmu, nastávajú poruchy v činnosti organizmu – ochorenie organizmu. Medzi esenciálne látky, okrem uvedených príkladov, patria vitamíny. Sú to nízkomolekulové organické zlúčeniny, ktorých množstvo v organizme je pomerne malé, majú však veľmi významnú biologickú funkciu (ako koenzýmy a regulačné faktory). Vitamíny sú však esenciálne látky iba pre určité heterotrofné organizmy. Nižšie autotrofné organizmy (mikroorganizmy a rastliny) si ich samy syntetizujú z jednoduchých zlúčenín. Vyššie organizmy túto schopnosť nemajú, preto ich musia prijímať najmä rastlinnou potravou. Prítomnosť niektorých vitamínov zabezpečujú nechoroboplodné mikroorganizmy, ktoré žijú v črevách zvierat i človeka. Znížený príjem vitamínov vyvoláva funkčné poruchy organizmu (hypovitaminózu). Aj nadmerný príjem niektorých vitamínov môže vyvolať funkčné zmeny organizmu (hypervitaminózu). Jednotlivé vitamíny sa označujú veľkými písmenami abecedy. Uprednostňujú sa však názvy na základe ich rozpustnosti v tukoch a vo vode. Toto rozdelenie nemá súvislosť s ich biologickým pôsobením. VITAMÍNY ROZPUSTNÉ V TUKOCH Do tejto skupiny patria vitamíny, ktoré sa označujú písmenami A, D, E, K. Retinol (vitamín A) je terpenický alkohol skladajúci sa zo štyroch izoprénových jednotiek (3.2.2). Tvorí sa v pečeni z β–karoténu, ktorý je provitamínom vitamínu A. Vyššie živočíchy ho prijímajú rastlinnou potravou. Nedostatok retinolu sa prejaví šeroslepotou a poškodením funkcie buniek slizníc telových orgánov. Kalciferoly (vitamíny D) chemicky patria medzi steroidy (3.2.3). Vznikajú napr. z ergosterolu (základný steroid kvasiniek) ožiarením ultrafialovými lúčmi. Kalciferoly spolupôsobia pri vstrebávaní vápnika z tráviacej sústavy. Tokoferoly (vitamíny E) tvoria sa v rastlinách. V bunkách živočíchov a človeka sú dôležité pri redoxných dejoch – zabraňujú oxidácii viacerých látok, a tým aj poruchám činnosti buniek. Fylochinóny (vitamíny K) sú deriváty naftochinónu. Syntetizujú ich rastliny a mikro- organizmy. Bunky živočíchov a človeka ich potrebujú na zabezpečenie zrážania krvi, bunky rastlín pri fotosyntéze. VITAMÍNY ROZPUSTNÉ VO VODE Do tejto skupiny patria vitamíny skupiny B a vitamín C. Tiamín (vitamín B1) obsahuje v molekule pyrimidínové a tiazolové jadro (3.3.3). Je dôležitý tým, že sa z neho tvorí koenzým pre niektoré enzýmy. Jeho nedostatok sa prejavuje najmä nervovými poruchami.

