Αμινοξέα Τα αμινοξέα αποτελούν τις δομικές μονάδες των πρωτεϊνών και αποτελούν βασικό στοιχείο των οργανισμών. Καλούνται οι οργανικές ενώσεις που έχουν στο μόριό τους μια τουλάχιστον καρβοξυλομάδα (-COOH) και μια αμινομάδα (- NH 2 ). Εξαίρεση αποτελεί η προλίνη, η οποία αντί για αμινομάδα έχει ιμινομάδα στο μόριό της. Τα αμινοξέα που συνιστούν τις φυσικές πρωτεΐνες είναι περίπου 20. Είναι στερεά κρυσταλλικά σώματα και τα περισσότερα διαλύονται στο νερό

Αμινοξέα Έχουν όλα 3 κοινούς υποκαταστάτες στο α- άτομο άνθρακα και διαφέρουν μόνο ως προς το τέταρτο υποκαταστάτη R. Ο υποκαταστάτης R καλείται πλευρική αλυσίδα και είναι αυτός που καθορίζει την ταυτότητα του κάθε αμινοξέος.

Αμινοξέα Με εξαίρεση τη γλυκίνη (R=H), τα υπόλοιπα φυσικά αμινοξέα περιέχουν τουλάχιστον έναν ασύμμετρο άτομο C. Η στερεοαπεικόνιση του άνθρακα αυτού καθορίζεται ως D ή L. Το αμινοξύ γράφεται με την καρβοξυλομάδα-πάνω μέρος και R - κάτω μέρος. Ο προσανατολισμός της αμινομάδας καθορίζει την D (δεξιά) ή L (αριστερά) διάταξη. Όλα τα φυσικά αμινοξέα έχουν L στερεοαπεικόνιση.

Αμινοξέα Τα αμινοξέα κατατάσσονται σε υδροξυ, βασικά και όξινα, ανάλογα με την υποκατάσταση R της πλευρικής αλυσίδας (ΟΗ, ΝΗ 2 ή COOH). Επίσης, δυο από τα αμινοξέα περιέχουν θείο στην πλευρική τους αλυσίδα (κυστεΐνη και μεθειονίνη). Τέλος, ανάλογα με τη φύση του υποκαταστάτη, τα αμινοξέα διακρίνονται και σε αλειφατικά, αρωματικά και ετεροκυκλικά. Οι ονομασίες των αμινοξέων είναι αποκλειστικά εμπειρικές, οι οποίες συνδέονται με την προέλευση ή κάποια ιδιότητά τους.

Αμινοξέα

Οξεοβασικές ιδιότητες των αμινοξέων Επειδή περιέχουν μια καρβοξυλομάδα και μια αμινομάδα εμφανίζουν -ανάλογα με το περιβάλλον-όξινες ή βασικές ιδιότητες, δηλαδή είναι αμφολύτες. Σε μια ορισμένη τιμή του pH, η οποία είναι χαρακτηριστική για κάθε αμινοξύ, το υδρογόνο της καρβοξυλομάδας μεταπηδάει στο άζωτο της αμινομάδας και σχηματίζεται ένα δίπολο (zwitterion). Μορφή διπόλου

Οξεοβασικές ιδιότητες των αμινοξέων Η τιμή αυτή του pH καλείται ισοηλεκτρικό σημείο και συμβολίζεται με pI. Το ισοηλεκτρικό σημείο μπορεί να υπολογιστεί από τη σχέση: Όπου pK 1 και pK 2 η διάσταση της καρβοξυλικής ομάδας και της αμινομάδας αντίστοιχα.

