Bộ môn Dinh dưỡng động vật

Slides:



Advertisements
Παρόμοιες παρουσιάσεις
c¸c thÇy c« gi¸o vÒ dù héi gi¶ng côm
Advertisements

Kiểm thử và đảm bảo chất lượng phần mềm
GV: BÙI VĂN TUYẾN.
TRÌNH BỆNH ÁN KHOA NGOẠI TỔNG HỢP.
Cơ cấu thương mại hàng hóa việt nam – nhật bản giai đoạn
Học phần: LẬP TRÌNH CƠ BẢN
Chương 3. Vitamin trong dinh dưỡng động vật
Nguyễn Văn Vũ An Bộ môn Tài chính – Ngân hàng (TVU)
CHƯƠNG VIII XỬ LÝ Ô NHIỄM HỮU CƠ TRONG NƯỚC BẰNG VSV
ĐẠI SỐ BOOLEAN VÀ MẠCH LOGIC
LASER DIODE CẤU TRÚC CẢI TIẾN DỰA VÀO HỐC CỘNG HƯỞNG
1 BÁO CÁO THỰC TẬP CO-OP 3,4 PHÒNG TRỊ BỆNH TRÊN CHÓ MÈO Sinh viên: Nguyễn Quang Trực Lớp: DA15TYB.
Trường THPT Quang Trung
II Cường độ dòng điện trong chân không
BÀI TIỂU LUẬN KẾT THÚC MÔN LÍ LUẬN DẠY HỌC HIỆN ĐẠI
CHƯƠNG 2 HỒI QUY ĐƠN BIẾN.
Sự nóng lên và lạnh đi của không khí Biến thiên nhiệt độ không khí
TIÊT 3 BÀI 4 CÔNG NGHỆ 9 THỰC HÀNH SỬ DỤNG ĐỒNG HỒ VẠN NĂNG.
ĐỘ PHẨM CHẤT BUỒNG CỘNG HƯỞNG
MA TRẬN VÀ HỆ PHƯƠNG TRÌNH ĐẠI SỐ TUYẾN TÍNH
BÀI 5: PHÂN TÍCH PHƯƠNG SAI (ANOVA)
NGHIÊN CỨU HÌNH THÁI , CẤU TRÚC GAN , ĐƯỜNG KÍNH VÀ PHỔ DOPPLER TĨNH MẠCH CỬA QUA SIÊU ÂM Ở BỆNH NHÂN XƠ GAN (ĐỀ CƯƠNG CKII NỘI TIÊU HÓA)
Chương 6 TỰ TƯƠNG QUAN.
Chương 2 HỒI QUY 2 BIẾN.
Tối tiểu hoá hàm bool.
CHƯƠNG 7 Thiết kế các bộ lọc số
Máy lái GYLOT 107 Nhóm 6.
TRƯỜNG ĐẠI HỌC TÂY NGUYÊN KHOA: KHTN&CN BỘ MÔN: CÔNG NGHỆ MÔI TRƯỜNG
Bài tập Xử lý số liệu.
CHẾ ĐỘ NHIỆT CỦA ĐẤT Cân bằng nhiệt mặt đất
HIỆN TƯỢNG TỰ TƯƠNG QUAN (Autocorrelation)
CHƯƠNG 2 DỰ BÁO NHU CẦU SẢN PHẨM
“Ứng dụng Enzyme trong công nghệ chế biến sữa”
ĐẠI HỌC HÀNG HẢI VIỆT NAM
GV giảng dạy: Huỳnh Thái Hoàng Nhóm 4: Bùi Trung Hiếu
CHẾ BIẾN THỰC PHẨM ĐẠI CƯƠNG
(Cải tiến tính chất nhiệt điện bằng cách thêm Sb vào ZnO)
LỌC NHIỄU TÍN HIỆU ĐIỆN TIM THỜI GIAN THỰC BẰNG VI ĐiỀU KHIỂN dsPIC
HỆ ĐO TÍNH NĂNG QUANG XÚC TÁC CỦA MÀNG
HƯỚNG DẪN QUỐC GIA VỀ CÁC DỊCH VỤ CHĂM SÓC SKSS
TRƯỜNG ĐẠI HỌC NÔNG LÂM THÀNH PHỐ HỒ CHÍ MINH KHOA CÔNG NGHỆ THỰC PHẨM
QUY TRÌNH CHUYỂN VỀ TUYẾN DƯỚI CÁC BỆNH NHÂN THỞ MÁY NẰM LÂU
PHÁT XẠ NHIỆT ĐIỆN TỬ PHẠM THANH TÂM.
ĐỊNH GIÁ CỔ PHẦN.
CHƯƠNG 11. HỒI QUY ĐƠN BIẾN - TƯƠNG QUAN
Bộ khuyếch đại Raman.
CLOSTRIDIUM PERFRINGENS Clos. welchii
SỰ PHÁT TẦN SỐ HIỆU HIỆU SUẤT CAO TRONG TINH THỂ BBO
Kinh tế vĩ mô của nền kinh tế mở: Những khái niệm cơ bản
BIẾN GIẢ TRONG PHÂN TÍCH HỒI QUY
KHOA ĐIỀU DƯỠNG MÔN: Điều Dưỡng Cấp Cứu - Hồi Sức
Võ Ngọc Điều Đại học Bách Khoa TP Hồ Chí Minh Lê Đức Thiện Vương
Corynebacterium diphtheriae
CHUYÊN ĐỀ 5: KỸ THUẬT TỔ CHỨC HOẠT ĐỘNG HỌC CỦA HỌC SINH
QUẢN TRỊ HÀNG TỒN KHO VÀ TIỀN MẶT
PHAY MẶT PHẲNG SONG SONG VÀ VUÔNG GÓC
GV: ThS. TRƯƠNG QUANG TRƯỜNG TRƯỜNG ĐẠI HỌC NÔNG LÂM TP.HCM
CHƯƠNG II: LÝ THUYẾT HIỆN ĐẠI VỀ THƯƠNG MẠI QUỐC TẾ.
NHIỆT LIỆT CHÀO MỪNG QUÝ THẦY CÔ VỀ DỰ GIỜ LỚP 7A Tiết 21 - HÌNH HỌC
Tiết 20: §1.SỰ XÁC ĐỊNH ĐƯỜNG TRÒN. TÍNH CHẤT ĐỐI XỨNG CỦA ĐƯỜNG TRÒN
XLSL VÀ QHTN TRONG HÓA (30)
Líp 10 a2 m«n to¸n.
ĐÀI TIẾNG NÓI VIỆT NAM TRƯỜNG CAO ĐẲNG PTTH 1.
PHƯƠNG PHÁP CHỌN MẪU TRONG NGHIÊN CỨU MARKETING
Chuyển hóa Hemoglobin BS. Chi Mai.
CƠ HỌC LÝ THUYẾT 1 TRƯỜNG ĐẠI HỌC KĨ THUẬT CÔNG NGHIỆP THÁI NGUYÊN
KHUẾCH ĐẠI VÀ DAO ĐỘNG THÔNG SỐ QUANG HỌC
LỢI NHUẬN VÀ RỦI RO.
CƠ CHẾ PHẢN ỨNG 1. Gốc tự do, carbocation, carbanion, carben, arin
HIDROCARBON 4 TIẾT (3).
Μεταγράφημα παρουσίασης:

Bộ môn Dinh dưỡng động vật Protein, Acid amin trong dinh dưỡng, sức khỏe và sức sản xuất của động vật. PGS.TS.Dương Thanh Liêm Bộ môn Dinh dưỡng động vật Khoa Chăn nuôi động vật Trường Đại học Nông Lâm

Hệ thống phân loại Protein 1. Phân loại dựa theo phân tích hóa học: 1.1. Protein thô 1.1. Chất chứa N không protein: NPN 1.2. Protein thuần 2. Phân loại dựa theo cấu trúc hóa học: 2.1. Protein đơn giản. 2.2. Protein phức tạp. 3. Phân loại dựa theo giá trị sinh vật học: 3.1. Protein không hoàn toàn. 3.2. Protein bán hoàn toàn. 3.3. Protein hoàn toàn. 3.4. Protein lý tưởng (Ideal protein)

Các yếu tố ảnh hưởng đến chất lượng protein: I Các yếu tố ảnh hưởng đến chất lượng protein: I. Thành phần các acid amin tiêu hóa trong protein Chất lượng protein thể hiện qua hai chỉ tiêu: - Tỷ lệ tiêu hóa hấp thu cao hay thấp? - Tỷ lệ giữa các acid amin thiết yếu trong protein so với nhu cầu? Acid amin thiết yếu trên người: 1. Histidine 2. Isoleucine 3. Leucine 4. Lysine (tiêu điểm) 5. Methionine 6. Phenylalanine 7. Threonine 8. Tryptophan 9. Valine (chuột) A. amin thiết yếu trên heo và trên các loài cá: 1. Arginine 2. Histidine 3. Isoleucine 4. Leucine 5. Lysine (tiêu điểm) 6. Methionine 7. Phenylalanine 8. Threonine 9. Tryptophan 10. Valine A. amin thiết yếu trên GC: 1. Arginin 2. Glycin 3. Histidine 4. Isoleucine 5. Leucine 6. Lysine (tiêu điểm) 7. Methionine 8. Phenylalanine 9. Prolin 10. Threonine 11. Tryptophan 12. Valine

Protein và các yếu tố ảnh hưởng lên chất lượng protein

Ảnh hưởng của môi trường chế biến lên chất lượng protein Môi trường có thể làm thay đổi sâu sắc chất lượng của protein, nhất là protein chức năng (protein enzyme, protein kháng thể...) Phản ứng làm suy giảm chất lượng protein trong môi trường chế biến hoặc tồn trử có thể gây ra những thay đổi không mong muốn làm giảm chất lượng protein: Tổn thất chức năng sinh học: Immuno-protein enzyme-protein. Tổn thất chất lượng về acid amin trong protein, phản ứng Maillard làm hư hại gốc amin tự do trong protein. Tăng nguy cơ độc tính do sự phân giải protein ra một số acid amin và biến đổi thành các amin độc hại. Thay đổi mùi, vị của thức ăn làm cho protein trở nên khó tiêu, kém hấp dẫn, giảm tính ngon miệng với thức ăn.