– NAD+ a jeho fosforečného esteru – NADP+). CHÉMIA pre 3. roč. gymnázií ( J. Čársky, J. Kopřiva a iní) 4 ZÁKLADY BIOCHÉMIE -7- CH / III Riboflavín (vitamín B2) tvorí štruktúrny základ koenzýmu oxidoreduktáz (flavínmononukleotid – FMN) a flavínadeníndinukleotid – FAD). Jeho nedostatok sa prejavuje poruchami látkovej premeny. Niacín (vitamín PP) je chemicky kyselina nikotínová. Od nej sa odvodzuje významný derivát – nikotínamid (3.3.4), je základom koenzýmu oxidoreduktáz (nikotínamidadeníndinukleotidu – NAD+ a jeho fosforečného esteru – NADP+). Pyridoxín (vitamín B6) je derivátom pyridínu a tvorí koenzýmovú zložku enzýmov, ktoré katalyzujú premeny aminokyselín (ich transaminácie a dekarboxylácie). Pri jeho nedostatku nastávajú poruchy metabolizmu a nervovej činnosti. 4.5 CHEMICKÉ DEJE V ŽIVÝCH SÚSTAVÁCH str. 120 – 128 4.5.2 Vitamíny (pokračovanie) H3C N O OH HOH2C CH2OH CH3 + HCOH - 2H + 2H heterocyklická časť štruktúry riboflavínu štruktúry pyridoxínu kyselina L-askorbová kyselina L-dehydroaskorbová Kyselina pantoténová je chemicky derivátom kyseliny maslovej a β-alanínu. Je základom dôležitého koenzýmu A, ktorý sa zúčastňuje na aktivácii karboxylových kyselín v ich metabolizme. Nedostatok kyseliny pantoténovej spôsobuje poruchy metabolizmu a činnosti buniek. Kyselina listová (kyselina folová, folát) obsahuje v molekule kyselinu glutámovú, p-aminobenzoovú a heterocyklickú zložku (pteridín). Je koenzýmom enzýmov, ktoré katalyzujú reakcie pri tvorbe nukleotidov. Jej nedostatok sa prejaví poruchami tvorenia krvných buniek. Biotín (vitamín H) má heterocyklickú štruktúru, ktorá tvorí koenzýmovú zložku enzýmov katalyzujúcich vznik karboxylových kyselín a premenu sacharidov. Ľudia majú v čreve mikroorganizmy, ktoré biotín syntetizujú, preto jeho nedostatok sa vyskytuje zriedkavejšie. Kyselina L-askorbová (vitamín C) je sacharidový derivát. Má dôležitú úlohu pri oxidačno-redukčných dejoch v organizme. Oxidáciou sa mení na kyselinu L-dehydroaskorbovú: Charakteristickým prejavom nedostatku vitamínu C je porucha metabolizmu spojivového tkaniva (skorbut). Otázky a úlohy 1. Čo sú vitamíny a v čom spočíva ich biologická funkcia? 2. Podľa čoho a ako sa rozdeľujú vitamíny? 3. Ktoré rastlinné produkty sú výdatným zdrojom kyseliny L-askorbovej? -8- H3C CH3 CH=CH–C=CH–CH=CH–C=CH2–OH vitamín A1 (retinol) (3.2.2) Terpény (3.2.3) Steroidy vitamín D2 (kalciferol) S CH2 NH2 Cl – vitamín B1 (tiamín) (3.3.3) Heterocyklické zlúčeniny CH2–NH– H2N –C NH–CH–CH2–CH2 COOH kyselina listová (kyselina folová, folát) niacín (vitamín PP) kyselina nikotínová (kyselina 3-pyridínkarboxylová) nikotínamid Poznámka: Vzorce vitamínov HO–CH2–C–CH–C–NH–CH2–CH2–COOH Kyselina pantoténová CH2–CH=C–[–CH2–CH2–CH2–CH]3–CH3 vitamín K1 (fylochinón) CH3– (CH2)4–CH=CH–CH2–CH=CH–(CH2)7–COOH kyselina linolová (cis, cis – oktadeka-9,12-diénová kyselina) 13 12 10 9 zjednodušený štruktúrny vzorec (3.1.1) Lipidy – (esenciálna kyselina) DODATOK