Οξεοβασικές ιδιότητες των αμινοξέων Σε τιμές pH μικρότερες του ισοηλεκτρικού σημείου τα αμινοξέα φέρουν θετικό φορτίο, ενώ σε τιμές pH μεγαλύτερες του ισοηλεκτρικού σημείου φέρουν αρνητικό φορτίο. -Η + +Η + -Η + Υπερισχύει σε pH < pIpH = pIΥπερισχύει σε pH > pI Οι μορφές ιονισμού ενός αμινοξέος του οποίου η πλευρική αλυσίδα δεν ιονίζεται

Αμινοξέα Τα αμινοξέα είναι αμφολύτες, δηλαδή συμπεριφέρονται σαν βάσεις (δέκτες πρωτονίων) σε όξινα διαλύματα: και σαν οξέα (δότες πρωτονίων) σε βασικά διαλύματα: ΝΗ 2 ΝΗ 3 + R-CH-COOH + H + ΝΗ 2 R-CH-COOHR-CH-COO - + ΟH - + Η 2 Ο Τα διαλύματα των αμινοξέων, επειδή έχουν την ικανότητα να αντιδρούν με βάσεις και οξέα, αποτελούν ρυθμιστικά διαλύματα. Αυτό τα καθιστά πολύ σημαντικά για τα ζωντανά κύτταρα, τα όποια λειτουργούν μόνο εφόσον το pH διατηρείται μέσα σε σχετικά στενή περιοχή.

Αμινοξέα Τα φυτά συνθέτουν όλα τα αμινοξέα αυτοδύναμα, ενώ τα ζώα μπορούν να συνθέσουν ορισμένα μόνο από αυτά. Τα αμινοξέα που μπορεί να συνθέσει ο ζωικός οργανισμός, καλούνται μη απαραίτητα, ενώ αυτά που δεν μπορεί να συνθέσει και τα παίρνει από τις τροφές, ονομάζονται απαραίτητα αμινοξέα.

Αμινοξέα Η πιο χαρακτηριστική ιδιότητα των αμινοξέων είναι η ικανότητά τους να ενώνονται μεταξύ τους με πεπτιδικό και να δημιουργούν πεπτίδια. Όταν ενώνονται 2 αμινοξέα, δημιουργείται ένα διπεπτίδιο, τρία ένα τριπεπτίδιο κλπ. Κατά συνθήκη τα πεπτίδια έχουν μοριακό βάρος έως Όσα έχουν μεγαλύτερο μοριακό βάρος κατατάσσονται στις πρωτεΐνες.

Πρωτεΐνες Οι πρωτεΐνες είναι οργανικές ενώσεις μεγάλου μοριακού βάρους (10 4 – 10 6 ), που αποτελούνται κυρίως από αμινοξέα τα οποία ενώνονται μεταξύ τους με πεπτιδικό δεσμό. Είναι πολύ σημαντικές για τον οργανισμό, διότι δεν υπάρχει λειτουργία (εκτός από τη διάχυση και τη διάσταση των ηλεκτρολυτών), που να μην χρειάζεται την παρεμβολή κάποιας πρωτεΐνης. Η δομή τους είναι πολύπλοκή, καθώς σε αυτή μετέχουν πολλά αμινοξέα και συνήθως σε περισσότερες από μια πολυπεπτιδικές αλυσίδες όμοιες ή διαφορετικές μεταξύ τους.

Πρωτεΐνες Οι σπουδαιότερες λειτουργίες που επιτελούν στον οργανισμό είναι οι εξής:  Τροφοδοτούν τον οργανισμό με ενέργεια.  Καταλύουν όλες τις βιοχημικές αντιδράσεις.  Καταπολεμούν βλαβερές ουσίες και μικροοργανισμούς.  Συμμετέχουν στο σχηματισμό και την αναγέννηση των ιστών.  Συμμετέχουν στη μεταφορά και αποθήκευση ουσιών.