Yếu tố vật lý, hóa học môi trường làm thay đổi cấu trúc hóa học của protein trong quá trình chế biến TĂ ① Nhiệt độ thay đổi vị trí hình học phẳng của các acid amin trong chuổi. Những acid amin dễ bị hư hại như: Lysine, Arginine, Cystine, Threonine, Serine, và Cysteine. Trong đó Lysine, Threonine, Methionine rất nhạy cảm với nhiệt độ và các tia xạ. ② Môi trường kiềm làm cho Glutamine và Asparagine dễ bị khử nhóm amin. ③ Môi trường Acid, Tryptophan nhanh chóng bị hư hỏng; Serine và Threonine cũng bị hư hại nhưng chậm hơn. ④ Tia cực tím làm hư hại Tryptophan, Tyrosine và phenylalanine ⑤ Những sản phẩm của sự oxyhóa lipid, những chất tẩy trắng hay những tác nhân oxyhóa khác trong thức ăn cũng dễ làm hư hỏng acid amin chứa lưu huỳnh.

Sự hóa nâu không enzyme / PƯ Maillard Phản ứng phổ phổ biến nhất làm hư hỏng protein trong quá trình chế biến là phản ứng Millard Là phản ứng có ý nghĩa quan trọng trong dinh dưỡng protein (phản ứng gây biến tính protein có ảnh hưởng rất lớn đến chức năng protein) Phản ứng xảy ra trên căn bản giữa giữa nhóm -amin của Lysine với nhóm aldehyd (đường khử, hoặc peroxid trong TĂ) Sau phản ứng này, lysine trở nên khó tiêu hóa và trở thành lysine vô dụng (unavailable lysine). Phản ứng Maillard còn tạo liên kết với protein làm cho: Thay đổi khả năng hòa tan của protein làm cho nó trở nên khó tiêu Màu sắc protein cũng thay đổi, trở nên sậm màu bởi sự hình thành sắc tố melanoidin từ thyrosine (xem phần sau).

R – CHO + H2N – R – Polypeptid làm biến đổi màu protein Phản ứng Millard giữa protein với nhóm aldehyd của đường khử làm hư hại lysine, tổn hại đến quá trình tiêu hóa protein R – CHO + H2N – R – Polypeptid Đường khử. Aldehyd R – CH = N – R – Polypeptid làm biến đổi màu protein Peroxid Oxygen oxyhóa chất béo

Các bước phản ứng millard Bước khởi đầu: Nhóm amin tự do của acid amin liên kết với đường khử tạo ra D-Glucosylamine Bước tiếp theo: N-glycoside biến đổi thành dạng keto gọi là ketosamine: http://www.chm.bris.ac.uk/webprojects2002/rakotomalala/maillard.htm

Ảnh hưởng của sự hóa nâu không enzyme - PƯ Maillard đến chất lượng protein Phản ứng hóa nâu xảy ra gây tổn thất về chất lượng dinh dưỡng của proteins, làm mất đi mùi thơm ngon của thực phẩm Phản ứng Maillard xảy ra chịu ảnh hưởng bởi các yếu tố: Sự tồn trử, bảo quản protein lâu ngày trong môi trường có nhiều oxy và các gốc tự do, nhất là các peroxyd của lipid. Sự xử lý protein ở nhiệt độ cao. Phản ứng này xảy ra chậm chạp khi ở nhiệt độ phòng ( 20oC) và tăng lên rất nhanh khi nhiệt độ tăng cao. Phản ứng này gây tổn thất acid amin thiết yếu, chủ yếu là lysine và một vài acid amin có 2 nhóm amin, những có chứa lưu huỳnh.

Ảnh hưởng của nhiệt lên hiệu quả sử dụng protein PER (Protein Efficiency Ratio) Bánh mì trong khẩu phần PER Casein (đối chứng) 2.50 Bánh mì nguyên 1.02 Vỏ bánh mì 0.42 Ruột bánh mì 1.47 Ruột bánh mì nướng ở nhiệt độ cao 0.90 Bánh mì nướng nhẹ 0.64 Bánh mì nướng trung bình 0.45 Bánh mì nướng sậm đen 0.32 Table: PER of Bread and Toast http://www.pentech.ac.za/clients/biosci/Module5.ppt

Ảnh hưởng của nhiệt khi xử lý đến chất lượng protein Thực tế lysine và cystine rất nhạy cảm với nhiệt độ cao trong quá trình chế biến. Lysine và Arginine có nhóm amin tự do rất dễ phản ứng với gốc acid tự do của acid glutamic và aspartic hoặc với các amide để tạo liên kết chéo gây trở ngại cho tiêu hóa hấp thu và có ảnh hưởng xấu đến chức năng của protein enzyme. Cystine tương đối nhạy cảm với nhiệt độ cao, nó biến đổi thành dimethyl- sulfide và một số dẫn xuất độc hại khác khi xử lý ở nhiệt độ cao khỏang 115°C

Ảnh hưởng của nhiệt đến đến khả năng hòa tan của protein Khi nhiệt độ lên cao thì làm cho protein biến tính, kết khối làm giảm khả năng hòa tan. Điều này làm cho protein trở nên khó tiêu hóa hấp thu. Sự biến tính bởi nhiệt độ của protein xảy ra khi mạch nối hydrogen bị hư hỏng qua quá trình gia nhiệt trong chế biến như đun nấu hay rang, chiên, nướng. Khi gia nhiệt thì cấu trúc bậc 1, 2, 3, 4 của protein sẽ bị thay đổi, protein trở nên khó hòa tan khó tiếp xúc với men tiêu hóa protease, nên khó tiêu hóa.

Ảnh hưởng của nhiệt lên các nhóm chức năng của protein Nhiệt có thể làm thay đổi các nhóm chức năng trong protein, nhất là protein enzyme, protein kháng thể. Sự tương tác giửa các nhóm chức năng của protein, thường thấy nhất là các nhóm chức năng sau đây: Sulfhydryl (-SH) Dislufide (-S-S-) Tyrosyl Sự biến đổi này có thể tạo ra một phức chất làm kết tủa protein. Protein kết tủa thì tiêu hóa trở nên khó khăn. Nhiệt có thể làm tăng tính phân cực của nước, từ đó làm cho khả năng phản ứng với protein tăng lên, làm cho protein dễ biến tính hơn. http://www.pentech.ac.za/clients/biosci/Module5.ppt

Ảnh hưởng của nhiệt lên sự phân hủy protein tạo ra các gốc độc hại Sự phân hủy protein bởi nhiệt sẽ gây ra các hậu quả sau đây: Các gốc tự do sẽ được hình thành khi xử lý protein hoặc lysine ở nhiệt độ 200°C trong 22 phút. Những gốc tự do này ổn định trong nước và trong dịch tiêu hóa, tie1p tục ác động lên protein. Hậu quả của sự phân hủy protein ở nhiệt độ cao có thể tạo ra các sản phẩm độc hại cho cơ thể như: Cá và thịt bò nướng sinh ra chất độc có thể gây đột biến gen. Trong đó 2 chất độc sinh ra do tryptophan bị phân hủy bởi nhiệt, có thể gây đột biến gen. Các hợp chất độc hại gen có nguồn gốc từ sự phân hủy protein được hình thành phải có nhiệt độ cao trên 300°C. Khi nhiệt độ cao trong quá trình rang, chiên, nướng Asparagin trong thức ăn dễ dàng phản ứng với đường khử biến thành chất độc acrylamide. Từ đây cảnh báo nguy cơ ung thư cao cho những người thường hay ăn thịt chiên, nướng ở nhiêt độ cao. Kết nối với acrylamide

Ảnh hưởng của phản ứng oxyhóa quang học đến các acid amin trong protein. Sự hư hỏng protein từ sóng ngắn có những đặc tính sau đây: Độ dài sóng ánh sáng Cường độ chiếu sáng Trạng thái phản ứng Acid amin riêng lẻ bị chiếu sáng dễ bị hư hơn trong cấu trúc protein. Acid amin chứa lưu huỳnh bị ánh sáng phân hủy nhiều hơn các acid amin aliphatic. Các acid amin chứa lưu huỳnh rất nhạy cảm với ánh sáng. Những acid amin có nhân thơm bị tác động như là chất nhạy cảm quang học (photosensitizers) trong protein.

Các kiểu phản ứng Oxyhóa quang học Protein KIỂU THỨ NHẤT: Chất nhạy cảm quang học bị kích thích bởi ánh sáng có bước sóng thích hợp. Chất nhạy cảm quang học đã được kích thích oxyhóa ở một phía trên chuổi protein, trở thành gốc tự do. Tiếp theo là gốc tự do phá hủy acid amin trong protein. KIỂU THỨ HAI: Chất nhạy cảm quang học đã bị kích thích sẽ kích hoạt oxygen, phản ứng xảy ra mạnh với oxygen có điện tử lẽ (gốc tự do Free Radical). Oxygen tự do tấn công lipids hoặc phản ứng một phía của chuổi acid amin tạo ra nhiều gốc tự do khác.

