Οργανική Χημεία (Ε) Ενότητα 9: Αμινοξέα – Πεπτίδια – Πρωτεΐνες

Παρουσίαση με θέμα: "Οργανική Χημεία (Ε) Ενότητα 9: Αμινοξέα – Πεπτίδια – Πρωτεΐνες"— Μεταγράφημα παρουσίασης:

1 Οργανική Χημεία (Ε) Ενότητα 9: Αμινοξέα – Πεπτίδια – Πρωτεΐνες
Ανοικτά Ακαδημαϊκά Μαθήματα στο ΤΕΙ Αθήνας Οργανική Χημεία (Ε) Ενότητα 9: Αμινοξέα – Πεπτίδια – Πρωτεΐνες Χριστίνα Φούντουλα Τμήμα Ιατρικών Εργαστηρίων Το περιεχόμενο του μαθήματος διατίθεται με άδεια Creative Commons εκτός και αν αναφέρεται διαφορετικά Το έργο υλοποιείται στο πλαίσιο του Επιχειρησιακού Προγράμματος «Εκπαίδευση και Δια Βίου Μάθηση» και συγχρηματοδοτείται από την Ευρωπαϊκή Ένωση (Ευρωπαϊκό Κοινωνικό Ταμείο) και από εθνικούς πόρους.

2 “AminoAcidball”, από YassineMrabet διαθέσιμο ως κοινό κτήμα
Αμινοξέα 1/7 α-αμινοξύ (alpha-amino acid): αμινομάδα στο 1ο άτομο C μετά την καρβοξυλομάδα “AminoAcidball”, από YassineMrabet διαθέσιμο ως κοινό κτήμα Αμινοξέα πρωτεϊνών Πλευρική ομάδα (side- chain group)

3 Αμινοξέα 2/7

4 Αμινοξέα 3/7 Δομικά συστατικά των πρωτεϊνών
Σύνδεση με διαφορετικές αλληλουχίες  πληθώρα πρωτεϊνών. 20 α-αμινοξέα συνθέτουν τις πρωτεΐνες (πρωτεϊνικά αμινοξέα). 8 από τα 20 λαμβάνονται με την τροφή (απαραίτητα (essential) αμινοξέα). 4 από τα 20 είναι ημιαπαραίτητα, αφού δεν μπορούν να συντεθούν στα παιδιά. Τα υπόλοιπα 12 συντίθενται μέσω των μεταβολικών μονοπατιών. Πολλά αμινοξέα δημιουργούνται (συντίθενται) από άλλα αμινοξέα με μια διαδικασία που λέγεται διαμίνωση ή τρανσαμίνωση.

5 Αμινοξέα 4/7 Σύνθεση κατά Strecker αλδεϋδη αμινονιτρίλιο αμινοξύ

6 Αμινοξέα 5/7 Ομαδοποίηση αμινοξέων σύμφωνα με τις ιδιότητες των πλευρικών αλυσίδων τους. Αμινοξέα με αλειφατικές, μη πολικές πλευρικές αλυσίδες: Αλανίνη, Βαλίνη, Γλυκίνη, Ισολευκίνη, Λευκίνη, Μεθειονίνη, Προλίνη. Αμινοξέα με αλειφατικές, πολικές πλευρικές αλυσίδες: Θρεονίνη, Σερίνη, Κυστεΐνη. Αμινοξέα με αρωματικές πλευρικές αλυσίδες: Φαινυλαλανίνη, Τυροσίνη, Θρυπτοφάνη. Αμινοξέα με βασικές πλευρικές αλυσίδες: Λυσίνη, Αργινίνη, Ιστιδίνη.