Δομή των Πρωτεϊνών Πρωτοταγής δομή: Είναι η αλληλουχία των αμινοξέων στην πεπτιδική αλυσίδα Πρωτοταγής Δομή Αλληλουχία αμινοξέων A A S X D X S L V E V H X X V F I V P P X I L Q A V V S I A 31 T T R X D D X D S A A A S I P M V P G W V L K Q V X G S Q A 61 G S F L A I V M G G G D L E V I L I X L A G Y Q E S S I X A 91 S R S L A A S M X T T A I P S D L W G N X A X S N A A F S S 121 X E F S S X A G S V P L G F T F X E A G A K E X V I K G Q I 151 T X Q A X A F S L A X L X K L I S A M X N A X F P A G D X X 181 X X V A D I X D S H G I L X X V N Y T D A X I K M G I I F G 211 S G V N A A Y W C D S T X I A D A A D A G X X G G A G X M X 241 V C C X Q D S F R K A F P S L P Q I X Y X X T L N X X S P X 271 A X K T F E K N S X A K N X G Q S L R D V L M X Y K X X G Q 301 X H X X X A X D F X A A N V E N S S Y P A K I Q K L P H F D 331 L R X X X D L F X G D Q G I A X K T X M K X V V R R X L F L 361 I A A Y A F R L V V C X I X A I C Q K K G Y S S G H I A A X 391 G S X R D Y S G F S X N S A T X N X N I Y G W P Q S A X X S 421 K P I X I T P A I D G E G A A X X V I X S I A S S Q X X X A 451 X X S A X X A Π.χ. Εξωκινάση

Δευτεροταγής Δομή Δίνει τον τρόπο με τον οποίο η πρωτεϊνική αλυσίδα (πρωτοταγής δομή) αναδιπλώνεται έτσι ώστε η πρωτεΐνη να έχει τη μεγαλύτερη σταθερότητα (δομή ελάχιστης ενέργειας). Οι κυριότεροι παράγοντες που καθορίζουν τη δευτεροταγή δομή είναι: α) οι δεσμοί υδρογόνου μεταξύ του Ο του καρβονυλίου με το Η από αμινομάδες άλλων αμινοξέων, και β) η διευθέτηση των πλευρικών αλυσίδων έτσι ώστε να αποφεύγεται η στερεοχημική παρεμπόδιση και άπωση μεταξύ των φορτισμένων ομάδων. Δυο είναι οι τύποι δευτεροταγούς δομής των πρωτεϊνών, η α- έλικα και η δομή πτυχωτού φύλλου.

Δευτεροταγής Δομή

Τριτοταγής Δομή Αναφέρεται στην αναδίπλωση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας γύρω από τον εαυτό της και στην τελική διάταξη που θα πάρει στο χώρο.

Τεταρτοταγής Δομή Εμφανίζεται σε πρωτεΐνες που το μόριό τους περιέχει περισσότερες από μια πολυπεπτιδικές αλυσίδες. Αναφέρεται στον τρόπο διευθέτησης των μεμονωμένων πολυπεπτιδικών αλυσίδων, ώστε να προκύπτει ένα πρωτεϊνικό μόριο με συγκεκριμένη διαμόρφωση.

Κολλαγόνο Ιδιόρρυθμη τριπλή έλικα

Μετουσίωση Η μερική ή ολική καταστροφή της δευτεροταγούς και τριτοταγούς δομής των πρωτεϊνών, που επιτυγχάνεται με την επίδραση χημικών αντιδραστηρίων, ακραίων τιμών pH, υψηλών θερμοκρασιών, ακτινοβολίας κλπ, καλείται μετουσίωση ή αλλοδόμηση. Στην περίπτωση αυτή οι πρωτεΐνες χάνουν τη βιολογική τους δράση και οι φυσικοχημικές τους ιδιότητες αλλάζουν ριζικά. Πολλές φορές όμως η μετουσίωση είναι αντιστρεπτή και το μόριο της πρωτεΐνης επανέρχεται στη φυσική του κατάσταση, μετά την απομάκρυνση του αίτιου, που προκάλεσε τη μετουσίωση.

