ΕΝΔΟΜΕΜΒΡΑΝΙΚΟ ΣΥΣΤΗΜΑ Σύνολο μεμβρανικών οργανιδίων με μεγάλη ανακυκλωτική δυναμικότητα. Εξωτερική μεμβράνη πυρηνικού φακέλου Ενδοπλασματικό δίκτυο Σύστημα Golgi Κυστίδια Τονοπλάστης (?)

ΕΝΔΟΜΕΜΒΡΑΝΙΚΟ ΣΥΣΤΗΜΑ Διαμεμβρανική ροή ΠΛΑΣΜΑΛΗΜΜΑ ΚΥΤΤΑΡΙΚΟ ΤΟΙΧΩΜΑ ΠΥΡΗΝΙΚΟΣ ΦΑΚΕΛΛΟΣ ΕΚΚΡΙΤΙΚΑ ΚΥΣΤΙΔΙΑ ΕΝΔΟΚΥΤΩΤΙΚΟ ΚΥΣΤΙΔΙΟ ΟΡΘΟΔΡΟΜΗ ΕΝΔΟΠΛΑΣΜΑΤΙΚΟ ΔΙΚΤΥΟ ΣΥΜΠΛΕΓΜΑ GOLGI TGN ΜΕΡΙΚΩΣ ΚΑΛΥΜΜΕΝΟ ΔΙΚΤΥΟ ΠΟΛΥΚΥΣΤΙΔΙΑΚΟ ΣΩΜΑΤΙΟ ΜΕΤΑΦΟΡΙΚΑ ΚΥΣΤΙΔΙΑ ΑΝΑΔΡΟΜΗ ΛΥΤΙΚΟ ΧΥΜΟΤΟΠΙΟ ΑΠΟΤΑΜΙΕΥΤΙΚΟ ΧΥΜΟΤΟΠΙΟ Ελευθερίου, 2007

Ενδοπλασματικό δίκτυο

Αδρό ΕΔ (Τραχύ – Κοκκιώδες) Τρία υποδιαμερίσματα του ΕΔ: Α) Αδρό ΕΔ Β) Λείο ΕΔ Γ) Πυρηνικός φάκελος Λείο ΕΔ (Ακκοκιώδες)

Παράλληλες διατάξεις σακκιδίων Mορφές του ΕΔ: Α) Παράλληλες διατάξεις σακκιδίων (cisternal) Β) Αναστομούμενοι σωληνίσκοι (tubular) Αναστομούμενοι σωληνίσκοι

Δημιουργία πολυριβοσωματίων για την ταυτόχρονη πρωτεϊνοσύνθεση πολλών μορίων

Το λείο ΕΔ απαντάται συνήθως με τη μορφή σωληνίσκων

Διαφορετικές μορφές ΕΔ σε κύτταρα ηθμοσωλήνων : 5) Σακιδιακό 6) Σωληνωτό 7) Δικτυωτό

Το ΕΔ είναι ένα ΔΥΝΑΜΙΚΟ σύστημα, ιδιαίτερα ευμετάβλητο, με ικανότητα να προσαρμόζεται στις ανάγκες του κυττάρου και να τροποποιείται αντιλαμβανόμενο εξωτερικά ή εσωτερικά ερεθίσματα

Λειτουργίες του ΕΔ 1) Αδρό ΕΔ :Σημείο εκκίνησης για τις νεοσυντιθέμενες πρωτεϊνες που θα οδηγηθούν στη συσκευή Golgi, στα ενδοσωμάτια, στα εκκριτικά κυστίδια και στην πλασματική μεμβράνη.

Ελεύθερα και μεμβρανικά ριβοσωμάτια Μια κοινή δεξαμενή ριβοσωματίων χρησιμοποιείται για τη σύνθεση τόσο των πρωτεϊνών του κυτταροπλάσματος όσο και αυτών που μεταφέρονται σε οργανίδια που περιβάλλονται από μεμβράνες, συμπεριλαμβανομένου και του ΕΔ. Η σηματοδοτική αλληλουχία για το ΕΔ σε μια αυξανόμενη πολυπεπτιδική αλυσίδα είναι αυτή που κατευθύνει το ριβοσωμάτιο το οποίο παρασκευάζει την πρωτεΐνη στη μεμβράνη του ΕΔ. Το μόριο του mRNA μπορεί να παραμένει προσδεδεμένο στο ΕΔ ως τμήμα του πολυριβοσωματίου, ενώ τα ριβοσωμάτια που προχωρούν κατά μήκος του mRNA ανακυκλώνονται. Στο τέλος κάθε κύκλου πρωτεϊνοσύνθεσης οι ριβοσωμικές υπομονάδες ελευθερώνονται και επιστρέφουν στην κοινή δεξαμενή, στο κυτταρόπλασμα.