7 Αμινοξέα 6/7 Ομαδοποίηση αμινοξέων σύμφωνα με τις ιδιότητες των πλευρικών αλυσίδων τους (συνέχεια). Αμινοξέα με όξινες πλευρικές αλυσίδες: Ασπαραγινικό, Γλουταμινικό. Αμινοξέα με καρβοξυλαμίδια στις πλευρικές αλυσίδες τους: Ασπαραγίνη, Γλουταμίνη. Ειδικά αμινοξέα: Αλυσίνη, Υδροξυπρολίνη, Σεληνοκυστεΐνη, Πυρρολυσίνη (pyl).

8 Αμινοξέα 7/7 Memorize the 20 Amino Acids in 9 Minutes

9 Αμινοξέα Διαλυτότητα Μη πολικά και υδρόφοβα πολικά και υδρόφιλα βασικά
όξινα

10 Αμινοξέα Οξεοβασική συμπεριφορά 1/2
pH > pKα της καρβοξυλικής ομάδας (pKα ~ 2,2)  -COO- pH < pKα της αμινομάδας (pKα ~ 9,4)  -ΝΗ3+ Άρα… 2,2 < pH < 9,4  διπολικό ιόν ή εσωτερικό άλας (zwitterion) pH < 2,2  -ΝΗ3+ pH > 9,4  -COO-

11 Αμινοξέα Οξεοβασική συμπεριφορά 2/2
ΣεpH<1 η αλανίνη πρωτονιώνεται πλήρως. ΣεpH=2.34 η αλανίνη απαντά ως μίγμα 50:50 της πρωτονιωμένης και ουδέτερης Ala. Σε pH= 6,00 η αλανίνη απαντά εξ ολοκλήρου σε ουδέτερη μορφή (δίπολο). Σε pH= 9,69 αποτελείται από μίγμα 50:50 ουδέτερης και αποπρωτονιωμένης μορφής. Καμπύλη τιτλοδότησης αλανίνης

12 Αμινοξέα Ισοηλεκτρικό σημείο
pI = ½(pKa1 + pKa2). Στο ισοηλεκτρικό σημείο: Η κινητικότητα του μορίου είναι μηδενική. Η διαλυτότητα είναι πολύ μικρή. Μπορεί να γίνει διαχωρισμός με καθίζηση με ρύθμιση του pH στο ισοηλεκτρικό σημείο.

13 Οπτική ισομέρεια D και L στερεοχημική διάταξη
OH αριστερά  L OH δεξιά  D * * L-glucose D-glucose

14 Αμινοξέα D και L στερεοχημική διαμόρφωση

15 Ανίχνευση αμινοξέων Αντίδραση νινυδρίνης 1/2
“Ninhydrin Reaction Mechanism”, από Puppy8800 διαθέσιμο ως κοινό κτήμα Ιώδες προϊόν Ανίχνευση αμινοξέων. Ποσοτικός προσδιορισμός φασματοφωτομετρικά.

16 Ανίχνευση αμινοξέων Αντίδραση νινυδρίνης 2/2
Στην περίπτωση της προλίνης και της υδροξυπρολίνης σχηματίζεται παράγωγο κίτρινου χρώματος λόγω απουσίας πρωτοταγούς αμινομάδας.

17 Ανίχνευση αμινοξέων Ξανθοπρωτεϊνική αντίδραση
Με την προσθήκη π. ΗΝΟ3 σε διάλυμα πρωτεΐνης εμφανίζεται κίτρινο χρώμα, το οποίο μετατρέπεται σε πορτοκαλί με την προσθήκη αλκάλεως ή αμμωνίας. Η αντίδραση οφείλεται στη νίτρωση του αρωματικού πυρήνα των αμινοξέων τυροσίνη, τρυπτοφάνη και φαινυλαλανίνη.