4.5.3 Oxidačno-redukčné (redoxné) deje v živých sústavách -9- CHÉMIA pre 3. roč. gymnázií ( J. Čársky, J. Kopřiva a iní) -10- 4 ZÁKLADY BIOCHÉMIE CH / III 4.5.3 Oxidačno-redukčné (redoxné) deje v živých sústavách Chemické reakcie, ktoré prebiehajú v živých sústavách a ktoré tvoria podstatu intermediárneho metabolizmu, sú charakteristické tým, že na seba bezprostredne nadväzujú. Produkt jednej reakcie sa stáva substrátom reakcie nasledujúcej. Tak sa utvárajú rôzne dlhé tzv. metabolické dráhy. Východisková látka sa postupne mení cez medziprodukty až na koncový produkt. Napríklad molekula glukózy sa v metabolickej dráhe, ktorá znamená takmer dvadsať následných chemických reakcií, rozloží na oxid uhličitý a vodu. Naopak, inou metabolickou dráhou sa z glukózy postupne môžu utvoriť zložité (makromolekulové) látky: v živočíšnej bunke polysacharid glykogén, v rastlinnej zasa polysacharid škrob, ktoré sú pre bunku zásobnými látkami. Vidíme teda, že metabolické dráhy môžu mať rozdielny charakter a rozličný smer. Rozlišujeme dve hlavné metabolické dráhy: a) anabolické (syntetické, asimilačné), ktorými sa z jednoduchých látok utvárajú zložitejšie molekuly. Tak vzniká z glukózy škrob alebo glykogén, z aminokyselín peptidy a bielkoviny; b) katabolické (rozkladné, disimilačné), pri ktorých zo zložitejších substrátov vznikajú jednoduchšie produkty. Napríklad zo škrobu sa tvorí glukóza, z bielkovín peptidy a aminokyseliny. Okrem metabolických dráh sú to amfibolické reakcie, pri ktorých sa molekuly substrátov čiastočne štruktúrne menia. Sú to napr. reakcie vzájomných premien monosacharidov, premeny aminokyselín na oxokyseliny a pod. Chemická zmena molekúl substrátu môže mať charakter reakcie syntetickej alebo rozkladnej, reakcie prenosu atómových skupín, reakcie redoxnej, izomerizačnej a i. Medzi najdôležitejšie patria oxidačno-redukčné reakcie, ktoré bunka využíva na získavanie energie a na tvorenie energeticky bohatých látok (ATP). Základný charakter redoxnýxh reakcií v živých sústavách je rovnaký ako v neživej prírode. Spájajú sa so stratou (oxidácia) alebo prijímaním (redukcia) elektrónov. Spravidla znamenajú dehydrogenáciu alebo hydrogenáciu substrátov (odovzdávanie alebo priberanie atómov vodíka). Oxidácia (dehydrogenácia) látok v živých sústavách môže prebiehať za prítomnosti kyslíka (aeróbne deje) alebo v jeho neprítomnosti (anaeróbne deje) . V živých sústavách sa týchto dejov zúčastňujú viaceré enzýmové systémy, ktorých koenzýmy sa v jednej reakcii redukujú, ale v nasledujúcej reakcii sa zasa oxidujú. Typický príklad redoxnej reakcie je vzájomná premena etanolu a etanálu (acetaldehydu): CHARAKTERISTIKA REDOXNÝCH REAKCIÍ CH3–C O H CH3–CH2OH 2H H2O ½ O2 V neživých sústavách sa redukcia etanálu uskutočňuje priamo – pôsobením redukujúcich látok alebo vodíkom v stave zrodu. Pri vratnom priebehu (oxidácia etanolu) sa musia použiť silné oxidovadlá. V podmienkach živých sústav uvedená reakcia by neprebiehala. Špecifické podmienky bunky vyžadujú prítomnosť biokatalyzátora (enzým alkoholdehydrogenáza), ako aj vhodného prenášača atómov vodíka (koenzým nikotínamidadeníndinukleotid – NAD+ ). NAD+ NADH + H+ [Rozlišujeme dve hlavné metabolické dráhy: a) anabolické (syntetické, asimilačné), ktorými sa z jednoduchých látok utvárajú zložité molekuly. Tak vzniká z glukózy škrob alebo glykogén, z aminokyselín peptidy a bielkoviny; a) katabolické (rozkladné, disimilačné), pri ktorých zo zložitejších substrátov vznikajú jednoduchšie produkty. Napríklad zo škrobu sa tvorí glukóza, z bielkovín peptidy a aminokyseliny. ] 1. Čo je intermediárny metabolizmus a aká je jeho funkcia? 