Διαφορετικού είδους πρωτεΐνες συντίθενται στα ελεύθερα απ’ ότι στα μεμβρανικά ριβοσωμάτια

Λειτουργίες του ΕΔ 2) Αδρό ΕΔ :Θέση γλυκοζυλίωσης των πρωτεϊνών.

Λειτουργίες του ΕΔ 3) Λείο ΕΔ :Θέση σύνθεσης φωσφολιπιδίων και χοληστερόλης.

Τα φωσφολιπίδια συντίθενται στην εξωτερική στιβάδα της διπλοστιβάδας του ΕΔ

Οι φλιπάσες (φωσφολιπιδικοί μεταφορείς) είναι υπεύθυνες για την επιλεκτική μεταφορά συγκεκριμένων φωσφολιπιδίων στην απέναντι μονοστιβάδα

Λειτουργίες του ΕΔ Γ Α Β Δ 4) Λείο ΕΔ :Θέση σύνθεσης ειδικών λιπιδίων τα οποία εκκρίνονται από εξειδικευμένα κύτταρα Γ Παραδείγματα Α) Παραγωγή υμενίνης σε επιδερμικά κύτταρα Β) Παραγωγή σουβερίνης από κύτταρα του φελλού Γ) “Ελαιώδεις” αδένες του φυτού Arctium lappa. Δ) Λιπόφιλο υλικό από κύτταρα του στίγματος του φυτού Petunia. Α Β Δ

Λειτουργίες του ΕΔ 4) Μεταφορά λιπιδίων σε άλλα οργανίδια. Τα περισσότερα λιπίδια για άλλα οργανίδια συντίθενται στο ΕΔ. Η πυρηνική μεμβράνη θα τροφοδοτηθεί με πλευρική διάχυση. Η μεταφορά μέσω κυστιδίων θα τροφοδοτήσει τα οργανίδια του εκκριτικού μονοπατιού Οι πρωτεΐνες ανταλλαγής φωσφολιπιδίων μεταφέρουν φωσφολιπίδια στα μιτοχόνδρια, στους χλωροπλάστες και στα υπεροξεισωμάτια.

Λειτουργίες του ΕΔ 5) Μεταφορά διαλυτών ενώσεων ΕΔ που περιβάλλει το πλαστίδιο εκκριτικού κυττάρου του βρυόφυτου Marchantia paleacea ΕΔ που απαντάται πολύ κοντά στην πλασματική μεμβράνη του κυττάρου με σκοπό τη μεταφορά διαλυτών ενώσεων

Λειτουργίες του ΕΔ 5) Μεταφορά διαλυτών ενώσεων ΕΔ που περιβάλλει τα πλαστίδια προκειμένου να μεταφέρει το άμυλο που παράγεται εξωκυτταρικά

Διάγραμμα ανθικού νεκταριακού ιστού του φυτού Lonicera japonica. Λειτουργίες του ΕΔ 5) Μεταφορά διαλυτών ενώσεων Διάγραμμα ανθικού νεκταριακού ιστού του φυτού Lonicera japonica. Το κύτταρο στο πλαίσιο δείχνει δομή μεταφορικού κυττάρου. Κυστίδια αποκόπτονται από το ΕΔ και συντήκονται με το πλασμαλήμμα του τοιχωματικού λαβυρίνθου εκκρίνοντας συγχρόνως νέκταρ.