18 “Peptidformationball”, από YassineMrabet διαθέσιμο ως κοινό κτήμα
Πεπτίδια 1/5 “Peptidformationball”, από YassineMrabet διαθέσιμο ως κοινό κτήμα

19 “Protein-primary-structure”, από .jhc. διαθέσιμο ως κοινό κτήμα
Πεπτίδια 2/5 πεπτίδιο (< 50 αμινοξέα) πρωτεΐνη (> 50 αμινοξέα) ν αμινοξέα  ν-1 πεπτιδικούς δεσμούς καρβοξυ-τελικό αμινοξύ ή C-τελικό αμινοξύ αμινο-τελικό αμινοξύ ή Ν-τελικό αμινοξύ “Protein-primary-structure”, από .jhc. διαθέσιμο ως κοινό κτήμα

20 Πεπτίδια 3/5 Προστασία αμινομάδας
Αμινομάδες προστατεύονται με τη μορφή tert-βουτοξυκαρβονυλοαμιδικών παραγώγων(ΒΟC).

21 Πεπτίδια 4/5 Προστασία καρβοξυλομάδας
Καρβοξυλομάδες προστατεύονται με μετατροπή σε μεθυλο- ή βενζυλο-εστέρες.

22 Πεπτίδια 5/5 Ανίχνευση πεπτιδικού δεσμού Δοκιμή διουρίας (Biuret test)
Ανίχνευση πεπτιδικού δεσμού (τουλάχιστο 3 πεπτιδικοί δεσμοί). Ποσοτικός προσδιορισμός πρωτεΐνης φασματοφωτομετρικά (λmax=540 nm). Ανίχνευση mg/mL. Αντιδραστήρια: KOH (potassium hydroxide), CuSO4.5H2O (hydrated copper(II) sulfate), KNaC4H4O6·4H2O (potassium sodium tartrate). Μπλε σε μώβ  παρουσία πρωτεϊνών. Μπλε σε ροζ  παρουσία πολυπεπτιδίων μικρής αλυσίδας.

23 Πεπτίδια - Πρωτεΐνες Δοκιμή διουρίας (Biuret test)
Μηχανισμός αντίδρασης “Biuret-reaction”, από Ebuxbaum~commonswiki διαθέσιμο με άδεια CC BY-SA 3.0

24 Πρωτεΐνες Πρωτοταγής δομή
Αλληλουχία αμινοξέων bovine insulin Υδρόλυση με: αραιό διάλυμα οξέος. πρωτεάσες (ένζυμα).

25 Πρωτεΐνες Δευτεροταγής δομή
Περιγράφει τον τρόπο σύνδεσης της πρωτεϊνικής αλυσίδας, λόγω σχηματισμού ενδομοριακών δεσμών υδρογόνου. α- έλικα (a-Helix) β- πτυχωτή δομή (β- sheet) 3-6 αμινοξέα

26 Πρωτεΐνες Τριτοταγής δομή
Περιγράφει το τρισδιάστατο σχήμα της πρωτεΐνης. Μέρη της πρωτεϊνικής αλυσίδας συνδέονται μεταξύ τους με: Δισουλφιδικούς δεσμούς. Δεσμούς υδρογόνου. Ιοντικές έλξεις και απώσεις. Υδρόφοβες και υδρόφιλες αλληλεπιδράσεις.

27 Πρωτεΐνες Τεταρτοταγής δομή
Ο τρόπος που οργανώνονται μεταξύ τους πολυπεπτιδικές αλυσίδες πρωτεϊνών. Οφείλεται σε μη ομοιοπολικές αλληλεπιδράσεις.

28 Πρωτεΐνες Τελικό σχήμα πρωτεϊνών
Σφαιρικές πρωτεΐνες Υδατοδιαλυτές και ευκίνητες. Πρωτεΐνες ορού του αίματος, ενζύμων,… Ινώδεις πρωτεΐνες Αδιάλυτες στο νερό. Στηρικτικές και σκελετικές ουσίες. Κολλαγόνο, κερατίνες,…

29 Πρωτεΐνες Μετουσίωση πρωτεϊνών
Τροποποίηση των δομών των πρωτεϊνών, εκτός της πρωτοταγούς. Παράγοντες που οδηγούν σε μετουσίωση: Μεταβολή θερμοκρασίας. Μεταβολή pH. Η μετουσίωση επηρεάζει φυσικές και βιολογικές ιδιότητες της πρωτεΐνης. Μετουσίωση συνήθως μη αντιστρεπτή- αντίστροφη διαδικασία ονομάζεται επανουσίωση. στερεοποίηση πρωτεϊνών αβγού με το βράσιμο. «κόψιμο» γάλακτος με προσθήκη οξέων.

