Χημική σύσταση του κυττάρου

Παρουσίαση με θέμα: "Χημική σύσταση του κυττάρου"— Μεταγράφημα παρουσίασης:

1 Χημική σύσταση του κυττάρου
1.2 Μακρομόρια Γαριπίδης Ιορδάνης Βιολόγος 3ο ΓΕΛ Χαϊδαρίου

2 Πρωτεΐνες - Αμινοξέα Τα μονομερή των πρωτεϊνών είναι τα αμινοξέα.
Στα κύτταρα υπάρχουν 20 διαφορετικά αμινοξέα. Γαριπίδης Ιορδάνης Βιολόγος 3ο ΓΕΛ Χαϊδαρίου

3 Αμινοξέα Κάθε αμινοξύ αποτελείται από ένα σταθερό μέρος που είναι ίδιο και στα 20 αμινοξέα και από ένα μεταβλητό μέρος που είναι διαφορετικό σε κάθε αμινοξύ και ονομάζεται πλευρική ομάδα Το σταθερό μέρος Αποτελείται από έναν C που ενώνεται α. με ένα Η β. με μια αμινομάδα (-NH2) και γ. μια καρβοξυλομάδα (-COOH) και από το μεταβλητό μέρος ή πλευρική ομάδα Γαριπίδης Ιορδάνης Βιολόγος 3ο ΓΕΛ Χαϊδαρίου

4 Η κυστεΐνη είναι ένα από τα 20 αμινοξέα.
Ερώτηση Η κυστεΐνη είναι ένα από τα 20 αμινοξέα. Ποια είναι η πλευρική ομάδα της κυστεΐνης; Γαριπίδης Ιορδάνης Βιολόγος 3ο ΓΕΛ Χαϊδαρίου

5 Συμπύκνωση - Υδρόλυση Το υδροξύλιο από την καρβοξυλομάδα του πρώτου αμινοξέος ενώνεται με ένα Η από την αμινομάδα του επόμενου αμινοξέος, σχηματίζεται νερό που απομακρύνεται και ότι απομένει από τα δύο αμινοξέα ενώνονται μεταξύ τους με ομοιοπολικό δεσμό που ονομάζεται πεπτιδικός δεσμός Υδρόλυση είναι η διάσπαση του μακρομορίου με προσθήκη νερού σε καθένα από τους πεπτιδικούς δεσμούς Γαριπίδης Ιορδάνης Βιολόγος 3ο ΓΕΛ Χαϊδαρίου

6 Οργάνωση των πρωτεϊνικών μορίων
Μια πολυπεπτιδική αλυσίδα δεν είναι βιολογικά λειτουργική Για να γίνει λειτουργική θα πρέπει να πάρει μια τελική μορφή στο χώρο. Μια πολυπεπτιδική αλυσίδα δεν είναι βιολογικά λειτουργική Για να γίνει λειτουργική θα πρέπει να πάρει μια τελική μορφή στο χώρο. Πρωτοταγής δομή πρωτεΐνης είναι η αλληλουχία των αμινοξέων στην πολυπεπτιδική αλυσίδα Δευτεροταγής δομή είναι η αναδίπλωση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας έτσι ώστε να αποκτήσει ελικοειδή ή πτυχωτή μορφή. Τριτοταγής δομή είναι η αναδίπλωση της ελικοειδούς ή πτυχωτής αλυσίδας στο χώρο, ώστε να αποκτήσει μια καθορισμένη μορφή. Τεταρτοταγής δομή είναι ο συνδυασμός των επιμέρους αλυσίδων σε ένα ενιαίο μόριο, όταν η πρωτεΐνη αποτελείται από περισσότερες πολυπεπτιδικές αλυσίδες. Γαριπίδης Ιορδάνης Βιολόγος 3ο ΓΕΛ Χαϊδαρίου

7 Οργάνωση των πρωτεϊνικών μορίων
Η διαμόρφωση της πρωτεΐνης στο χώρο: καθορίζεται από την αλληλουχία των αμινοξέων στην πεπτιδική αλυσίδα και σταθεροποιείται με δεσμούς που σχηματίζονται ανάμεσα στις πλευρικές ομάδες των αμινοξέων. Η δομή των πρωτεϊνών καθορίζει τη λειτουργία τους Περίπου διαφορετικές πρωτεΐνες υπάρχουν στον άνθρωπο. Κάθε μία έχει έναν ιδιαίτερο βιολογικό ρόλο. Π.χ η αιμοσφαιρίνη ή το κολλαγόνο. Όλες οι λειτουργίες των κυττάρων και του οργανισμού στηρίζονται στη δράση κάποιας πρωτεΐνης. Οι πρωτεΐνες διακρίνονται με κριτήριο τη λειτουργία τους σε Δομικές (δομικό συστατικό των κυττάρων – οργανισμών) π.χ κολλαγόνο Λειτουργικές (συμβάλλουν σε διάφορε λειτουργίες) π.χ αιμοσφαιρίνη , ινσουλίνη Γαριπίδης Ιορδάνης Βιολόγος 3ο ΓΕΛ Χαϊδαρίου

8 Οργάνωση των πρωτεϊνικών μορίων
Τι κάνει διαφορετικές τις πρωτεΐνες μεταξύ τους; Η διαφορετική αλληλουχία των αμινοξέων. Δηλαδή η πρωτοταγής δομή της πρωτεΐνης η οποία καθορίζει και τη δυνατότητα σχηματισμού δεσμών ανάμεσα στις πλευρικές ομάδες των αμινοξέων με αποτέλεσμα τη διαφορετική αναδίπλωση της αλυσίδας και άρα διαφορετική δευτεροταγή και τριτοταγή δομή και άρα και διαφορετική μορφή στο χώρο. Η τρισδιάστατη δομή της πρωτεΐνης είναι αυτή που καθορίζει τη λειτουργία που εκτελεί. Αν μια πρωτεΐνη εκτεθεί σε ακραίες συνθήκες τότε παθαίνει μετουσίωση, σπάζουν δηλαδή οι δεσμοί μεταξύ των πλευρικών ομάδων καταστρέφεται η τρισδιάστατη δομή της πρωτεΐνης και άρα χάνει τη λειτουργικότητά της. Το ασπράδι του αβγού (πρωτεΐνη αλβουμίνη) μετουσιώνεται Γαριπίδης Ιορδάνης Βιολόγος 3ο ΓΕΛ Χαϊδαρίου

9 Επίπεδα οργάνωσης πρωτεϊνών
Πρωτοταγής Δευτεροταγής Τριτοταγής Τεταρτοταγής δομή δομή δομή δομή Αλληλουχία αμινοξέων Σύνδεση περισσότερων από μία αλυσίδες Τρισδιάστατη δομή μορφή Ελικοειδής - πτυχωτή Σταθεροποιούνται με δεσμούς μεταξύ των πλευρικών ομάδων Τα αμινοξέα συνδέονται με πεπτιδικό δεσμό που είναι ομοιοπολικός Γαριπίδης Ιορδάνης Βιολόγος 3ο ΓΕΛ Χαϊδαρίου