Λειτουργίες του ΕΔ 6) Εξαγωγικό ή μεταβατικό ΕΔ Εκβλάστηση μεταβατικών κυστιδίων που μεταφέρουν διαλυτές και μεμβρανικές πρωτεΐνες από το ΕΔ προς τη cis πλευρά του συστήματος Golgi

Λειτουργίες του ΕΔ 7) Σχηματισμός πρωτεϊνικών σωμάτων Οι αποταμιευτικές πρωτεΐνες των σπερμάτων συντίθενται μέσα από ριβοσώματα του ΑΕΔ. Οι διαλυτές μεταφέρονται μέσω του συμπλέγματος Golgi σε αποταμιευτικά χυμοτόπια πρωτεϊνών. Οι αδιάλυτες πρωτεΐνες δεν μετακινούνται, αλλά συγκεντρώνονται στον αυλό του ΕΔ , όπου το ΕΔ διογκώνεται τοπικά και δημιουργεί τα πρωτεϊνικά σώματα. Μετά το σχηματισμό τους, μπορούν είτε να μείνουν προσδεδεμένα στο ΕΔ είτε να αποκοπούν σαν ξεχωριστά οργανίδια. Τα πρωτεινικά σωμάτια μπορούν είτε να συσσωρευτούν στο κυτταρόπλασμα, είτε να προωθηθούν στο χυμοτόπιο με αυτοφαγία. Eliot M. Herman, and Brian A. Larkins Plant Cell 1999;11:601-613

Λειτουργίες του ΕΔ 8) Σχηματισμός πρωτεϊνικών σωμάτων Το σύμπλεγμα Golgi εκκρίνει πυκνά κυστίδια τα οπόία θα απομονώσουν τα πρόδρομα μόρια των πρωτεινικών σωμάτων. (B) Η σύντηξη ενός πυκνού κυστιδίου (DV) με το αποταμιευτικό χυμοτόπιο σε ένα παρεγχυματικό κύτταρο σόγιας. (C) Κύτταρο ενδοσπερμίου καλαμποκιού. Το εκτεταμένο σύστημα ΕΔ είναι εμφανές, με τη δημιουργία πρωτεινικών σωμάτων στις άκρες των μεμβρανών του ΕΔ. (D) Κύτταρο ενδοσπερμίου καλαμποκιού σε ηλεκτρονικό μικροσκόπιο. Το αδρό ΕΔσυνδέεται με πρωτεϊνικά σώματα. Protein bodies (PB). CW, cell wall. . Eliot M. Herman, and Brian A. Larkins Plant Cell 1999;11:601-613

Λειτουργίες του ΕΔ 8) Σχηματισμός πρωτεϊνικών σωμάτων Διαγραμματική απεικόνιση της δημιουργίας πρωτεϊνικών σωμάτων στα δημητριακά. Διαδρομή Ι: Άμεση δημιουργία από ΑΕΔ μέσω συγκράτησης και συσσώρευσης των αδιάλυτων πρωτεϊνών (Καλαμπόκι). Διαδρομή ΙΙ: Συσσώρευση των αποταμιευτικών πρωτεϊνών στο ΑΕΔ, ακολουθεί διάσπαση της μεμβράνης του ΕΔ, τα αυτοφαγικά χυμοτόπια συγκεντρώνονται γύρω από το συσσωμάτωμα πρωτεϊνών δημιουργώντας ένα αποταμιευτικό χυμοτόπιο πρωτεινών (Σιτάρι) (C) Διαδρομή ΙΙΙ: Τυπικός μηχανισμός μέσω της συσκευής Golgi (ρύζι). .

Λειτουργίες του ΕΔ 9) Σχηματισμός ελαιοσωμάτων – Σφαιροσωμάτων – Λιποσωμάτων Ελαιοσώματα ή Σφαιροσώματα ή Λιποσώματα Σχηματίζονται από συγκέντρωση μορίων τριγλυκεριδίων ανάμεσα στα δύο ήμισυ της λιπιδικής διπλοστιβάδας του ΕΔ, σε θέσεις που καθορίζονται από ειδικές μεμβρανικές πρωτεΐνες, τις ελαιοσίνες. Οι θέσεις συγκέντρωσης λιπιδίων διογκώνονται τοπικά και δημιουργούνται τα ελαιοσώματα, τα οποίας εκβλαστάνουν από το ΕΔ. Τα ελαιοσώματα περιβάλλονται από φωσφολιπιδική μονοστιβάδα με πυκνά διευθετημένες ανάμεσα στα φωσφολιπίδια, ελαιοσίνες. Κατά τη φύτρωση των σπερμάτων, τα τριγλυκερίδια υδρολύονται από λιπάσες και παράγουν λιπαρά οξέα, τα οποία κατευθύνονται στα γλοξυσωμάτια.