30 Αποικοδόμηση Edman Αποικοδόμηση μέσω Ν-τελικού
παράγωγο της Ν-φαινυλοθειουρίας Αντιδραστήριο Edman phenylisothiocyanate Ισοθειακυανικό φαινύλιο Τετραεδρικό ενδιάμεσο θειαζολινόνη παράγωγο της Ν-φαινυλοθειοϋδαντοϊνης Όριο ανίχνευσης: 25 κύκλοι αποικοδόμησης

31 Αποικοδόμηση μέσω C-τελικού
“Carboxypeptidase A”, από Lijealso διαθέσιμο ως κοινό κτήμα 30 καρβοξυπεπτιδάση

32 Πρωτεΐνες – Ορμόνες 1/3 Ορμόνη Αριθμός αμινοξέων Λειτουργία Insulin 51
  Ορμόνη Αριθμός αμινοξέων   Λειτουργία Insulin 51 Lowers blood glucose level, promotes glucose storage as glycogen and fat. Fasting decreases insulin production. Glucagon 29 Increases blood glucose level. Fasting increases glucagon production. Ghrelin 28 Stimulates release of Growth Hormone, increases feeling of hunger. Leptin 167 Its presence suppresses the feeling of hunger. Fasting decreases leptin levels. Growth Hormone 191 Human Growth Hormone (HGH), also called somatotropin, promotes amino acid uptake by cells and regulates development of the body. Growth hormone levels increase during fasting. Prolactin 198 Initiates and maintains lactation in mammals Human Placental Lactogen Produced by the placenta late in gestation

33 Πρωτεΐνες – Ορμόνες 2/3 Ορμόνη Αριθμός αμινοξέων Λειτουργία
  Ορμόνη Αριθμός αμινοξέων   Λειτουργία Luteinizing Hormone 204 Induces the secretion of testosterone Follicle Stimulating Hormone Induces the secretion of testosterone and dihydrotestosterone Chorionic Gonadotropin 237 Produced after implantation of an egg in the placenta Thyroid Stimulating Hormone 201 Stimulates secretion of thyroxin and triiodothyronine Adrenocorticotropic Hormone 39 Stimulates production of adrenal cortex steroids (cortisol and costicosterone)

34 Increases calcium ion levels in extracellular fluids
Πρωτεΐνες – Ορμόνες 3/3   Ορμόνη Αριθμός αμινοξέων   Λειτουργία Vasopressin 9 Increases the reabsorption rate of water in kidney tubule cells (antidiuretic hormone) Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly Oxytocin Causes contraction of mammary gland cells to produce milk and stimulation of uterine muscles during childbirth Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly Angiotensin II 8 Regulates blood pressure through vasoconstriction Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe Parathyroid Hormone 84 Increases calcium ion levels in extracellular fluids Gastrin 14 Regulates secretion of gastric acid and pepsin, a digestive enzyme consisting of 326 amino acids

35 Πρωτεΐνες μυϊκού ιστού 1/5
Η σύσπαση των μυών επιτυγχάνεται ολισθαίνοντας δύο είδη ινιδίων αναμεταξύ τους. Ένα από αυτά τα ινίδια είναι φτιαγμένο από μυοσίνη (ο κινητήρας), και το άλλο είναι μια ουσία που ονομάζεται ακτίνη. Τα δύο είδη ινιδίων αλληλεπικαλύπτονται στα μυϊκά κύτταρα ώστε να μεγιστοποιούν τις αλληλεπιδράσεις τους. “מבנה המולקולה - Sliding filament”, από Gal gavriel διαθέσιμο με άδεια CC BY-SA 4.0

