Πρωτεΐνες Δομή και λειτουργία

Είναι το κυριότερο από τα απαραίτητα για τη ζωή συστατικά εμπλέκονται σε καθοριστικές για τη ζωή βιοχημικές περιοχές Ανάπτυξη και επιδιόρθωση των ιστών του σώματος Ρυθμιστικές διαδικασίες Διαθέσιμη Ενέργεια Γενετικές Πληροφορίες

Λειτουργίες και ρόλοι Δομικά συστατικά (δέρματος, μαλλιών, νυχιών, μυών, τενόντων, αρτηριών) Ένζυμα (βιοχημικοί καταλύτες, όπως πεψίνη, τρυψίνη, ελαστάση, λιπάση, αμύλάση) Ορμόνες (μεταβολικοί ρυθμιστές όπως γλουκαγόνη και αλβουμίνη) Αποθήκες ενέργειας τροφής

Ορμόνες Χημικά μηνύματα που παράγονται σε ένα σημείο του σώματος προσλαμβάνονται από κύτταρα σε ένα άλλο.

Ένζυμα Πρωτεΐνες που καταλύουν χημικές αντιδράσεις παραμένοντας αμετάβλητες κατά τη μάζα τους . Αναβολική και καταβολική δράση Πέψη Αμυλάση (σίελος) Tριψίνη

Δομική και μηχανική στήριξη Κολλαγόνο Κοκάλα και δέρμα Κερατίνη Μαλλιά και νύχια Κινητικές πρωτεΐνες Κάνουν τους μύες να δουλεύουν!

Πηγές Ενέργειας Οι πρωτεΐνες χρησιμοποιούνται τελευταίες ως πηγές ενέργειας! Μόνο σε περιπτώσεις λοιμού και σε δίαιτες με χαμηλό ποσοστό υδατανθράκων.

Μεταφορικές πρωτεΐνες Μεταφέρουν ουσίες μέσα και έξω από τα κύτταρα.

Μεταφέρουν ουσίες στο αίμα Λιποπρωτεΐνες (μεταφέρουν λιπίδια) Αιμογλοβίνη (μεταφέρει οξυγόνο και διοξείδιο του άνθρακα)

Ανοσολογικές αντιδράσεις (αντισώματα) Ανοσολογικές αντιδράσεις (αντισώματα) Τα αντισώματα είναι πρωτεΐνες που συλλαμβάνουν’ δραστικά βακτήρια και ιούς.

Δομή πρωτεϊνών Άμυλο?: γλυκόζη+ γλυκόζη + γλυκόζη + γλυκόζη … Πρωτεΐνες: αμινοξύ+ αμινοξύ + αμινοξύ + αμινοξύ … Αποτελούνται από 20 αμινοξέα που ενώνονται με διαφορετικούς τρόπους για το σχηματισμό διαφορετικών πρωτεϊνών.

Κατηγορίες Αμινοξέων Διαιτητικά απαραίτητα Αμινοξέα τα οποία το σώμα δεν μπορεί να συνθέσει Λαμβάνονται με την τροφή Αριθμούν 8-10 Μη απαραίτητα Συντίθενται στο σώμα σε επαρκείς ποσότητες Συντίθεται από τα απαραίτητα Δε είναι απαραίτητη η λήψη με τροφή Αριθμούν 10-12

Ιδιότητες Αμινοξέων Αριθμούν 25 Διαφέρουν χημικά αλλά έχουν κοινές ιδιότητες Υδατοδιαλυτότητα Οπτική ενεργότητα (εκτός γλυκίνης) Επαμφοτερίζοντα χαρακτήρα Σχηματίζουν κατιόντα σε όξινο pH, και ανιόντα σε βασικό pH

Δομή Αμινοξέος

Δομή αμινοξέων N H C H C OH O Central carbon Διαφορετικές πλευρικές αλυσίδες σχηματίζουν διαφορετικά αμινοξέα N H C H C OH O Acid group Amino group Side chain (R)

Αμινοξέα, Πεπτίδια, Πρωτεΐνες, Ένζυμα Διατροφή: Προμηθεύουν αμινοξέα-Πηγή C, N, S Λειτουργικότητα: αφρώδη συστήματα, πηκτές, σταθεροποίηση γαλακτωμάτων Κατάλυση: ένζυμα Δομή: πρωτεϊνικές αλληλεπιδράσεις διαμορφώνουν τις δομές του κρέατος, του τυριού και του ψωμιού Οργανοληπτικά χαρακτηριστικά: Χρώμα και οσμή από αντιδράσεις Maillard και από ελεύθερα πεπτίδια και αμινοξέα Αμινοξέα Πεπτίδια (<50 αμινοξέα) Πεπτιδικός δεσμός Πρωτεΐνες (>50 αμινοξέα)