3. Aký je rozdiel medzi redoxnými reakciami v živých sústavách a neživých sústavách? 2. Ktoré sú hlavné metabolické dráhy a ktoré hlavné chemické reakcie v nich prebiehajú? [Intermediárny metabolizmus sú chemické reakcie, ktoré prebiehajú v živých sústavách . Sú charakteristické tým, že na seba bezprostredne nadväzujú. Produkt jednej reakcie sa stáva substrátom reakcie nasledujúcej. Tak sa utvárajú rôzne dlhé tzv. metabolické dráhy. ] [Oxidácia (dehydrogenácia) látok v živých sústavách môže prebiehať za prítomnosti kyslíka (aeróbne deje) alebo v jeho neprítomnosti (anaeróbne deje) . V živých sústavách sa týchto dejov zúčastňujú viaceré enzýmové systémy, ktorých koenzýmy sa v jednej reakcii redukujú, ale v nasledujúcej reakcii sa zasa oxidujú. ] [ Okrem metabolických dráh sú to amfibolické reakcie , pri ktorých sa molekuly substrátov čiastočne štruktúrne menia. Sú to napr. reakcie vzájomných premien monosacharidov, premeny aminokyselín Chemická zmena molekúl substrátu môže mať charakter reakcie syntetickej alebo rozkladnej, reakcie prenosu atómových skupín, reakcie redoxnej, izomerizačnej a i. Medzi najdôležitejšie patria oxidačno-redukčné reakcie, ktoré bunka využíva na získavanie energie a na tvorenie energeticky bohatých látok (ATP). Typický príklad redoxnej reakcie je vzájomná premena etanolu a etanálu (acetaldehydu): V neživých sústavách sa redukcia etanálu uskutočňuje priamo – pôsobením redukujúcich látok alebo vodíkom v stave zrodu. Pri vratnom priebehu (oxidácia etanolu) sa musia použiť silné oxidovadlá. V podmienkach živých sústav uvedená reakcia by neprebiehala. Špecifické podmienky bunky vyžadujú prítomnosť biokatalyzátora (enzým alkoholdehydrogenáza), ako aj vhodného prenášača atómov vodíka (koenzým nikotínamidadeníndinukleotid – NAD+ ) . Otázky a úlohy

H ~ -11- -12- 4.5.4 Energetika biochemických dejov str. 134 -139) 34. Oxidácia acetyl CoA v citrátovom (Krebsovom) cykle CO2 H LIPIDY SACHARIDY glukóza karboxylové kyseliny BIELKOVINY amino- kyselina oxaloctová kyselina citrónová kyselina 2-oxoglutárová HO–C–COOH CH2–COOH CH2 C=O COOH C–COOH CH2COOH O = SCoA ~ CH3–C acetylkoenzým A koncový oxidačný reťazec -11- CHÉMIA pre 3. roč. gymnázií ( J. Čársky, J. Kopřiva a iní) -12- 4 ZÁKLADY BIOCHÉMIE CH / III 4.5.4 Energetika biochemických dejov str. 134 -139) ENERGETICKÝ VÝZNAM REDOXNÝCH DEJOV PRIEBEH REAKCIÍ CITRÁTOVÉHO CYKLU [Exergonické reakcie ( katabolické- rozkladné)- ich priebeh si nevyžaduje tzv. voľnú energiu G. Uvoľnenú energiu exergonických dejov organizmus využíva na tvorbu energeticky bohatých látok (časť sa mení na teplo) – na reakcie endergonické (anabolické-biosyntéza makromolekulových látok, aktivácia molekúl substrátov a i.). Amfibolické reakcie – sú zvyčajne spojené len s malým prenosom energie.] 1. Vysvetlite energetický efekt reakcií v živých sústavách. 