36 Πρωτεΐνες μυϊκού ιστού 2/5
“Skeletal muscle”, από Deglr6328~commonswiki διαθέσιμο με άδεια CC BY-SA 3.0

37 Πρωτεΐνες μυϊκού ιστού 3/5
Κατά τη διάρκεια κάθε κύκλου, τα μόρια της μυοσίνης αρχικά συνδέονται στο ινίδιο της ακτίνης γεφυρώνοντας το κενό μεταξύ των ινιδίων. Κατόπιν “καίνε” καύσιμο αντιδρώντας με ένα μόριο ATP (το καύσιμο των περισσότερων βιολογικών διεργασιών). Αυτή η αντίδραση εκλύει ενέργεια και υποχρεώνει τα μόρια της μυοσίνης να αλλάξουν διαμόρφωση ώστε να περιστρέψουν το “βραχίονά” τους και να ωθήσουν την ίνα της ακτίνης. Στη συνέχεια, απελευθερώνουν το ινίδιο της ακτίνης και περιστρέφουν το βραχίονα στην αρχική θέση, έτοιμο για τον επόμενο κύκλο.

38 Πρωτεΐνες μυϊκού ιστού 4/5
α β γ δ “Querbrückenzyklus 1”, “Querbrückenzyklus 2”, “Querbrückenzyklus 3”, “Querbrückenzyklus 4”, από Arcadian διαθέσιμο με άδεια CC BY-SA 3.0

39 Πρωτεΐνες μυϊκού ιστού 5/5
“1008 Skeletal Muscle Contraction”, από CFCF διαθέσιμο με άδεια CC BY-SA 3.0

40 Δρεπανοκυτταρική αναιμία
Glutamic acid Valine

41 Τέλος Ενότητας

42 Σημειώματα

43 Σημείωμα Αναφοράς Copyright Τεχνολογικό Εκπαιδευτικό Ίδρυμα Αθήνας, Χριστίνα Φούντζουλα Χριστίνα Φούντζουλα. «Οργανική Χημεία (Ε). Ενότητα 9: Αμινοξέα – Πεπτίδια – Πρωτεΐνες». Έκδοση: 1.0. Αθήνα Διαθέσιμο από τη δικτυακή διεύθυνση: ocp.teiath.gr.

44 Σημείωμα Αδειοδότησης
Το παρόν υλικό διατίθεται με τους όρους της άδειας χρήσης Creative Commons Αναφορά, Μη Εμπορική Χρήση Παρόμοια Διανομή 4.0 [1] ή μεταγενέστερη, Διεθνής Έκδοση. Εξαιρούνται τα αυτοτελή έργα τρίτων π.χ. φωτογραφίες, διαγράμματα κ.λ.π., τα οποία εμπεριέχονται σε αυτό. Οι όροι χρήσης των έργων τρίτων επεξηγούνται στη διαφάνεια «Επεξήγηση όρων χρήσης έργων τρίτων». Τα έργα για τα οποία έχει ζητηθεί άδεια αναφέρονται στο «Σημείωμα Χρήσης Έργων Τρίτων». [1] Ως Μη Εμπορική ορίζεται η χρήση: που δεν περιλαμβάνει άμεσο ή έμμεσο οικονομικό όφελος από την χρήση του έργου, για το διανομέα του έργου και αδειοδόχο που δεν περιλαμβάνει οικονομική συναλλαγή ως προϋπόθεση για τη χρήση ή πρόσβαση στο έργο που δεν προσπορίζει στο διανομέα του έργου και αδειοδόχο έμμεσο οικονομικό όφελος (π.χ. διαφημίσεις) από την προβολή του έργου σε διαδικτυακό τόπο Ο δικαιούχος μπορεί να παρέχει στον αδειοδόχο ξεχωριστή άδεια να χρησιμοποιεί το έργο για εμπορική χρήση, εφόσον αυτό του ζητηθεί.