φυσική μετουσιωμένη Φυσικοί παράγοντες Θερμοκρασία Μηχανική επεξεργασία Πίεση Αφρός Μετουσίωση

Κατάταξη των πρωτεϊνών Ανάλογα με το βιολογικό τους ρόλο διακρίνονται στις εξής ομάδες:  Καταλυτικές πρωτεΐνες (π.χ. τα ένζυμα)  Στηρικτικές πρωτεΐνες (π.χ. το κολλαγόνο, η κερατίνη, η ελαστίνη)  Συσταλτικές πρωτεΐνες (π.χ. η μυοσίνη, η ακτίνη)  Μεταφορικές πρωτεΐνες (π.χ. η αιμοσφαιρίνη, η σιδηροφιλίνη)  Αμυντικές πρωτεΐνες (π.χ. οι ανοσοπρωτεΐνες)  Γενετικές πρωτεΐνες (π.χ. οι νουκλεοπρωτεΐνες, οι ιστόνες)  Ρυθμιστικές ή ορμονικές πρωτεΐνες (π.χ. η ινσουλίνη, η σωματοτροπίνη

Κατάταξη των πρωτεϊνών Με βάση τα προϊόντα υδρόλυσης τους διακρίνονται στις απλές (δίνουν μόνο αμινοξέα) και στις σύνθετες ή συζευγμένες πρωτεΐνες (δίνουν εκτός από αμινοξέα και άλλα σώματα που ονομάζονται προσθετικές ομάδες ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ Απλές Σύνθετες Σφαιρικές Ινώδεις Γλοβουλίνες Αλβουμίνες Γλουτελίνες Προλαμίνες Κολλαγόνο Ελαστίνη Κερατίνη Γλυκοπρωτεΐνες Λιποπρωτεΐνες Μεταλλοπρωτεΐνες Νουκλεοπρωτεΐνες Φωσφοπρωτεΐνες

Αλβουμίνες (διαλύονται στο νερό), Γλοβουλίνες (διαλύονται σε αραια διαλύματα ηλεκτρολυτών), Γλουτελίνες (διαλύονται σε αραιά διαλύματα οξέων- βάσεων), Προλαμίνες (διαλύονται σε αλκοόλη 70-80ο, ζεϊνη, γλοιαδίνη), Σκληροπρωτεϊνες (αδιάλυτες, ελαστίνη, κερατίνη, φιβροϊνη), Ιστόνες (έχουν ισχυρά βασικό χαρακτήρα), Πρωταμίνες. Ταξινόμηση ανάλογα με τις φυσικές ιδιότητες

Οι συζευγμένες πρωτεΐνες ως προς την προσθετική ομάδα Νουκλεοπρωτεϊνες (νουκλεϊνικά οξέα, συστατικά της χρωματίνης), Χρωμοπρωτεϊνες (έγχρωμη προσθετική ομάδα, αιμοσφαιρίνη), Φωσφορο-πρωτεϊνες (φωσφορικό οξύ, καζεΐνη), Γλυκοπρωτεϊνες (ανοσοσφαιρίνες, βλεννο-πρωτεΐνες, λεκτίνες), Λιποπρωτεϊνες.

Μεταβολισμός των αμινοξέων στο φυτικό οργανισμό Τα φυτά έχουν την ικανότητα να συνθέτουν αυτοδύναμα και τα 20 αμινοξέα που συμμετέχουν, συνήθως, στη σύνθεση των πρωτεϊνών. Για τη σύνθεση των αμινοξέων παίρνουν την μεν απαιτούμενη αλυσίδα άνθρακα από τη φωτοσύνθεση και το δε άζωτο από το έδαφος σε νιτρική (NO 3 - ) ή αμμωνιακή (NΗ 4 + ) μορφή. Το αμμώνιο (NΗ 4 + ) αντιδρά αμέσως με τα κετονοξέα προς αμινοξέα. Αντίθετα, τα νιτρικά ιόντα (NO 3 - ) πρέπει να αναχθούν σε αμμωνία πριν από την αντίδρασή τους με τα κετονοξέα του φυτού. (ψυχανθή φυτά χρησιμοποιούν το άζωτο της ατμόσφαιρας που με μικροοργανισμούς το δεσμεύουν και σχηματίζουν αμμωνία)