2. Čo sú makroergické zlúčeniny? [ Zvyčajne sú to nízkomolekulové organické zlúčeniny: niektoré estery kyseliny fosforečnej, ale aj zlúčeniny síry – tioestery (napr. acetylkoenzým A).Najvýznamnejšou makroergickou zlúčeninou je ATP.] 3. Akú úlohu plní citrátový cyklus pri oxidácii látok? [Obúravaním glukózy, karboxylových kyselín a niektorých aminokyselín vzniká spoločný produkt, aktivovaná forma kyseliny octovej – acetylkoenzým A (acetyl CoA). V mitochondriách sa acetylový zvyšok acetylkoenzýmu A oxiduje až na oxid uhličitý viacerými následnými chemickými reakciami, ktoré voláme citrátový (Krebsov) cyklus. ] [Súčasne s touto oxidáciou je spojená redukcia (hydrogenácia) koenzýmov zúčastnených enzýmov – oxidoreduktáz. ] [ Už vieme, že živé sústavy – získavajú energiu najmä oxidáciou prijímaných živín. Oxidáciou živín na oxid uhličitý a vodu prebieha v bunkových štruktúrach (mitochondriách).] Otázky a úlohy Spoločným znakom chemických reakcií prebiehajúcich v neživých a živých sústavách je, že majú energetický efekt. V obidvoch sústavách platí I. a II. Termodynamický zákon a zákon zachovania energie a zákon premeny energie. Reakcie, ktorých priebeh si vyžaduje tzv. voľnú energiu (G – energiu využiteľnú na užitočnú prácu), volajú sa reakcie exergonické. Opačne, uvoľnenú energiu exergonických dejov organizmus využíva na tvorbu energeticky bohatých látok (časť sa mení na teplo) – na reakcie endergonické. Pritom nevyhnutné je, aby obidve reakcie na seba nadväzovali. Endergonické reakcie sú vždy spojené so spotrebou voľnej energie. Túto energiu bunka získava hydrolytickým štiepením makroergických zlúčenín. Zvyčejne sú to nízkomolekulové organické zlúčeniny: niektoré estery kyseliny fosforečnej, ale aj zlúčeniny síry – tioestery (napr. acetylkoenzým A). Najvýznamnejšou makroergickou zlúčeninou je kyselina adenozíntrifosforečná a ATP (3.6). Exergonický charakter majú reakcie katabolické – rozklad bielkovín, nukleových kyselín, sacharidov, lipidov a pod. Endergonický charakter majú reakcie anabolické – biosyntéza makromolekulových látok, aktivácia molekúl substrátov a i. Amfibolické reakcie sú zvyčajne spojené len s malým prenosom energie. Už vieme, že živé sústavy – bunky aj celé organizmy – získavajú energiu pre metabolické deje a na svoje životné prejavy najmä oxidáciou prijímaných živín. Oxidácia živín na oxid uhličitý a vodu prebieha v bunkových štruktúrach (mitochondriách). Odburávaním glukózy, karboxylových kyselín a niektorých aminokyselín vzniká spoločný produkt, aktivovaná forma kyseliny octovej – acetylkoenzým A (acetylCoA). V mitochondriách sa acetylový zvyšok acetylkoenzýmu A oxiduje až na oxid uhličitý viacerými následnými chemickými reakciami, ktoré voláme citrátový (Krebsov) cyklus. AcetyCoA má hlavnú úlohu pri úplnej oxidácii všetkých hlavných druhov substrátov. Súčasne s touto oxidáciou je spojená aj redukcia (hydrogenácia) jednotlivých koenzýmov zúčastnených enzýmov – oxidoreduktáz. Acetylový zvyšok uvoľnený z acetylCoA sa kondenzuje s kyselinou oxáloctovou. Vznikne kyselina citrónová (citrát), ktorá sa potom dehydrogenáciou a dekarboxyláciou mení na kyselinu 2-oxoglutárovú.Tá sa potom mení ďalšou dekarboxyláciou a dehydrogenáciou na kyselinu oxáloctovú. Týmto medziproduktom sa sled chemických reakcií citrátového cyklu uzatvorí. Utvorená kyselina oxáloctová sa môže znovu kondenzovať s