Λειτουργίες του ΕΔ 11) Βιογένεση χυμοτοπίων Μοντέλο της βιογένεσης των δύο τύπων χυμοτοπίων και της πιθανής συγχώνευσης τους

Λειτουργίες του ΕΔ 12) Μοριακή ανακύκλωση λιπιδίων

Λειτουργίες του ΕΔ 13) Πλασμοδέσμες – Διακυτταρική επικοινωνία

Λειτουργίες του ΕΔ 13) Πλασμοδέσμες – Διακυτταρική επικοινωνία

Σύνδεση του ΕΔ με άλλες θέσεις του κυττάρου ΕΔ και σύστημα ακτινομυοσίνης Epidermal cell cortical actin network (red): By reducing the green signal and removing ER fluorescence the Golgi can be seen aligned on actin cables. Rhodamine phalloidin staining revealed a cortical network of actin filaments which were overlaid by the cortical ER network. By reducing the contrast of the ER in the green image of these double labelled preparations it could be seen that the Golgi bodies are aligned on actin cables (= associated with this actin networ).

Μελέτη του εντοπισμού του ΕΔ στο πρότυπο σύστημα οντογένεσης των στοματικών συμπλόκων του φυτού Zea mays

Σύνδεση του ΕΔ με άλλες θέσεις του κυττάρου ΕΔ και σύστημα ακτινομυοσίνης στη μεσόφαση

* * * * * * * * Σύνδεση του ΕΔ με άλλες θέσεις του κυττάρου ΕΔ και σύστημα ακτινομυοσίνης στη μεσόφαση CONTROL CONTROL ΕΔ MA ΕΔ MA * * * * LATRUNCULIN-B BUTANOL -1 MA ΕΔ MA ΕΔ Στα κύτταρα που βρίσκονται σε μεσόφαση, παρατηρείται μια μικρή πολύ εντοπισμένη συγκέντρωση ΕΔ στο σημείο συναρμογής του ΜΠ με το ΜΚ, ενώ στη συνέχεια η συγκέντρωση αυτή επεκτείνεται κατά μήκος του τοιχώματος. Όταν επιδράσαμε με Lat-b, που αποδιοργανώνει τα συσσωματώματα των μικρονηματίων ακτίνης, δεν παρατηρήθηκαν συγκεντρώσεις ΕΔ. Το ίδιο αποτέλεσμα είχαμε και όταν επιδράσαμε με But-1, που αναστέλλει την ασύμμετρη διαίρεση των ΜΠ. * * * *

Σύνδεση του ΕΔ με άλλες θέσεις του κυττάρου ΕΔ και μικροσωληνίσκοι στη μίτωση

Σύνδεση του ΕΔ με άλλες θέσεις του κυττάρου ΕΔ και ακετυλιωμένη σωληνίνη Η οργάνωση της ΠΠΖ ΕΔ σχετίζεται με την ακετυλίωση της σωληνίνης Πιθανός ρόλος της ΠΠΖ ΕΔ είναι η συμμετοχή της στους μηχανισμούς αποακετυλίωσης των μικροσωληνίσκων της ΠΠΖ

Σύνδεση του ΕΔ με άλλες θέσεις του κυττάρου Tobamovirus replication sites contain MP contact sites in SYTA is essential to form ER-plasma membrane (ER-PM) MP SYTA at ER-PM contact sites is required for MP d d d and movement complexes caged by ER membrane accumulate in plasmodesmata TVCV recruits SYTA to plasmodesmata for virus replication Arabidopsis TVCV -SYTA TVCV to Σύνδεση του ΕΔ με άλλες θέσεις του κυττάρου ΕΔ και πλασματική μεμβράνη Οι συνδέσεις ΕΔ-ΠΜ παρουσιάζουν ιδιαίτερο ενδιαφέρον γιατί φαίνεται ότι ελέγχουν την κυτταρική σηματοδότηση , τη μορφολογία των οργανιδίων καθώς και τη λειτουργία του ΕΔ. Οι πρωτεΐνες συναπτοταγμίνες (SYTA) εντοπίζονται στις θέσεις επαφής του ΕΔ με την ΠΜ, όχι μόνο στα ζωικά κύτταρα, αλλά και στο Arabidopsis. Σε μεταλλαγμένα στελέχη που δεν παράγεται η SYTA, δεν υπάρχουν θέσεις επαφής ΕΔ-ΠΜ, ενώ ξαναδημιουργούνται με εισαγωγή του γονιδίου που παράγει την πρωτεΐνη. Levy et al., 2015