Αμινοξέα Αλειφατικά Αμινοξέα Αμινοξέα με υδροξυ- και σουλφουρ- ομάδες Βαλίνη (Val, V)* Λευκίνη (Leu, L)* Ισολευκίνη (Ile, I)* Γλυκίνη (Gly,G) Αλανίνη (Ala, A) Αμινοξέα με υδροξυ- και σουλφουρ- ομάδες Θρεονίνη (Thr, T)* Μεθειονίνη (Met, M)* Σερίνη (Ser, S) Κυστεϊνη (Cys, C)

Αμινοξέα Αρωματικά Αμινοξέα Βασικά Αμινοξέα Φαινυλαλανίνη (Phe, P)* Τυροσίνη, (Tyr, Y) Θρυπτοφάνη (Trp, W)* Ιστιδίνη (His, H) Λυσίνη (Lys, K)* Αργινίνη (Arg, R) Όξινα Αμινοξέα και τα Αμίδιά τους Κυκλικό Αμινοξύ Ασπαρτικό οξύ (Asp, D) Γλουταμικό οξύ (Glu, E) Ασπαραγίνη (Asn, N) Γλουταμίνη (Gln, Q) Προλίνη (Pro, P)

Αμινοξέα Απαραίτητα (10) Phenylalanine Valine Μη απαραίτητα (10) Απαραίτητα (10) Phenylalanine Valine Threonine Tryptophan Isoleucine Methionine Histidine Arginine Leucine Lysine Υπό συνθήκες απαραίτητα (3) Cysteine Glutamine Tyrosine Μη απαραίτητα (10) Alanine Asparagine Aspartic acid Cysteine Glutaminc acid Gluatmine Glycine Proline Serine Tyrosine

Οξεοβασικές Ιδιότητες Αμινοξέων Ισοδύναμα ΟΗ-

Κατάταξη των Πρωτεινών ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ Απλές Σύνθετες Σφαιρικές Ινώδεις Γλυκοπρωτεΐνες Λιποπρωτεΐνες Μεταλλοπρωτεΐνες Νουκλεοπρωτεΐνες Φωσφοπρωτεΐνες Γλοβουλίνες Αλβουμίνες Γλουτελίνες Προλαμίνες Κολλαγόνο Ελαστίνη Κερατίνη

Δομικά Χαρακτηριστικά Είναι πολυμερείς ενώσεις μεγάλου ΜΒ Τα μόριά τους έχουν διαστάσεις κολλοειδούς και δεν διαπερνούν τις μεμβράνες Έχουν επαμφοτερίζοντα χαρακτήρα δηλ. συμπεριφέρονται σαν οξέα και σαν βάσεις. Με πλήρη υδρόλυσή τους λαμβάνουμε αμινοξέα. Στην πολυμερή τους σύνταξη τα αμινοξέα ενώνονται με ορισμένη σειρά και σε καθορισμένους τρισδιάστατους σχηματισμούς.

Χημική σύσταση πρωτεϊνών Element % Carbon Hydrogen Nitrogen Oxygen Sulfur Phosphorous 51.0 – 55.0 6.5 – 7.3 15.5 – 18.0 21.5 – 23.5 0.5 – 2.0 0.0 – 1.5

Πρωτοταγής δομή πρωτεϊνών Σχηματίζονται από αλληλουχία αμινοξέων που κάνει κάθε πρωτεΐνη διαφορετική Διπεπτίδιο = 2 αμινοξέα Τριπεπτίδιο = 3 αμινοξέα Πολυπεπτίδιο = πολλά αμινοξέα Οι περισσότερες πρωτεΐνες διαθέτουν αποτελούνται από 100 αμινοξέα Peptide Bonds

Στερεοχημική δομή Ο συντακτικός τύπος κάθε πρωτεΐνης είναι απολύτως καθορισμένος δοθέντος ότι η διαδοχική σειρά των αμινοξέων στην πολυπεπτιδική αλυσίδα είναι πάντα απολύτως ορισμένη.

Πρωτοταγής δομή Αναφέρεται στη διαδοχή των αμινοξέων στην πολυπεπτιδική αλυσίδα.