Tác động của sự oxyhóa chất béo lên chất lượng protein trong thức ăn Lipid hydroperoxide gây ra nhiều phản ứng đáng quan tâm với các acid amin tồn tại trong protein Những phản ứng khác nhau này tất cả đều tích tụ trên chuổi polymer của protein Sự peroxid lipid tạo ra những gốc tự do tấn công chuổi polymer protein. Sự tổn thất đáng kể acid amin khi proteins phơi bày trong lipid đã bị peroxide hóa. Methionine, histidine, cystine và lysine sẽ bị tổn thương nặng nề nhất. Đây là những acid amin có giới hạn trong thức ăn. Hậu quả của nó là tổn thất đáng kể về khả năng tiêu hóa, giá trị sinh vật học của proteins sau khi nó bị oxyhóa.

Tác động của sự oxyhóa chất béo lên chất lượng protein trong thức ăn Sự chuyển hóa đáng kể của methionine thành methionine – sulfoxide khi lipid đang bị oxyhóa. Sự tổn thất methionine trong casein biểu hiện bằng sự oxyhóa tự động methyl-linoleate trong mô hình thí nghiệm. Phản ứng biến thành màu nâu có thể quan sát được trong mô hình phản ứng. Malonaldehyde là chất trung gian trong quá trình phân hủy lipid. Malonaldehyde phản ứng với collagen, lysine và tyrosine làm hư hỏng những acid amin cơ bản trong cấu trúc protein.

Tác động của sự oxyhóa chất béo lên chất lượng protein trong thức ăn Khi quá trình oxyhóa lipid ở giai đoạn hình hành peroxide tối đa sẽ gây ra những tổn thất như sau: Tổn thất lysine xuất hiện ngay khi quá trình oxyhóa chất béo bắt đầu tạo ra peroxide. Peroxide trong môi trường chứa protein sẽ gây ra biến đổi cấu trúc có ý nghĩa đối với protein. Sự oxyhóa lipid sẽ gây ra ảnh hưởng bất lợi cho: Khả năng hòa tan của protein Sự hoạt động của enzyme. Sự hư hại về chất lượng dinh dưỡng của protein

Tác động của các chất oxyhóa khác đến chất lượng protein Chlorine, hợp chất oxyhóa sử dụng để khử trùng nước. Chlorine làm hư hại chất lượng protein. Chlorine tấn công nhóm sulfur của methionine, quá trình phản ứng diễn ra như sau: Phản ứng này đầu tiên tạo ra hợp chất chlorosulfonium Bước tiếp theo tạo ra chất trung gian carbonium ion và sau đó tách carbon khỏi liên kết sulfur. Tiếp theo tạo ra sản phẩm trichloroamino acid. Gây tổn hại dinh dưỡng protein, làm giảm giá trị sinh học của một protein. Vì vậy những chất này không được dùng trong chế biến thực phẩm hoặc gián tiếp qua nước khử trùng chlorine, được sử dụng trong chế biến thực phẩm.

Ảnh hưởng của pH, môi trường kiềm dễ gây thương tổn lên chất lượng protein. Protein trong môi trường kiềm sẽ xảy ra một chùm phản ứng hóa học gọi là Racemation: Racemization: Quan sát được khi protein xử lý trong môi trường kiềm. Phản ứng này lấy đi hydro của α-methine hydrogen để: Tạo thành chất trung gian carbanion. Carbanion nhanh chóng phản ứng với proton (+) để cân bằng điện tích proton Sau đó nó tạo ra dạng L hoặc dạng D của acid amin Ảnh hưởng sinh học của racemization: - Làm giảm khả năng tiêu hóa protein. - Casein xử lý kiềm sẽ đề kháng với sự thủy phân của enzyme tiêu hóa.

Sự tiêu hóa hấp thu protein, acid amin

Sự tiêu hóa protein trên các vị trí khác nhau của ống tiêu hóa Protein được tiêu hóa trong dạ dày và ruột non nhờ hệ thống enzyme protease. Sự hấp thu acid amin xảy ra trong ruột non. Không hấp thu acid amin ở ruột già: Protein không tiêu hóa ở ruột non sẽ được VSV tiêu hóa hấp thu và biến đổi thành protein VSV. Protein VSV sẽ được thải ra theo phân, vì lẽ đó không thể đánh giá sự tiêu hóa acid amin qua việc phân tích acid amin trong phân để so sánh với acid amin trong thức ăn.

Sự hấp thu không giống với sự tiêu hóa Sự hấp thu là một khái nhiệm được định nghĩa là sự đi vào bên trong tế bào niêm mạc ruột, nhưng không dễ dàng gì để đo lường được nó. Trái lại, Sự tiêu hóa có thể đo lường được, vì vậy Sự tiêu hóa protein không đúng như sự hấp thu acid amin trong ống tiêu hóa. Như vậy sự tiêu hóa chính là sự thủy phân hay sự biến đổi các cơ chất dinh dưỡng trong đường tiêu hóa.

Ống tiêu hóa của heo Vị trí có hoạt động tiêu hóa bằng enzyme mạnh Vị trí có hệ VSV hoạt động lên men, tiêu hóa mạnh Vị trí có hoạt động tiêu hóa bằng enzyme mạnh

Khả năng tiêu hóa từ miệng đến hậu môn (Fecal Digestibility) Hiệu số giữa Acid amin trong thức ăn và acid amin trong phân được coi là sự tiêu hóa biểu kiến của acid amin từ thức ăn ra phân. Ví dụ: 10 g lysin ăn vào, 2 g lysin thải ra trong phân, 8 g lysin hấp thu. Như vậy tiêu hóa biểu kiến lysine là 80%, (Lysine Fecal Digestibility = 80 %) Giá trị này có sự sai số rất lớn do hệ VSV gây ra.

Sự thay đổi acid amin bởi vi sinh vật ở ruột kết tràng Vi sinh vật trong ruột già làm thay đổi thành phần acid amin bởi sự deamin và sự chuyển amin làm thay đổi thành phần acid amin trong protein TĂ. Chính vì vậy làm cho việc tính toán tiêu hóa acid amin qua phân tích acid amin trong phân không chính xác. Ví dụ: 10 g Lysin ăn vào, 1 g lysin bị VSV “ăn và biến đổi”, còn lại trong phân 2 g lysin. Chúng ta tính toán khả năng tiêu hóa là 80%, - nhưng thực chất chỉ tiêu hóa có 70 % lysin trên heo.

Tiêu hóa hồi tràng Nguyên nhân làm sai lệch hệ số tiêu hóa acid amin chủ yếu do VSV ở ruột già nên ngày nay người ta không sử dụng phương pháp đánh giá tiêu hóa biểu kiến acid amin qua phân. Để tránh sự làm thay đổi acid amin trong ruột già, người ta xác định tiêu hóa acid amin đến đoạn cuối của ruột non (ileum), gọi là tiêu hóa hồi tràng (ileal digestibility) Hệ số tiêu hóa acid amin được tính toán dựa trên sự têu hóa hấp thu ở đoạn ruột non.

Tính toán tiêu hóa hồi tràng (Ileal Digestibility Coefficients) Ví dụ: 10 g lysin ăn vào, 1.5 g lysin trong dịch hồi tràng, 8.5 g lysin hấp thu Tỷ lệ tiêu hóa lysin là 85 % Hệ số tiêu hóa được tính toán theo cách này gọi là hệ số tiêu hóa hồi tràng (ileal digestibility coefficients). Hệ số tiêu hóa theo kiểu này cũng bị sai số do protein trao đổi của dịch tiêu hóa tiết ra. Trong tính toán có 2 kiểu tiêu hóa hồi tràng: – Tiêu hóa biểu kiến hồi tràng (Apparent Ileal Digestibility) – Tiêu hóa thực hồi tràng (True Ileal Digestibility)

Ảnh hưởng của protein trao đổi trong ruột Những acid amin do tế bào niêm mạc bong tróc, do mật tiết ra, do chất nhầy tiết ra, do men tiêu hóa tiết ra Tất cả đều có nguồn gốc từ cơ thể thải ra, có thể làm sai lệch tính toán hệ số tiêu hóa acid amin hồi tràng. Với nguồn protein, acid amin trao đổi tiết ra càng nhiều, càng làm giảm thấp hệ số tiêu hóa thật. Để có hiệu chỉnh tiêu hóa protein, tiêu hóa acid amin chính xác, cần trừ đi những yếu tố này.

Nguồn protein, acid amin trao đổi có nguồn gốc nội sinh Acid amin trao đổi có nguồn gốc từ protein nội sinh (Endogenous Amino Acids) AA thức ăn Phân Đoạn cuối Ilium Ruột non

Đo lường protein, acid amin trao đổi có nguồn gốc từ protein nội sinh (Endogenous) Đo lường nguồn protein, acid amin nội sinh trên thú bằng cách cho ăn khẩu phần thức ăn không có chứa protein và acid amin trong khẩu phần cũng giống như thực hiện công việc xác định tiêu hóa hồi tràng với khẩu phần có protein và acid amin. Sau đó đo lường protein, acid amin thải ra ở hồi tràng.