Σύνδεση του ΕΔ με άλλες θέσεις του κυττάρου ΕΔ και τονοπλάστης

Σύνδεση του ΕΔ με άλλες θέσεις του κυττάρου ΕΔ και μιτοχόνδρια (Mitochondria associated ER membrane -MAM) Η ΜΑΜ αποτελεί θέση : Α) Μεταφοράς λιπιδικών μορίων Β) Σηματοδότησης μέσω ιόντων ασβεστίου Στο Arabidopsis βρέθηκε πρόσφατα ότι η μορφολογία των μιτοχονδρίων είναι άμεσα συνδεδεμένη με τη μορφολογία του ΕΔ (Jiapargas et al., 2015) Representation of intracellular Ca2+ dynamics and MAMs proteins involved in ER-mitochondria Ca2+ cross-talk. A series of protein localized in MAMs (such as PML, AKT, grp-75, SIG-1R, Mfn-1/-2, BiP, AKT) regulate Ca2+ release from the ER and an efficient mitochondrial Ca2+ uptake, resulting in different functional outcomes. Cells generate Ca2+ signal through two mechanism that use internal and external sources of Ca2+. Calcium enters into the cell through channels and pumps situated on the plasma membrane; these are gated by voltage (VOCs) or external messengers (ROCs). A series of stimuli that act on cell surface receptors triggers the activation of PLC that catalyses the hydrolysis of phosphatidylinositol 4,5-biphosphate to IP3 and DAG. The binding of IP3 to its receptor IP3R stimulates ER Ca2+ release and consequently the transfer of Ca2+ (red dots) from ER to mitochondria. Mitochondrial surface directly interacts with the ER through contact sites defining hotspot Ca2+ signalling units. Mitochondrial Ca2+ import occurs through the mitochondrial Ca2+ uniporter (MCU) and the H+/Ca2+ exchanger LETM1; conversely, NCLX, mitochondrial Na+/Ca2+ exchanger, together with the PTP, export Ca2+ from the matrix. Ca2+ levels return to resting conditions through a series of channels and pumps: PMCA and NCX permit the ion extrusion into the extracellular milieu, SERCA (situated on the ER) and SPCA (on the Golgi apparatus) re-establish basal Ca2+ levels in intracellular stores. Abbreviations: ANT, adenosine nucleoside transporter; ETC, electron transport chain; HK, hexokinase; CD, cyclophilin D; CK, creatine kinase; BR, benzodiazepine receptor.

Σύνδεση του ΕΔ με άλλες θέσεις του κυττάρου ΕΔ και μιτοχόνδρια (Mitochondria associated ER membrane -MAM) 42

Σύνδεση του ΕΔ με άλλες θέσεις του κυττάρου ΕΔ και πυρήνας Οι περιοχές του ΕΔ σταθεροποιούνται μέσω ειδικών πρωτεϊνών. Για την πρόσδεση του ΕΔ στην εξωτερική μεμβράνη του πυρηνικού φακέλλου Α) LINC σύμπλοκο Β) LBR (Υποδοχέας λαμίνης Β) Για την οργάνωση του περιφερειακού ΕΔ Α) Climp 63 Β) Reticulons που προσδένονται στο σωληνοειδές ΕΔ, καθώς και στην περιφέρεια του σακιδιακού ΕΔ. Domains of the ER are stabilized by membrane-shaping proteins. (A) Model depicting known ER domains (in green) and domain regulating proteins. The structure of the NE double membrane bilayer is regulated by the LINC complex (in red), nuclear pores (in purple) and lamin B-receptor (LBR) (in orange) interactions with lamin (in blue). The organization of the peripheral ER cisternae is regulated by Climp63 (in yellow) and large protein complexes such as polyribosomes (in brown). Reticulon proteins (in blue) oligomerize to control the tubular ER and curved edges of the cisternal ER. (B) Confocal fluorescence image of a Cos-7 cell expressing the ER luminal marker KDEL-venus. The continuous membrane network of the ER is comprised of the NE, peripheral cisternae and peripheral ER tubules. (C) EM tomogram of the 3D structure of ER domains shown with bound ribosomes in a yeast cell (ER in blue; ribosomes are shown as red spheres). (D) Image of a Cos-7 cell coexpressing Rtn4C-myc (red) and general ER marker mCh-Sec61β (green) shows that Rtn4 localizes preferentially to ER tubules. Note the absence of Rtn4C staining at the NE and peripheral ER cisternae (compare middle panel with left panel, and see merge). (E) Cisternal ER expands in Cos-7 cells expressing FLAG-Climp63. Expansion of ER cisternae reveals endogenous Rtn4a/b localized to the edges of ER cisternae. Scale bars, B, 10 µm; C, 100 nm. (Image in C adapted from West et al. 2011; adapted, with permission, from the Journal of Cell Biology. Image in D from Voeltz et al. 2006; reprinted, with permission, from Elsevier © 2006. Image in E from Shibata et al. 2010; reprinted, with permission, from Elsevier © 2010.)‏ Amber R. English, and Gia K. Voeltz Cold Spring Harb Perspect Biol 2013;5:a013227 ©2013 by Cold Spring Harbor Laboratory Press