pristupujúcou ďalšou molekulou acetylkoenzýmu A (obr. 34), čím je zabezpečený priebeh reakcií. Vidíme, že v súbore reakcií citrátového cyklu sa jedna molekula dvojuhlíkovej kyseliny octovej (acetylového zvyšku acetylCoA) celkom oxiduje na dve molekuly oxidu uhličitého. Dôležité je, že vodíkové atómy, ktoré sa uvoľňujú pri dehydrogenácii medziproduktov, prenášajú sa prostredníctvom zúčastnených koenzýmov (v mitochondriách) a zložitým mechanizmom následných reakcií sa zlučujú s voľným kyslíkom na vodu. Uvoľnená energia sa využíva na tvorbu ATP. Citrátový cyklus predstavuje najvýznamnejšiu metabolickú dráhu, pomocou ktorej bunky oxidáciou látok získavajú veľké množstvo energeticky bohatých molekúl ATP. ADP AMP ATP b – D – ribóza Schéma 2 O––P––O––H2C O––P – HO 2 3 4 1 OH 5 Adenín N NH2 (3.7.1 Nukleové kyseliny, str. 103 )

– -13- -14- TVORENIE ATP A JEJ FUNKČNÝ VÝZNAM (str. 136-139) → ← CHÉMIA pre 3. roč. gymnázií ( J. Čársky, J. Kopřiva a iní) -14- 4 ZÁKLADY BIOCHÉMIE CH / III TVORENIE ATP A JEJ FUNKČNÝ VÝZNAM (str. 136-139) acetyl- koenzým A redukovaný koenzým (NADH, FMNH2) oxidovaný koenzým (NAD+, FMN) voľná energia ΔG = - 237,4 kJ.mol-1, [Sústava uvoľňuje energiu] 2 H+ 2 e– O2– H2O ½ O2 citrátový cyklus ADP + P ATP → ← 4.5.4 Energetika biochemických dejov str. 134 -139) 35 Využitie ATP ako zdroja energie ( E ) v organizme E svalová práca endergonické chemické reakcie svetlo teplo elektrická energia ŽIVINY CO2 ADP + H3PO4 ATP O2 Najdôležitejšou makroergickou zlúčeninou v živých sústavách je kyselina adenozíntrifosforečná – ATP. Je hlavným prenášačom voľnej energie vo všetkých druhoch organizmov. Energiu vloženú do jej štruktúry využíva organizmus na endergonické reakcie, na mechanickú (svalovú) prácu a v ďalších procesoch, ktoré si vyžadujú energiu (obr. 35). Určité množstvo ATP vzniká pri hydrolytickom štiepení niektorých iných makroergických zlúčenín. Ale jej hlavné množstvo sa tvorí pri oxidácii látok v tzv. koncovom oxidačnom (dýchacom) reťazci. Tento reťazec predstavuje sled redoxnýxh dejov prebiehajúcich na vnútornej membráne mitochondrií. V mitochondriách sa nachádzajú enzýmy významných metabolických dráh – najmä citrátového cyklu. Už z predchádzajúceho vysvetľovania poznáte, že v citrátovom cykle sa oxiduje zvyšok kyseliny octovej z acetylkoenzýmu A, pričom sa redukujú koenzýmy prítomných enzýmov (oxidoreduktáz) – NAD+ a FAD. Koncový oxidačný reťazec umožňuje oxidáciu týchto koenzýmov, čím sa môžu znova zúčastňovať látkovej premeny v citrátovom cykle. Koncový oxidačný reťazec znamená postupný prenos vodíkov z redukovaných koenzýmov (dehydrogenáciou) a v poslednej fáze prenos elektrónov (cez cytochrómy) na voľný kyslík, ktorý do buniek transportuje hemoglobín. Vzniká kyslíkový anión, ktorý sa zlučuje s katiónom vodíka na vodu, podľa schémy: Reakcii zodpovedajúca energia 237 kJ.mol-1 sa uvoľňuje postupne, pri redoxných dejoch koncového oxidačného reťazca, ako riadený energetický proces. Keby sa táto energia uvoľnila naraz (explozívne), bunka by ju nemohla využiť na tvorenie ATP a celkom by sa „znehodnotila“ na teplo. S presunom elektrónov v koncovom oxidačnom reťazci nastáva jednosmerný prechod katiónov vodíka cez vnútornú membránu mitochondrií. Hromadenie vodíkových iónov na jednej strane membrány znamená vznik tzv. protónového (koncentračného) gradiendu (obr. 36). Dôsledkom toho je aj vznik koncentračného článku, ktorý tvoria prostredia oddelené membránou –(zdroj elektrickej energie). Bunka využíva túto energiu na syntézu kyseliny ATP z ADP a kyseliny trihydrogenfosforečnej (anorganický fosfát – P). 