Phương pháp xác định tỷ lệ tiêu hóa acid amin (Tiêu hóa hồi tràng)

Phẩu thuật làm ống thoát ở van hồi manh tràng (Hình TS. Lê văn Thọ)

Ống lỗ dò, heo sau phẩu thuật đặt ống dò Nghiên cứu tiêu hóa acid amin qua lỗ dò ở hồi tràng

Lỗ dò ở cuối hồi tràng trên heo

(Nguồn: Rhodimet Nutrition Guide, 2nd edition 1993) Tỷ lệ tiêu hóa hồi tràng các acid amin của một số thức ăn trên heo (Nguồn: Rhodimet Nutrition Guide, 2nd edition 1993) 83.2 69.9 85.0 80.7 Bột thịt xương 83.9 90.0 87.5 84.1 Kd. đậu nành 44 82.7 80.5 89.3 81.3 Kd.hướng dương 76.1 88.0 74.6 75.1 Kd. hạt cải 67.8 69.0 63.7 73.0 Kd. hạt bông vải 84.3 80.9 84.7 87.8 84.2 Đậu nành ép đùn 74.7 74.2 76.7 72.0 Đậu nành rang 83.4 87.1 88.6 76.9 85.1 Bắp 83.5 88.8 88.9 79.9 Lúa mì Threonin Cystin Methionin Lysin Protein Các lọai thực liệu

Tỷ lệ tiêu hóa hồi tràng acid amin của một số lọai thức ăn trên gia cầm,% (Nguồn: Rhodimet Nutrition Guide, 2nd edition 1993) 86.7 76.7 90.2 88.1 85.2 Bột huyết 63.7 53.4 66.8 61.9 75.1 Bột lông vũ 75.7 54.7 83.8 78.2 80.5 Bột thịt xương 83.9 79.1 89.8 84.8 87.7 Bột cá 82.8 78.7 88.7 86.8 87.1 Kd. đậu nành 44 86.1 93.6 86.3 89.5 Kd. hướng dương 69.4 60.1 68.0 74.9 Kd. hạt cải 66.7 52.1 78.1 59.6 72.8 Kd. hạt bông vải 84.7 77.2 88.2 Đậu nành ép đùn 79.3 81.6 81.2 82.0 Đậu nành rang 85.0 81.5 92.6 82.4 89.4 Bắp 81.8 87.8 89.1 82.9 88.3 Lúa mì Threonin Cystin Methionin Lysin Protein Lọai thức ăn

Tỷ lệ tiêu hóa các acid amin của cá nheo (catfish) đối với một số thực liệu làm thừc ăn thủy sản. http://msucares.com/pubs/bulletins/b1041-t.htm#table1 84.9 82.2 75.1 68.3 82.9 74.3 81.0 88.4 Avg 84.5±0.7 83.2±0.6 73.2±0.3 64.9±4.6 84.0±0.6 77.5±2.9 75.5±3.7 89.6±0.2 Val 83.0±2.0 86.7±3.2 69.2±2.6 68.7±5.0 84.8±1.4 77.6±3.7 78.7±2.6 91.4±0.3 Tyr 78.8±3.2 77.3±3.6 71.8±0.4 53.9±3.9 83.3±1.7 69.9±3.2 77.5±1.3 86.6±0.5 Thr 83.0±2.3 82.0±0.6 77.4±1.4 63.9±1.4 80.7±1.9 63.7±0.1 85.0±0.5 87.3±0.4 Ser 88.3±0.5 79.5±1.4 73.4±0.3 78.4±1.0 80.0±0.6 76.1±4.0 77.1±2.1 88.0±1.3 Pro 87.2±1.1 82.9±3.5 81.4±0.4 73.1±7.2 84.1±1.1 82.2±3.0 81.3±4.5 93.2±0.3 Phe 76.7±2.4 81.9±0.8 72.5±0.9 61.7±4.9 80.8±0.3 76.4±3.7 80.4±2.1 84.8±0.2 Met 85.9±2.1 81.3±0.3 66.2±1.2 69.1±4.8 82.5±1.2 81.6±2.6 90.9±1.3 85.9±0.5 Lys 84.6±1.3 84.1±0.9 73.5±0.7 81.8±1.0 86.2±0.6 79.4±3.1 81.0±3.4 91.9±0.1 Leu 81.8±1.9 81.4±0.9 68.9±0.6 57.3±3.4 84.8±1.0 77.0±5.2 77.6±4.0 89.7±0.2 Ile 87.4±1.2 70.4±2.1 77.2±2.0 78.4±0.6 79.3±2.2 74.8±2.0 83.6±1.2 83.0±0.6 His 85.2±0.4 80.0±0.9 73.5±0.6 53.1±3.2 83.1±1.2 65.6±4.7 71.9±2.8 78.4±0.3 Gly 92.3±0.5 88.8±0.4 84.1±0.3 81.4±1.6 82.6±0.1 72.6±3.8 81.9±1.0 90.3±1.0 Glu 82.8±2.7 82.4±0.7 79.3±0.5 53.9±3.1 74.1±1.8 57.3±0.5 79.3±1.4 88.0±0.4 Asp 91.7±0.5 91.0±1.1 74.2±0.2 89.2±0.7 86.1±3.4 95.4±0.7 96.6±0.2 Arg 84.9±0.9 82.0±0.9 70.4±1.3 78.2±1.0 87.3±1.5 70.9±3.0 79.0±2.8 88.9±0.5 Ala Hạt lúa mì Cám gạo Khô dầu hạt bông vải Bắp Bột cá lạt Bột thịt xương Khô dầu đậu nành Khô dầu phọng Amino acid

Các yếu tố có ảnh hưởng đến sự tiêu hóa hấp thu protein và acid amin

Sự tiêu hóa protein và các yếu tố ảnh hưởng đến tiêu hóa protein, acid amin trong thức ăn 1. Ảnh hưởng của sự biến tính protein: - Sự biến tính có lợi: HCl dạ dày gây kết tủa protein của sữa, làm cho sữa chậm thoát qua. - Sự biến tính có hại: Phản ứng Maillard gây hư hại các acid amin có nhóm amin tự do. 2. Ảnh hưởng của chất ức chế tiêu hóa protein trong các loại hạt đậu và các phương pháp chế biến nó. 3. Ảnh hưởng của các yếu tố khác ngoài thức ăn.

Proteinase inhibitor, antitrypsine Proteinase inhibitor, antitrypsine... là một protein trong phần lớn hạt đậu sống. Các chất kháng men tiêu hóa: Glycinin: Là một protein kháng các loại men tiêu hóa của tuyến tụy: - Antitrypsine - Antichymotrypsine. - Antiamylase. Soyin: Là một protein kháng các loại men như: - Antilipase. Antitrypsine. Protein độc hại kết dính hồng cầu: Hemagglutinine. Một số chất độc hại khác (Trình bày trong chương độc chất học trong thức ăn và thực phẩm).

Các Anti-Nutrition trong đậu nành sống Trypsin Inhibitor  Làm giảm tiêu hóa protein Antigenic Protein  Làm gãy đứt nhung mao, giảm hấp thu Oligosaccharide  Len men sinh hơi, làm cho làm cho nhu động ruột nhanh, giảm tiêu hóa, hấp thu

Antitrypsin (Trypsin Inhibitor) Là một protein nên dễ dàng phá hủy bởi nhiệt. Làm bất hoạt Trypsin và Chymotrypsin, giảm đáng kể tiêu hóa acid amin có chứa lưu huỳnh nên làm tăng nhu cầu methionine, cystine. Giảm đáng kể tỷ lệ tiêu hóa protein, kích thích nhóm vi khuẩn lên men thối trong đường ruột hoạt động gây ra tiêu chảy.

Antigen trong đậu nành Làm thương tổn lớp tế bào nhung mao của ruột, làm gãy sợi nhung mau, từ đó đưa đến tiêu chảy (diarrhea). Làm tổn thương đường tiêu hóa, giảm đáng kể sự hấp thu dưỡng chất.

Antigen với nhung mao (Intestine villi) Nhung mao không có antigen đậu nành Nhung mao khi thức ăn có antigen dậu nành

Tác động của Antigen đậu nành với nhung mao (Intestinal Villi)

Thử hoạt lực Urease trong đậu nành để đánh giá còn hay không antitrypsine CO(NH2)2 + H2O Urease 2NH3 + CO2 NH3 + H2O  NH4OH

Sự chuyển hóa một số acid amin đặc biệt, dấu hiệu trong dinh dưỡng và sức khỏe

Acid amin trong trong dinh dưỡng Acid amin trong tự nhiên và trong cơ thể động vật Có hơn 300 loại acid amin tìm thấy trong tự nhiên Có khoảng 40 đến 50 loại acid amin tìm thấy trong cơ thể động vật, nhưng: Protein động vật được xây dựng nên chỉ từ 20 loại acid amin. Một số acid amin tham gia tổng hợp protein. Một số acid amin được biến đổi bởi quá trình hydroxyl hóa hoặc methyl hóa hoặc deamin… Đây là những maker sinh học biểu thị sự trao đổi chất của protein. Một số acid amin độc hại trong thức ăn. Trong quá trình tiêu hóa, protein sẽ bị bẻ gãy thành những peptid mạch ngắn và các acid amin.

Cấu trúc mặt phẳng của acid Amin Carboxyl group α-Carbon COO- + H3N C H R Amino group Side chain The side chain is specific for each of the amino acids

Cấu trúc không gian của acid amin Dạng L- và dạng D- của AA H3NCH R C00- HCNH3 R + + L- Form (Levorotatory = Left) D- Form (Dextrorotatory = Right) Trong protein tự nhiên chỉ có dạng L- amino acids, nhưng ở thú có khả năng biến đổi dạng D- của một số AA – (không phải tất cả) – thành dạng L- trước khi tổng hợp protein cơ thể.