Σύνδεση του ΕΔ με άλλες θέσεις του κυττάρου ΕΔ και πυρηνικός φάκελλος Ο πυρηνικός φάκελος αποτελείται από δύο μεμβράνες, διαχωριζόμενες από μία κοιλότητα, το περιπυρηνικό διάστημα. Η εξωτερική μεμβράνη συχνά φέρει λειτουργικά ριβοσωμάτια στην κυτοπλασματική της όψη και συνδέεται μέσω στενών δεσμών με το ΕΔ. Το περιπυρηνικό διάστημα είναι συνεχόμενο με την κοιλότητα του ΕΔ. Ο πυρηνικός φάκελος και το ΕΔ θεωρούνται ομόλογες δομές και εξελικτικά θεωρείται ότι ο ΠΦ προέρχεται από το ΕΔ. Η εσωτερική μεμβράνη του πυρηνικού φακέλλου στην εσωτερική της πλευρά επενδύεται από δίκτυο λαμινών που συγκροτούν το πυρηνικό έλασμα ή τον πυρηνικό υμένα (nuclear lamina). Domains of the ER are stabilized by membrane-shaping proteins. (A) Model depicting known ER domains (in green) and domain regulating proteins. The structure of the NE double membrane bilayer is regulated by the LINC complex (in red), nuclear pores (in purple) and lamin B-receptor (LBR) (in orange) interactions with lamin (in blue). The organization of the peripheral ER cisternae is regulated by Climp63 (in yellow) and large protein complexes such as polyribosomes (in brown). Reticulon proteins (in blue) oligomerize to control the tubular ER and curved edges of the cisternal ER. (B) Confocal fluorescence image of a Cos-7 cell expressing the ER luminal marker KDEL-venus. The continuous membrane network of the ER is comprised of the NE, peripheral cisternae and peripheral ER tubules. (C) EM tomogram of the 3D structure of ER domains shown with bound ribosomes in a yeast cell (ER in blue; ribosomes are shown as red spheres). (D) Image of a Cos-7 cell coexpressing Rtn4C-myc (red) and general ER marker mCh-Sec61β (green) shows that Rtn4 localizes preferentially to ER tubules. Note the absence of Rtn4C staining at the NE and peripheral ER cisternae (compare middle panel with left panel, and see merge). (E) Cisternal ER expands in Cos-7 cells expressing FLAG-Climp63. Expansion of ER cisternae reveals endogenous Rtn4a/b localized to the edges of ER cisternae. Scale bars, B, 10 µm; C, 100 nm. (Image in C adapted from West et al. 2011; adapted, with permission, from the Journal of Cell Biology. Image in D from Voeltz et al. 2006; reprinted, with permission, from Elsevier © 2006. Image in E from Shibata et al. 2010; reprinted, with permission, from Elsevier © 2010.)‏