45 Επεξήγηση όρων χρήσης έργων τρίτων
Δεν επιτρέπεται η επαναχρησιμοποίηση του έργου, παρά μόνο εάν ζητηθεί εκ νέου άδεια από το δημιουργό. διαθέσιμο με άδεια CC-BY Επιτρέπεται η επαναχρησιμοποίηση του έργου και η δημιουργία παραγώγων αυτού με απλή αναφορά του δημιουργού. διαθέσιμο με άδεια CC-BY-SA Επιτρέπεται η επαναχρησιμοποίηση του έργου με αναφορά του δημιουργού, και διάθεση του έργου ή του παράγωγου αυτού με την ίδια άδεια. διαθέσιμο με άδεια CC-BY-ND Επιτρέπεται η επαναχρησιμοποίηση του έργου με αναφορά του δημιουργού. Δεν επιτρέπεται η δημιουργία παραγώγων του έργου. διαθέσιμο με άδεια CC-BY-NC Επιτρέπεται η επαναχρησιμοποίηση του έργου με αναφορά του δημιουργού. Δεν επιτρέπεται η εμπορική χρήση του έργου. Επιτρέπεται η επαναχρησιμοποίηση του έργου με αναφορά του δημιουργού και διάθεση του έργου ή του παράγωγου αυτού με την ίδια άδεια. Δεν επιτρέπεται η εμπορική χρήση του έργου. διαθέσιμο με άδεια CC-BY-NC-SA διαθέσιμο με άδεια CC-BY-NC-ND Επιτρέπεται η επαναχρησιμοποίηση του έργου με αναφορά του δημιουργού. Δεν επιτρέπεται η εμπορική χρήση του έργου και η δημιουργία παραγώγων του. διαθέσιμο με άδεια CC0 Public Domain Επιτρέπεται η επαναχρησιμοποίηση του έργου, η δημιουργία παραγώγων αυτού και η εμπορική του χρήση, χωρίς αναφορά του δημιουργού. Επιτρέπεται η επαναχρησιμοποίηση του έργου, η δημιουργία παραγώγων αυτού και η εμπορική του χρήση, χωρίς αναφορά του δημιουργού. διαθέσιμο ως κοινό κτήμα χωρίς σήμανση Συνήθως δεν επιτρέπεται η επαναχρησιμοποίηση του έργου.

46 Διατήρηση Σημειωμάτων
Οποιαδήποτε αναπαραγωγή ή διασκευή του υλικού θα πρέπει να συμπεριλαμβάνει: το Σημείωμα Αναφοράς το Σημείωμα Αδειοδότησης τη δήλωση Διατήρησης Σημειωμάτων το Σημείωμα Χρήσης Έργων Τρίτων (εφόσον υπάρχει) μαζί με τους συνοδευόμενους υπερσυνδέσμους.

47 Χρηματοδότηση Το παρόν εκπαιδευτικό υλικό έχει αναπτυχθεί στo πλαίσιo του εκπαιδευτικού έργου του διδάσκοντα. Το έργο «Ανοικτά Ακαδημαϊκά Μαθήματα στο ΤΕΙ Αθήνας» έχει χρηματοδοτήσει μόνο την αναδιαμόρφωση του εκπαιδευτικού υλικού. Το έργο υλοποιείται στο πλαίσιο του Επιχειρησιακού Προγράμματος «Εκπαίδευση και Δια Βίου Μάθηση» και συγχρηματοδοτείται από την Ευρωπαϊκή Ένωση (Ευρωπαϊκό Κοινωνικό Ταμείο) και από εθνικούς πόρους.