Sự phân loại acid amin trên cơ sở trao đổi chất Acid amin thiết yếu và không thiết yếu A.A. Glucogenic và A.A. Ketogenic

Acid amin không thiết yếu trên động vật và người Không nhất thiết có trong khẩu phần Có thể được tạo ra từ các a-keto acids bởi các phản ứng chuyển amin cho các keto Acid. Alanine Asparagine Aspartate Glutamate Glutamine Glycine Proline Serine Cysteine (từ Met*) Tyrosine (từ Phe*) * Từ acid amin thiết yếu chuyển qua

Acid amin thiết yếu EAA trên động vật và người Yêu cầu phải có trong khẩu phần 10 EAA Cơ thể người không thể tạo ra từ khung carbon được. Arginine* Histidine* Isoleucine Leucine Valine Lysine Methionine Threonine Phenylalanine Tryptophan Trẻ em cần 10 acid amin thiết yếu, người lớn cần 8 A. amin thiết yếu * Thiết yếu cho trẻ em, không thiết yếu cho người lớn

Các acid amin thiết yếu theo loài động vật Khái niệm acid amin thiết yếu: Acid amin mà cơ thể người không thể tổng hợp được hoặc nếu có tổng hợp được thì cũng rất ít không đủ đáp ứng cho nhu cầu sinh trưởng phát triển cơ thể, người ta gọi đó là những acid amin thiết yếu. Acid amin có giới hạn: Là những acid amin thiết yếu thường hay thiếu hụt trong thức ăn so với những acid amin thiết yếu khác. Trẻ em cần

Acid amin glucogenic Những acid amin khi trao đổi chất tạo ra a-ketoglutarate, pyruvate, oxaloacetate, fumarate, hoặc succinyl CoA là acid amin glucogenic Acid amin glucogenic gồm có các loại như sau: Aspartate Asparagine Arginine Phenylalanine Tyrosine Isoleucine Methionine Valine Glutamine Glutamate Proline Histidine Alanine Serine Cysteine Glycine Threonine Tryptophan http://wiz2.pharm.wayne.edu/biochem/aametabolism.ppt

Acid amin Ketogenic Những acid amin khi trao đổi chất tạo ra acetyl CoA hoặc acetoacetate, gọi là những acid amin ketogenic Acid amin ketogenic gồm các loại sau đây: Isoleucine Leucine Threonine Tryptophan Lysine Phenylalanine Tyrosine http://wiz2.pharm.wayne.edu/biochem/aametabolism.ppt

Nguồn thức ăn cung Protein và Acid amin Các loại khô dầu (tiêu hóa tự nhiên  80%): KD đậu nành, KD hướng dương, KD cải, KD bông vải Protein động vật (tiêu hóa tự nhiên > 90%): Sữa bột > bột cá > bột thịt > bột huyết > bột lông vũ Acid amin tổng hợp (tiêu hóa hấp thu  100%) L-Lysine, DL-Methionine, L-Threonine, L-Tryptophan Trong thực tế người ta coi acid amin tổng hợp hấp thu gần như 100%, trừ thú nhai lại có thể acid amin bị lên men, phân giải trong dạ cỏ phần lớn. Để có hiệu quả sinh học, người ta bổ sung bypass lysine hoặc methionine

Cơ sở sinh học của sự cân bằng acid amin và ý nghĩa của nghiên cứu cân bằng A.A.

Thí nghiệm cân bằng Nitrogen để xác định giá trị sinh vật học protein GTSVh = Giá trị sinh vật học

Công thức tính chỉ số acid amin thiết yếu a1, a2 ,.... an : là tỷ lệ % các acid amin thiết yếu trong protin thức ăn kiểm tra. b1, b2 ,.... bn : là tỷ lệ % acid amin thiết yếu tương ứng trong protein trứng hoặcsữa. n : là số lượng loại acid amin thiết yếu. EAAI : là chỉ số acid amin thiết yếu. Giá trị dinh vật học (%) = 1,0975 x EAAI - 15,71 với hệ số tương quan r = 0,959 EAAI = n 100 .a 1 2 b . ......

Nhu cầu acid Amin

Nhu cầu acid amin Nhu cầu cho duy trì Nhu cầu cho sản xuất Sinh trưởng Sản xuất sữa Phát triển bào thai Tổng 2 nhu cầu thành nhu cầu hằng ngày

Tổng nhu cầu acid amin % Acid min tổng số tong khẩu phần Thể trọng Lứa tuổi

Nhu cầu acid amin Nhu cầu acid amin hằng ngày được xác định bằng tổng nhu cầu cho duy trì và cho sản xuất. Trên heo đang sinh trưởng, nhu cầu duy trì rất thấp so với trưởng thành. Nhu cầu sản xuất được xác định bởi sự tích lũy trong cơ thể.

Đường cong tích lũy acid amin trong thịt Gram thịt nạc tích lũy/ngày 125 kg 5 kg

Nhu cầu acid amin ăn vào hằng ngày (g/ngày) g Lysine/ngày 2 4 6 8 10 12 14 16 18 20 <13 13-25 25-45 45-80 80- 130 130- 190 190- 250 Lysin, g Trọng lượng

Nhu cầu acid amin tính theo % trong khẩu phần 0.2 0.4 0.6 0.8 1 1.2 1.4 1.6 <13 13-25 25-45 45-80 80- 130 130- 190 190- 250 % lysine trong KP thức ăn Lysin, % Trọng lượng heo bl

Nhu cầu dinh dưỡng và các pha nuôi dưỡng NC STATE UNIVERSITY Nhu cầu dinh dưỡng và các pha nuôi dưỡng Nuôi dưỡng nhiều pha (6 pha màu đỏ) và ít pha (2 pha màu xanh) 2-Phase feeding program 6-phase feeding program Lysine Requirement Nuôi dưỡng hiều pha: Xây dựng nhu cầu tiệm cận tối ưu, hiệu quả sinh học cao Nuôi dưỡng ít pha: Đơn giản trong quản lý sản xuất thức ăn, không thật tối ưu This example of phase feeding shows that the lysine requirement of the pig is matched more closely by using a 6-phase feeding program (red line) than a 2 phase feeding program. Feeding of excesses (when the blue or red lines are above the green line) or not feeding enough (when the blue and red lines are below the green line) can be avoided.

Acid amin có giới hạn

Ba trường hợp giá trị EAAI Mức protein tích lũy trong cơ thể, % Mức protein Tích lũy tối đa Mất cân đối Acid amin Thiếu hụt một vài Acid amin thiết yếu Cân đối hòan hảo Có tất cả hoặc không có gì cả Sơ đồ quá trình tổng hợp protein phụ thuộc vào sự có mặt và tỷ lệ các acid amin thiết yếu

Mục tiêu tổng hợp protein trong cơ thể. Sự tổng hợp Protein cho: Duy trì enzymes, hormones, các tế bào, các tổ chức Sản xuất Thịt, sữa, sinh trưởng, v.v…

Sự cân bằng giữa quá trình tổng hợp và phân giải protein Tối ưu hóa nhu cầu protein Nâng cao khả Năng tiêu hóa Các acid amin Trong TĂ Tối ưu hóa phân bố năng lượng của khẩu phần, C/P thích hợp để giảm sự đốt cháy protein Tổng hợp Phân giải Acid amin Quá trình này luôn luôn xảy ra trong cơ thể động vật

Những acid amin hữu dụng cho sự tổng hợp Protein Nguồn acid amin từ nguồn thức ăn ăn vào Những acid amin sinh ra từ sự phân giải protein cơ thể. Bằng cách này, cơ thể tái xử dụng lại những acid amin có giới hạn trong thức ăn.

Sự tổng hợp Protein trong cơ thể Vị trí tổng hợp trong cytosol của tế bào Trình tự acid amin được xác định trước bởi code di truyền. Tất cả những acid amin cần phải có sự hữu dụng trên cùng thời gian cơ thể cần. Sự tổng hợp Protein theo quá trình “hoặc là có tất cả hoặc là không có gì cả” (“all or nothing process”).

Ví dụ: trình tự acid amin của một loại Protein nào đó CYS – TYR – ILE – GLN – ASN – CYS – PRO – LEU – GLY Trình tự của acid amin trong protein thường phải có như trên thì cơ thể mới tổng hợp được như thế. Không có sự chờ đợi, nhưng có sự tái sử dụng các acid amin cũ có nguồn gốc từ cơ thể để tổng hợp protein mới

Khái niệm của những acid amin có giới hạn Acid amin có giới hạn thứ nhất là acid amin hiện diện với số lượng thấp nhất so với nhu cầu khi cơ thể để tổng hợp protein. Acid amin này có ảnh hưởng quyết định đến sự tổng hợp protein của cơ thể, hay nói cách khác đến sức sản xuất của động vật.

Acid amin có giới hạn thứ nhất (First Limiting Amino Acid) % so với nhu cầu 20 40 60 80 100 120 140 His Ile Leu Lys Met Phe Thr Trp Val % A. Amin giới hạn 1 A. Amin giới hạn 2

Lysine thường là acid amin có giới hạn 1 trong thức ăn của heo Trong khẩu phần cơ bản có bắp – đậu nành cho heo thịt và gà thịt, lysine thường là acid amin có giới hạn thứ nhất, sau đó là tryptophan, threonine, và methionine Các yếu tố ảnh hưởng sự có giới hạn của acid amin trong thức ăn Nguồn gốc thức ăn và hàm lượng các acid amin. Nhiệt độ môi trường ảnh hưởng đến sự tiêu thụ thức ăn (tiêu thụ giảm xuất hiện nhiều acid amin có giới hạn, tiêu thụ tăng xuất hiện ít acid amin có giới hạn). Giống, loài, lứa tuổi và sức sản xuất của động vật có ảnh hưởng đến nhu cầu acid amin, cũng như thế có ảnh hưởng đến những acid amin có giới hạn.