36. Schéma koncového oxidačného reťazca a enzýmový komplex prenosu elektrónov a H+, b enzýmový komplex tvorby ATP NAD+ NADH + H+ 2e- 1/2O2 O2- FMNH2/ FMN ADP+P b a – ADP + P ATP Väzba fosfátu (H3PO4) na ADP sa katalyzuje samostatným enzýmovým systémom, ktorý sa tiež nachádza vo vnútornej membráne mitochondrií (pozri obr. 36). Tento enzýmový komplex pri svojej činnosti využíva protónový gradient. Syntézou jednej molekuly ATP sa tento gradient znižuje o dva protóny. Tým sa ustavične udržuje dynamická rovnováha medzi redoxnými dejmi koncového oxidačného reťazca a tvorením ATP. Keďže celý systém uvedených biochemických premien predstavuje sled oxidačných reakcií a je ukončený väzbou anorganického fosfátu na ADP, hovoríme o oxidačnej fosforylácii. Základnou biologickou funkciou oxidačnej fosforylácie je efektívne využitie energie, alebo jej zabudovanie do štruktúry molekúl ATP. Časť uvoľnenej energie sa premení na teplo.

TVORENIE ATP A JEJ FUNKČNÝ VÝZNAM (str. 136-139) -pokračovanie [Koncový oxidačný reťazec znamená postupný prenos vodíkov z redukovaných koenzýmov (dehydrogenáciou) a v poslednej fáze prenos elektrónov (cez cytochrómy) na voľný kyslík, ktorý do buniek transportuje hemoglobín. Vzniká kyslíkový anión, ktorý sa zlučuje s katiónom vodíka na vodu, podľa schémy na str. 137 (-13-).] [Koncový oxidačný reťazec umožňuje oxidáciu príslušných koenzýmov, čím sa môžu znova zúčastňovať látkovej premeny v citrátovom cykle.] 1. Vysvetlite princíp koncového oxidačného reťazca. 2. Aký význam má postupnosť oxidačných dejov v živých sústavách? [Reakcii zodpovedajúca energia 237 kJ.mol-1 sa uvoľňuje postupne, pri redoxných dejoch koncového oxidačného reťazca, ako riadený energetický proces. Keby sa táto energia uvoľnila naraz (explozívne), bunka by ju nemohla využiť na tvorenie ATP a celkom by sa „znehodnotila“ na teplo. ] [S presunom elektrónov v koncovom oxidačnom reťazci nastáva jednosmerný prechod katiónov vodíka cez vnútornú membránu mitochondrií. Hromadenie vodíkových iónov na jednej strane membrány znamená vznik tzv. protónového (koncentračného) gradiendu (obr. 36). Dôsledkom toho je aj vznik koncentračného článku, ktorý tvoria prostredia oddelené membránou –(zdroj elektrickej energie). Bunka využíva túto energiu na syntézu kyseliny ATP z ADP a kyseliny trihydrogenfosforečnej.] [Syntézou jednej molekuly ATP sa protónový gradiend znižuje o dva protóny. Tým sa ustavične udržuje dynamická rovnováha medzi redoxnými dejmi koncového oxidačného reťazca a tvorením ATP - ( oxidačná fosforylácia).] 3. Ako vzniká a akú úlohu má ATP v bunkách? -15- CHÉMIA pre 3. roč. gymnázií ( J. Čársky, J. Kopřiva a iní) -16- 4 ZÁKLADY BIOCHÉMIE CH / III TVORENIE ATP A JEJ FUNKČNÝ VÝZNAM (str. 136-139) -pokračovanie 4.5.4 Energetika biochemických dejov str. 134 -139) Otázky a úlohy