Κατέβασμα παρουσίασης
Η παρουσίαση φορτώνεται. Παρακαλείστε να περιμένετε
1
ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ
10
ΓΕΦΥΡΕΣ ΘΕΙΟΥ
12
ΑΣΘΕΝΕΙΣ ΔΥΝΑΜΕΙΣ Ιοντικοί δεσμοί, Δεσμοί Υδρογόνου, van der Waals
13
ΑΣΘΕΝΕΙΣ ΔΥΝΑΜΕΙΣ Υδρόφοβοι Δεσμοί
16
ΕΠΙΠΕΔΑ ΟΡΓΑΝΩΣΗΣ ΠΡΩΤΕΪΝΩΝ
18
Αντι-παράλληλη β-επιφάνεια Παράλληλη β-επιφάνεια
19
ΕΣΠΕΙΡΑΜΕΝΟ ΣΠΕΙΡΑΜΑ
20
Ενεργό Κέντρο-Προσδέτες
21
Μοντέλο κλειδί-κλειδαριά
Μοντέλο επαγωγικής προσαρμογής= Το υπόστρωμα αλλάζει τη δομή του Ενεργού Κέντρου
22
Ενεργό Κέντρο Figure The binding site of a protein. (A) The folding of the polypeptide chain typically creates a crevice or cavity on the protein surface. This crevice contains a set of amino acid side chains disposed in such a way that they can make noncovalent bonds only with certain ligands. (B) A close-up of an actual binding site showing the hydrogen bonds and ionic interactions formed between a protein and its ligand (in this example, cyclic AMP is the bound ligand).
23
«Μοριακοί Διακόπτες» Φωσφορυλιώσεις
24
«Μοριακοί Διακόπτες» GTP-GDP
25
Ποιοι ομοιοπολικοί δεσμοί συμμετέχουν στη δομή των πρωτεϊνών; Ποιοι μη-ομοιοπολικοί δεσμοί συμμετέχουν στη δομή των πρωτεϊνών; Μεταξύ ποιων ομάδων αναπτύσσονται; Ποιες είναι οι κυριότερες δευτεροταγείς δομές πρωτεϊνών; Τι είναι οι «μοριακοί διακόπτες»; Ποια η λειτουργία τους;
Παρόμοιες παρουσιάσεις
© 2024 SlidePlayer.gr Inc.
All rights reserved.