Protein lý tưởng (Ideal Protein)

Protein lý tưởng Là protein có cân bằng acid amin tối ưu so với nhu cầu của động vật. Lấy lysine làm cột móc 100 %, còn lại tất cả những acid amin khác được so sánh với lysine theo tỷ lệ %. Dựa trên tỷ lệ này, ta có thể tính được nhu cầu của các acid amin khác, nếu biết được chính xác nhu cầu của lysine.

Ví dụ về Ideal Protein (IP). IP Ex.1 Ex.2 Lysine: 100 1.1% 1.20% Methionine: 30 0.33% 0.36% Threonine: 65 0.72% 0.78% Tryptophan: 17 0.19% 0.23% Valine: 68 0.75% 0.82% Isoleucine: 60 0.66% 0.72% Leucine: 100 1.1% 1.2% Phenylalanine: 50 0.55% 0.60%

Những tiến bộ trong ứng dụng Ideal Protein Cân bằng acid amin trong thức ăn rất có hiệu quả Tránh được cho ăn thiếu hay thứa nhu cầu acid amin. Giảm thiểu chất thải chứa N, S, P ra môi trường. Nâng cao khả năng tổng hợp protein đến maximum Cần thiết phải biết nhu cầu tối ưu lysine, thì mới tính ra nhu cầu của các acid amin khác. Là công cụ hữu hiệu để xác định nhu cầu acid amin cho những loài động vật mới thuần hóa và nuôi dưỡng, sản xuất thức ăn, cho ăn.

IP cho duy trì và cho tích lũy protein trong thịt heo Cho tích lũy. Cho duy trì Lysine: 100 100 Met+Cys: 57 120 Threonine: 59 152 Tryptophan: 17 26 Valine: 68 70 Isoleucine: 58 82 Leucine : 101 72 Phenylalanine: 50 54 Histidine 32 32 Baker,1997

Sự thay đổi Ideal Protein, IP theo tuổi Nhu cầu duy trì tăng lên theo sự gia tăng tích lũy từ giai đọan tăng trưởng đến trưởng thành. Vì vậy, cũng có thay đổi IP (ideal protein) từ heo sinh trưởng đến trưởng thành.

Ideal Protein theo trọng lượng khác nahu Trọng lượng 10-20kg 20-50kg 50-110 kg Lysine: 100 100 100 Met+Cys: 60 62 64 Threonine: 65 67 70 Tryptophan: 17 18 19 Valine: 68 68 68 Isoleucine: 60 60 60 Leucine: 100 100 100 Phe+Tyr: 95 95 95 Baker, 1997

Những lý luận mới về sự cân bằng acid amin trong khẩu phần ăn. 1. Xác định nhu cầu acid amin dựa trên protein lý tưởng “ideal protein” 2. Xác định nhu cầu acid amin dựa vào sự chuyển hóa có liên quan giữa các acid amin với nhau. 3. Xác định nhu cầu acid amin dựa trên khả năng tiêu hóa, giá trị tích lũy của các acid amin. 4. Các yếu tố ảnh hưởng đến tiêu hóa protein, phương pháp xác định tỷ lệ tiêu hóa protein và acid amin. 5. Giá trị sinh học protein và phương pháp cân bằng acid amin trong thức ăn hỗn hợp.

Protein lý tưởng và ý nghĩa của nó trong việc xác định nhu cầu và cân bằng acid amin. (Nguồn tài liệu: Kemény Armand, 1966) 86 6,56 6,44 74 6,39 Phe. + Tyrosine 41 3,12 48 3,57 32 2,79 Met. + Cys. 19 1,41 24 1,78 12 1,01 Cystine 38 2,87 33 2,49 30 2,60 Tyrosine 73 5,51 90 6,71 70 6,03 Valine 10 0,77 0,76 9 0,75 Tryptophan 51 3,87 54 4,03 44 3,81 Threonine 49 3,69 53 3,95 3,79 Phenylalanine 23 1,71 1,79 21 Methionine 100 7,60 7,47 8,61 Lysine 85 6,46 89 6,63 83 7,18 Leucine 46 3,49 55 4,12 45 3,85 Isoleucine 29 2,17 26 1,96 31 2,67 Histidine 77 5,88 7,16 Arginine % Ly=100% g/16g Nitơ Chuột Gà Heo Acid amin

Trọng lượng sống của heo ở các thời điểm phân tích (kg) Hàm lượng acid amin cơ thể heo từng giai đoạn trọng lượng Nguồn tài liệu: J.P.F. D’Mello, 1994) Acid amin Trọng lượng sống của heo ở các thời điểm phân tích (kg) 7,4* 20** 45*** g/16g Nitơ % so với Lysine % so với Lysin Threonine 3.7 55 3.90 59 3.79 58 Valine 4.7 70 4.83 73 4.18 64 Methionine 1.65 24 1.92 29 1.95 30 Methionine + Cystine 2.9 43 3.06 47 2.87 44 Isoleucine 3.5 52 3.50 53 3.20 49 Leucine 6.8 101 7.22 110 6.80 104 Phenylalanine 3.92 60 3.62 56 Phenylalanine + Tyrosine 6.45 96 6.59 100 6.28 Histidine 2.55 38 2.91 3.30 51 Lysine 6.75 6.58 6.51 Arginine 6.85 6.27 95 6.13 94 Tryptophan - 0.78 12

Tỷ lệ các acid amin thiết yếu so với lysin trong protein lý tưởng của heo 69 85 68 67 Valine 10 18 26 Tryptophan 58 60 151 Threonine 103 112 93 121 Phenylalanine + tyrosine 55 50 Phenylalanine 45 123 Methionine + cystine 27 28 Methionine 109 115 102 70 Leucine 54 75 Isoleucine 40 32 Histidine 105 66 48 -200 Arginine 100 Lysine Cho tổ chức cơ thể Cho tổng hợp sữa Cho tăng trưởng Cho duy trì Acid amin Nguồn: Nutrient Requirements of Swine, 1998. http://newton.nap.edu/books/0309059933/html/18.html

Tỷ lệ tối ưu các acid amin trong thức ăn heo thịt theo các tác giả khác nhau 30 36 42 - Arginin 68 70 Valin 95 100 96 93 Phe + Tyro 53 Phenylalanin 32 26 33 Histidine 72 102 Leucine 60 54 55 Isoleucine 67 65 50 Threonine 20 19 18 14 15 Tryptophan Met + Cys Methionine Lysine 50-100kg 20-50kg 5-20kg Baker & Chung (1992) INRA (1984) CSIRO (1987) NRC (1998) ARC* (1981) Acid amin Nguồn tài liệu: J.P.F.D’Mello et al (1994)

Tỷ lệ acid amin tối ưu trong thức ăn cho gà con và gà giò thịt theo tiêu chuẩn NRC 1998 75 67 VAL 18 16 TRP 65 63 THR 102 107 PHE + TYR 69 71 MET + CYS 36 35 MET 117 94 LEU 62 64 ILE 31 29 HIS 101 97 ARG 100 LYS % of LYS Gà thịt 32-43 ngày tuổi Gà thịt 10-21 ngày tuổi Amino Acid Craig Coon (2004): http://www.asa-europe.org//pdf/idealamino.pdf

Tỷ lệ tối ưu acid amin cho gà thịt theo các tác giả khác nhau ND* 24 32 His 19 16 18 17 Trp 92 109 Leu 71 66 65 73 69 67 Ile 81 80 82 77 Val 112 105 96 110 114 108 Arg 63 62 74 70 Thr 75 72 Met + Cys 38 45 36 Met 100 Lys 20-40 ngày 0-42 0-21 21-42 Tuổi gà 1999 1996 1994 1993, 1996 Mack CVB Austic NRC Baker Amino Acid Craig Coon (2004): http://www.asa-europe.org//pdf/idealamino.pdf ND* chưa xác định

Gà giống chuyên trứng (tuần) Tỷ lệ tối ưu các acid amin cho gà chuyên trứng và chuyên thịt dựa trên tiêu chuẩn NRC, 1984 72.9 72.0 68.3 85.9 91.1 86.7 Valine 117.6 117.0 111.7 125.3 148.9 138.3 Phe + Tyr 30.6 30.0 29.2 25.0 37.8 36.7 Histidine 120.0 106.3 Arginine 70.6 70.0 66.7 78.1 88.9 83.3 Isoleucine 118.0 112.5 114.1 Leucine 80.0 74.0 70.3 82.2 95.0 Threonin 20.0 18.0 19.2 21.9 24.4 23.3 Tryptophan 77.5 Met + Cys 100 Lysine 6-8 3-6 0-3 Gà đẻ 14-20 6-14 0-6 Gà thịt (tuần) Gà giống chuyên trứng (tuần) Acid amin Nguồn: J.P.F.D’Mello et al (1994)