Σύνδεση του ΕΔ με άλλες θέσεις του κυττάρου ΕΔ και πυρηνικός φάκελλος Οι πυρηνικοί πόροι είναι κυκλικές έως ωοειδείς διακοπές του πυρηνικού φακέλου διαμέτρου 30-100 nm. Κατέχουν το 8-20% της επιφάνειας του πυρηνικού φακέλου Η εξωτερική μεμβράνη του πυρηνικού φακέλου αναδιπλώνεται και ενώνεται με την εσωτερική σχηματίζοντας το τοίχωμα του πυρηνικού πόρου Ένα σύμπλοκο πυρηνικού πόρου συγκροτείται από 120 διαφορετικές πρωτεΐνες που καλούνται πυρηνοπορίνες. Μερικές από αυτές σχηματίζουν δύο παράλληλους δακτυλίους, έναν το εσωτερικό και έναν στο εξωτερικό χείλος του πόρου. Εσωτερικά του εσωτερικού δακτυλίου εκτείνονται 8 νήματα που δημιουργούν ένα «καλάθι», ενώ εξωτερικά προεξέχουν ελεύθερα άλλα 8 νήματα. Άλλες πρωτεΐνες δημιουργούν το βαρελοειδή μεταφορέα στο κέντρο του πυρηνικού πόρου, που ελέγχει την πυρηνο-κυτοπλασματική ανταλλαγή. Domains of the ER are stabilized by membrane-shaping proteins. (A) Model depicting known ER domains (in green) and domain regulating proteins. The structure of the NE double membrane bilayer is regulated by the LINC complex (in red), nuclear pores (in purple) and lamin B-receptor (LBR) (in orange) interactions with lamin (in blue). The organization of the peripheral ER cisternae is regulated by Climp63 (in yellow) and large protein complexes such as polyribosomes (in brown). Reticulon proteins (in blue) oligomerize to control the tubular ER and curved edges of the cisternal ER. (B) Confocal fluorescence image of a Cos-7 cell expressing the ER luminal marker KDEL-venus. The continuous membrane network of the ER is comprised of the NE, peripheral cisternae and peripheral ER tubules. (C) EM tomogram of the 3D structure of ER domains shown with bound ribosomes in a yeast cell (ER in blue; ribosomes are shown as red spheres). (D) Image of a Cos-7 cell coexpressing Rtn4C-myc (red) and general ER marker mCh-Sec61β (green) shows that Rtn4 localizes preferentially to ER tubules. Note the absence of Rtn4C staining at the NE and peripheral ER cisternae (compare middle panel with left panel, and see merge). (E) Cisternal ER expands in Cos-7 cells expressing FLAG-Climp63. Expansion of ER cisternae reveals endogenous Rtn4a/b localized to the edges of ER cisternae. Scale bars, B, 10 µm; C, 100 nm. (Image in C adapted from West et al. 2011; adapted, with permission, from the Journal of Cell Biology. Image in D from Voeltz et al. 2006; reprinted, with permission, from Elsevier © 2006. Image in E from Shibata et al. 2010; reprinted, with permission, from Elsevier © 2010.)‏

Σύνδεση του ΕΔ με άλλες θέσεις του κυττάρου The ER forms membrane contact sites with the PM and other organelles. (A) Model depicting observed membrane contact sites in mammalian cells between the ER and PM, mitochondria, Golgi, endosomes and peroxisomes. (B) EM tomograph of a yeast cell illustrates the close contact between the peripheral ER (in blue) and PM (dark edge). (C) EM tomogram reveals ER tubules (in green) wrapped around mitochondria (in purple) at positions of constriction in a yeast cell. Marked in red are positions where the ER and mitochondria are closely apposed. Mito., mitochondria. (D) EM tomograph of an NRK (normal rat kidney) mammalian cell shows the close contacts between the ER and Golgi cisternae. (E) EM tomograph illustrates contacts between the ER (tubular in green, PM-associated ER in blue) and a vacuole (in red) in yeast. Note that ribosomes are excluded from the ER membrane where it apposes the PM, mitochondria, Golgi, and vacuole (in B, C, D, and E). Scale bars, B, 100 nm; C, 200 nm. (Images in B and E from West et al. 2011; reprinted, with permission, from the Journal of Cell Biology. Images in C from Friedman et al. 2011; reprinted, with permission, from the American Association for the Advancement of Science © 2011. Image in D courtesy of M. Ladinsky.)‏ Amber R. English, and Gia K. Voeltz Cold Spring Harb Perspect Biol 2013;5:a013227 ©2013 by Cold Spring Harbor Laboratory Press

O ρόλος του ΕΔ στη μίτωση

O ρόλος του ΕΔ στη μίτωση

Ανακεφαλαίωση των κύριων λειτουργιών και συνδέσεων του Ενδοπλασματικού Δικτύου