Πώς σχηματίζονται οι πρωτεΐνες ? Η σύνδεση των αμινοξέων για τη δημιουργία πολυμερών πρωτεϊνικών μορίων γίνεται με τον πεπτιδικό δεσμό

Δευτεροταγής δομή Αναφέρεται στον τρόπο διάταξης στο χώρο της πολυπεπτιδικής αλυσίδας

Δομή των Πρωτεινών Δευτεροταγής - β-πτυχωτό φύλλο στροφή αντι-παράλληλο παράλληλο

Τριτοταγής δομή Αναφέρεται στον τρόπο της αναδίπλωσης της δευτεροταγούς ελικοειδούς διατάξεως των πρωτεϊνών

Η αναδίπλωση είναι αποτέλεσμα ενδομοριακών επιδράσεων μεταξύ ομάδων της πλευρικής αλυσίδας R των αμινοξέων Αλληλεπιδράσεις υδρόφοβων ομάδων Δισουλφιδικόυς δεσμούς Δεσμούς υδρογόνου Ιοντικούς δεσμούς

Τεταρτοταγής δομή Αναφέρεται στη σύζευξη μεταξύ επιμέρους πολυπεπτιδικών αλυσίδων με δεσμούς μη ομοιοπολικούς.

Δομή των Πρωτεϊνών

Δομή των Πρωτεινών Τριτοταγής Τεταρτοταγής

Φυσικές ιδιότητες Ισοηλεκτρικό σημείο Διαλυτότητα pH Άλατα Οργανικοί διαλύτες Θερμοκρασία Ζελατινοποίηση Συγκράτηση μεγάλης ποσότητας νερού στο πλέγμα Υδρόλυση με οξέα, βάσεις ή ένζυμα θερμανση Μετουσίωση

ΥΔΡΟΛΥΣΗ Ελευθερώνει ενέργεια Καταλύεται από άλλες πρωτεΐνες ΠΕΠΤΙΔΙΚΟΙ ΔΕΣΜΟΙ ΑΜΙΝΟΞΕΑ

Φυσικές ιδιότητες Μετουσίωση Φυσικοί παράγοντες Θερμοκρασία φυσική μετουσιωμένη Φυσικοί παράγοντες Θερμοκρασία Μηχανική επεξεργασία Πίεση Αφρός

Μετουσίωση

Μετουσίωση : η μεταβολή της τριτοταγούς δομής των πρωτεϊνών Αλλαγές στις φυσικοχημικές ιδιότητες των διαλυτών πρωτεϊνών Μείωση διαλυτότητας Σχηματισμός πηκτών Αύξηση ιξώδους Αύξηση στροφικής ικανότητας Απώλεια ενζυμικής δραστηριότητας.

Φυσικές ιδιότητες Μετουσίωση - Χημικοί παράγοντες Οργανικοί διαλύτες Οξέα Βάσεις Απορρυπαντικά RCOO-

Πρωτεΐνες τροφίμων Γάλα (3-4%) Φρούτα και λαχανικά (<6%) Καζεΐνη Πρωτεΐνες του ορού (αλβουμίνες, γλοβουλίνες) Αυγά (12%) Κρόκος (λιποβιτελίνη, λιποβιτελινίνη) Ασπράδι (ωοαλβουμίνη, κοναλβουμίνη, ωομυκοειδές, λυσοζύμη) Κρέας (18-20%) Σαρκοπλασμικές (μυογλοβίνη, αιμογλοβίνη) Μυοινώδεις (ακτίνη, μυοσίνη) Συνδετικού ιστού (κολλαγόνο, ελαστίνη) Φρούτα και λαχανικά (<6%) Δημητριακά (10-15%) Γλουτένη (γλοιαδίνη, γλουτενίνη) Όσπρια & ελαιούχοι σπόροι Σόγια (32-46%) Άλλοι (17-36%)

Πηγές Πρωτεϊνών

Πρωτεΐνες και τρόφιμα Πρωτεΐνες του γάλακτος Άρωμα γαλακτοκομικών προϊόντων Εγκλωβισμό αέρα (παραγωγή παγωτού) Αύξηση ικανότητας προσρόφησης νερού του αλεύρου Πήξη του γάλακτος Πρωτεϊνες του κρέατος Ικανότητα συγκράτησης νερού (τρυφερότητα)

Πρωτεΐνες και τρόφιμα Πρωτεΐνες των αυγών Σχηματισμός αφρού Κατακράτηση αέρα Γαλακτωματοποιητική ικανότητα (μαγιονέζα) Πρωτείνες του αλεύρου Καθορισμός αρτοποιητικής ικανότητας (γλουτένη) Πρωτείνες φυτικών σπόρων (π.χ σόγιας στην επεξεργασία του κρέατος)

Τεχνολογία Τροφίμων και Πρωτεΐνες Θέρμανση Αφυδάτωση Λυοφιλίωση: Πάγωμα --> πίεση <1mmHg --> εξάχνωση νερού Παστερίωση