Tỷ lệ các acid amin trong cơ thể và trong trứng gà 97.7 86.0 70.0 87.4 Arginine 32.9 35.4 33.0 34.9 Histidine 107.5 142.4 92.4 141.7 Phe. + Tyr. 66.9 77.3 67.2 90.1 Isoleucine 54.2 72.5 64.0 98.2 Valine 111.0 124.8 92.6 126.4 Leucine 72.1 50.0 73.4 Threonine 20.0 23.1 12.9 20.8 Tryptophan 55.2 95.9 48.1 83.1 Met + Cys 100 Lysin Lòng đỏ Lòng trắng Trong cơ Toàn bộ gà mái Acid amin Nguồn: J.P.F.D’Mello et al (1994)

Tỷ lệ tối ưu các acid amin trên gà đẻ trứng theo các tác giả khác nhau 86 102 101 Valine 19 20 23 Tryptophan 66 73 68 Threonine 79 94 Isoleucine - 130 Arginine 93 81 84 Met + Cys 50 49 43 Methionine 100 Lysine CVB(1996) MN(1998) NRC(1994) Amino Acid Craig Coon (2004): http://www.asa-europe.org//pdf/idealamino.pdf

Tỷ lệ tối ưu các acid amin cho các loài gia cầm khác nhau 96.2 94.4 Arginin 27.7 43.8 35.4 Histidine 138.5 143.8 107.4 Phe. + Tyrosin 75.4 77.5 65.4 Isoleucine 73.1 88.8 72.3 Valine 130.0 132.6 115.4 Leucine 78.5 66.3 60.8 Threonine 16.9 19.1 15.4 Tryptophan 57.7 83.2 Met + Cys 100 Lysine Chim Cút* Vịt** Gà Tây* Acid amin Nguồn tài liệu: * Tính tóan từ NRC (1984), ** Tính tóan từ ARC (1975).

Thành phần acid amin trong protein cơ thể bò thịt không có chất chứa trong đường tiêu hóa 44.06 ± 1.13 35.05 ± 1.37 44.95 ± 2.80 47.27 ± 2.44 SEAA 0.82 ± 0.22 0.43 ± 0.04 1.11 ± 0.35 1.05 ± 0.39 Trp 5.30 ± 0.12 4.06 ± 0.19 6.38 ± 0.50 5.50 ± 0.18 Val 4.01 ± 0.08 3.28 ± 0.13 4.15 ± 0.17 4.24 ± 0.16 Thr 4.03 ± 0.13 3.11 ± 0.13 4.78 ± 0.22 4.18 ± 0.17 Phe 2.01 ± 0.07 1.19 ± 0.07 2.00 ± 0.06 2.31 ± 0.13 Met 7.43 ± 0.23 5.07 ± 0.25 7.75 ± 0.42 8.22 ± 0.35 Lys 6.96 ± 0.13 5.58 ± 0.25 4.32 ± 0.13 8.12 ± 0.23 Leu 4.02 ± 0.57 2.70 ± 0.09 4.43 ± 0.92 Isol 2.69 ± 0.13 1.37 ± 0.10 2.61 ± 0.24 3.20 ± 0.19 His 6.81 ± 0.44 8.44 ± 0.26 7.55 ± 0.41 6.02 ± 0.66 Arg Toàn bộ cơ thể Phần còn lại Cơ quan nội tạng Thân thịt Acid Amin

Thành phần acid amin trong “ideal protein” của bò thịt 593 44.06 SEAA 11 0.82 Tryptophan 71 5.3 Valin 54 4.01 Threonin 4.03 Phenylalanin 27 2.01 Methionin 100 7.43 Lysin 94 6.96 Leucin 4.02 Isoleucin 36 2.69 Histidin 92 6.81 Arginin % so với lysin % Trong protein của toàn bộ cơ thể Acid Amin

Mối quan hệ giữa lysin với các acid amin trong “Ideal protein” của bò thịt

Tỷ lệ acid amin trong thức ăn cá dựa trên thành phần acid amin trong protein cá 9.5 1.83 1.66 1.50 1.33 1.16 1.00 0.83 Valine 1.7 0.33 0.30 0.27 0.24 0.21 0.18 0.15 Tryptophan 9.2 1.77 1.61 1.45 1.29 1.13 0.97 0.80 Threonine 6.6 1.27 1.15 1.04 0.92 0.81 0.69 0.58 Tyrosine * 8.3 1.60 1.31 1.02 0.87 0.73 Phenylalanine 2.0 0.38 0.35 0.31 0.28 0.17 Cystine * 5.5 1.06 0.96 0.77 0.67 0.48 Methionine 16.9 3.25 2.96 2.66 2.37 2.07 1.49 Lysine 14.6 2.81 2.55 2.30 2.04 1.79 1.53 1.28 Leucine 8.0 1.54 1.40 1.26 1.12 0.98 0.84 0.70 Isoleucine 5.2 0.91 0.82 0.64 0.55 0.45 Histidine 12.3 2.15 1.94 1.72 1.51 1.07 Arginine 55 50 45 40 35 30 25 % A. amin trong protein cá Mức protein trong thức ăn (%) Các acid amin Albert G.J. Tacon, 1987 THE NUTRITION AND FEEDING OF FARMED FISH AND SHRIMP - A TRAINING MANUAL 1. THE ESSENTIAL NUTRIENTS . FAO.. G O V E R N M E N T   C O O P E R A T I V E   P R O G R A M M E

Mức protein trong thức ăn (%) Tỷ lệ acid amin trong thức ăn của tôm dựa trên thành phần acid amin trong protein của tôm 8.5 1.64 1.49 1.34 1.19 1.04 0.89 0.74 Valine 2.7 0.52 0.47 0.42 0.38 0.33 0.28 0.24 Tryptophan 9.6 1.85 1.68 1.51 1.18 1.01 0.84 Threonine 7.8 1.50 1.37 1.23 1.09 0.96 0.82 0.68 Tyrosine * 7.7 1.48 1.35 1.21 1.08 0.94 0.81 0.67 Phenylalanine Cystine * 5.4 0.95 0.85 0.76 0.66 0.57 Methionine 14.7 2.83 2.57 2.31 2.06 1.80 1.54 1.29 Lysine 14.0 2.69 2.45 2.20 1.96 1.71 1.47 1.22 Leucine 6.8 1.31 1.07 0.83 0.71 0.59 Isoleucine 4.4 0.77 0.69 0.62 0.54 0.46 Histidine 15.5 2.98 2.71 2.44 2.17 1.90 1.63 1.36 Arginine 55 50 45 40 35 30 25 % A. amin trong protein tôm Mức protein trong thức ăn (%) Các acid amin Albert G.J. Tacon, 1987 THE NUTRITION AND FEEDING OF FARMED FISH AND SHRIMP - A TRAINING MANUAL 1. THE ESSENTIAL NUTRIENTS . FAO.. G O V E R N M E N T   C O O P E R A T I V E   P R O G R A M M E

1. Cân đối nhu cầu acid amin theo loài động vật. Tối ưu hóa nhu cầu acid amin trong TĂ để: - Tiết kiệm protein trong chăn nuôi động vật - Hạn chế sự thải tiết ra môi trường các chất độc hại (N,P,S) 1. Cân đối nhu cầu acid amin theo loài động vật. Cá Cystein  Cystin Thyrosine: Thyroxine Adrenalin (Trẻ em ngoài 8 loại còn thêm 2: Arg. và Val).

Ý nghĩa của phản ứng trên là: Giảm thải NH3 ra môi trường 2. Sử dụng chất khung có cấu trúc tương tự acid amin để tổng hợp được acid amin thiết yếu, hạn chế sự thải Nitrogen ra môi trường. Methionin-Hydroxy Analag MHA Methionin Ý nghĩa của phản ứng trên là: Giảm thải NH3 ra môi trường Khả năng chuyển đổi từ MHA thành DL-Methionine vào khoảng 65% (Nguồn: Degussa, Info for Feed Ind., Vol.02, No 02, Aug. 2001. www.aminoacidsandmore.com

Methionin  Homocystin + Serin  Cystation  Cystein  Cystin 3. Từ acid amin này có thể chuyển hóa sang acid amin khác theo hướng 1 chiều hay thuận nghịch. Có thể dựa theo nguyên tắc này để tiết kiệm acid amin thiết yếu trong tính toán tối ưu hóa khẩu phần, giảm thiểu hải Nitrogen ra môi trường. Nhờ PƯ này mà cơ thể tổng hơp protein khác với protein trong thức ăn, tạo nên đặc hiệu sinh học cho loài, cá thể. Cách trình bày Nhu cầu A. amin Phenylalanine Phe. + Tyrosin Phenylalanin B6 Methionin  Homocystin + Serin  Cystation  Cystein  Cystin Tyrosine 45% Methionine Met. + Cystin Glycine + Serine Glycine Serine

Giới thiệu phần mềm tra cứu Acid amin sử dụng trong tính toán, tối ưu hóa khẩu phần thức ăn chăn nuôi Chức năng của phần mềm: Tra cứu nhanh thành phần acid amin trong thức ăn Acid amin t63ng số Acid amin tiêu hóa So sánh thành phần acid amin trong protein của thức ăn Hiệu chỉnh hàm lượng a. amin theo protein và tương quan

Acid amin tiêu hóa và ý nghĩa trong tổng hợp protein cơ thể Acid amin tiêu hóa và ý nghĩa trong tổng hợp protein cơ thể. Tỷ lệ tiêu hóa của mỗi acid amin trong protein không giống với tỷ lệ tiêu hóa protein chứa nó Link EVAPIG Xác định tỷ lệ tiêu hóa acid amin bằng phương pháp “hồi tràng” để tránh sự biến đổi acid amin của vi sinh vật ruột già. Sau đó xây dựng phương trình tương quan giữa tiêu hóa protein và acid amin. Phần mềm AminoDat trợ giúp Link AminoDat 1.1

Một số acid amin đặc biệt Những bệnh tật do rối loạn Sự trao đổi chất của Một số acid amin đặc biệt Những bệnh tật do rối loạn chuyển hóa acid amin

Vai trò sinh học đặc biệt và sự chuyển hóa các acid amin có chứa lưu huỳnh Từ acid amin có chứa S, chuyển hóa ra thành các hoạt chất sinh học quan trọng trong cơ thể để chống lại stress oxyhóa, đồng thời cũng hình thành các phân tử Biomarker báo hiệu tình trạng sức khỏe (J. James, PhD. 2003)

Sự chuyển hóa Acid amin có chứa lưu huỳnh Methionine Synthase (Vit. B12-dep.) NH 3 + HS CH 2 CHCO - NH 3 + CH S 2 CHCO - + 5-Methyl FH4 + FH4 L-Homocysteine Methionine (Essential) NH 3 + H CH 2 OH CO - C Cystathionine b-synthase (PLP-dep.) Serine Cystathionine lyase NH 3 + CH 2 CHCO - S OH CH 3 CHCH 2 CO - NH 3 + HS CH 2 CHCO - + b-Hydroxy- butyrate Cysteine (Non-essential) Cystathionine

Homocysteine Homocysteinuria Homocystein với bệnh tim mạch Ít thấy; gây ra thiếu hụt cystathionine b-synthase Hư hỏng thủy tinh thể Chậm phát triển trí não Gây chứng loãng xương Gây bệnh tim mạch Tử vong Homocystein với bệnh tim mạch Mức homocysteine cao trong máu có liên quan với bệnh tim mạch Có thể có liên quan đến sự thiếu hụt folate (B9) Folate làm tăng sự chuyển hóa homocysteine thành methionine

Glutathione dạng khử GSH – GSSG Glutathione dạng oxyhóa Tác động của stress Oxyhóa đến sự tiêu hao và chuyển Sulfure của Methionine SAM SAH MTase SAHH Homocysteine B6 THF CBS B12 Protein synthesis BHMT Choline Betaine Con đường chuyển sulfure THF: tetrahydrofolate 5-CH3THF Cystathionine Cysteine Glutathione Methionine Adenosine AK ADA Inosine AMP Methylation of DNA, RNA, Proteins, Catecholamines, Phospholipids, Creatine Enzymes MS S-Adenosylmethioine (SAM) S-Adenosyl-L-homocysteine (SAH) S-Adenosyl-L-homocysteine hydrolase (SAHH) Glutathione dạng khử GSH – GSSG Glutathione dạng oxyhóa Xấu

Nguồn phát sinh gốc tự do oxygen và sự tổn thương tế bào = Oxidative Stress Viêm nhiễm mạn tính Hóa chất dược liệu Hút thuốc lá (O3, NO2 Nồng độ O2 cao Viêm nhiểm cấp Tia xạ Tuổi Thiếu máu cục bộ Tế bào tổn thương

Cơ chế gián tiếp gây tổn thương tế bào do tác động của stress oxyhóa Lipid peroxidation – implications for increased permeability in gut and BBB H2O vào làm căng phòng TB Tăng thẩm lậu Na+ vào trong TB Nhiều Ion Ca++ Chui vào trong TB

Cơ chế phòng thủ chống lại gốc tự do của tế bào Glutathione Cytoplasm

Cân bằng giữa sự phòng thủ và stress oxyhóa Oxidative Stress Antioxidant Defense Hydroxyl Radical Hydrogen Peroxide Superoxide ONOO- GSSG 4HNE LOO- NO- Superoxide Dismutase GSH Peroxidase GSH Reductase Vitamin E Vitamin C Lipoic Acid GSTs GSH

Oxidative Stress Phòng thủ bởi Antioxidant Superoxide Dismutase GSH Peroxidase GSH Reductase Vitamin E Vitamin C Lipoic Acid GSTs GSH Hydroxyl Radical Hydrogen Peroxide Superoxide ONOO- GSSG 4HNE LOO- Tổn thương làm chết TB

Chức năng chống oxyhóa của GLUTATHIONE (active) (inactive) Major intracellular antioxidant: H2O2, superoxide, hydroxyl radical, peroxynitrite, membrane lipid peroxidation Remember cysteine is rate limiting AA for GSH synthesis – lowest concentration and when it is low GSH synthesis is blocked

Chức năng khử độc của GLUTATHIONE Mẹ/Thuốc ngừa thai/Phơi nhiểm ung thư Glutathione kết hợp Mercapturic Acid (Cysteine conjugate) Bile and Urine Excretion* Glutamine Glycine GST Cysteine tổn thất đồng nghĩa với sự gia tăng nhu cầu cho tổng hợp glutathione mới, có liên quan đến sự bài thải lưu huỳnh ra nước tiểu nhiều Kim loại nặng Once trapped by GSH, cell is safe – can’t be damaged Detoxification: Hg, As, Pb, Cd bind to thiol (SH) group; Metal-cysteine conjugates excreted

Cysteine tạo ra các hợp chất giải độc Methionine Homocysteine Cystathionine CYSTEINE Glutathione Sulfate Metallothionein Alpha Lipoic Acid Coenzyme A Taurine

Phản ứng chuyển Methyl DMG/One Carbon Cycle Homocysteine (xấu) Choline Methyl-THF methyl-tetrahydrofolate TMG/Betaine B12 Methionine Synthase Betaine Homocysteine Methyl Transferase Methionine S-Adenosylmethioine (SAM) Phản ứng chuyển Methyl Sự methyl hóa DNA cần thết cho biểu lộ gene Sự methyl hóa màng Lipid cần thiết cho tế bào

Ảnh hưởng của quá trình methyl hóa DNA đến sự phòng ngừa ung thư Sửa chữa DNA Điều hòa Hormonal Chuyển hóa chất gây ung thư DNA Methylation Sự biệt hóa tế bào Chu kỳ tế bào Apoptosis (Lập trình cho cái chết tế bào)

Hợp chất hoạt tính sinh học trong thực phẩm & quá trình methyl hóa DNA Nutrients Đa dạng Polymorphisms SAM SAH S-Adenosylmethioine CpG Me-CpG DNA Methyltransferase DNA Demethylation Nutrients? + - Kích thích Tumor Ức chế

Chuột màu nâu được bổ sung LTR Hypomethylated LTR Hypermethylated Chuột màu nâu được bổ sung với Zinc, methionine, Betaine, choline, Folate, B12 Yellow Mouse Agouti Mouse Nguy cơ cao với: ung thư, tiểu đường, béo phì & giảm thấp tuổi thọ. Nguy cơ rất thấp với: ung thư, tiểu đường, béo phì và kéo dài tuổi thọ Cooney J. Nutr. 2002 (In Press) http://www.cancer.gov/prevention/nutrition/rfa03016.ppt

Những nhân tố gây ra stress oxyhóa trong những đứa trẻ mắc bệnh tự kỷ viêm nhiểm Bệnh tâm thần Gene Môi trường Inflammation and infection can interact with environmental exposures and genetic predisposition Hormone Viêm nhiểm ruột, Viêm nảo, thần kinh Hư hại chức năng kháng thể Thời gian Jill James, PhD http://www.actagainstautism.org.uk/presentations/15th/neubrander.ppt

Các yếu tố có liên quan đến bệnh tâm thần tự kỷ. Bệnh tự kỷ http://www.actagainstautism.org.uk/presentations/15th/neubrander.ppt Richard Deth, PhD

Homocysteine và bệnh Xơ vữa động mạch Thí nghiệm trên động vật và những nghiên cứu trên người cho thấy homocysteine làm: Tăng stress oxyhóa. Gây bất thường màng giữa và tổn thương mạch máu. Tăng phản ứng viêm. Tăng nhanh tế bào cơ trơn. Nâng cao sợi huyết (thrombogenicity) dễ gây tắt nghẽn mạch máu.

Homocysteine và bệnh mạch vành CVD Nhân tố làm tăng homocystein (hyperhomocysteinemia) bao gồm: Nhân tố di truyền – “thermolabile MTHFR” Sự thiếu hụt vitamin nhóm B, đặc biệt Choline, Betaine, Folate, B12 Tiêu thụ methionine tăng quá nhu cầu. Tuổi tăng cao Nam giới Giai đoạn tiền mãn kinh Hút thuốc lá Suy giảm chức năng thận Nhược năng tuyến giáp (Hypothyroidism) Tiểu đường (Diabetes) Một số trường hợp viêm nhiểm. Do thuốc (drugs)

Homocysteine là những điểm tới hạn đối với quá trình methyl hóa và giải độc Oxyhóa khử (Redox) Methylation Glutathione S-adenosylmethionine Cysteine Methionine Cystathionine Methionine Synthase Cystathionine -Synthase HCY Adenosine S-adenosyl- Homocysteine (SAH) Richard Deth, PhD http://www.actagainstautism.org.uk/presentations/15th/neubrander.ppt

Sự viêm nhiểm gây ra stress oxyhóa và sự thay đổi HCY theo hướng tổng hợp nhiều glutathione Oxyhóa khử (Redox) Methylation Glutathione S-adenosylmethionine Đáp ứng Stress Oxyhóa Cysteine Methionine Cystathionine Methionine Synthase Cystathionine -Synthase HCY Adenosine S-adenosyl- Homocysteine (SAH) Richard Deth, PhD http://www.actagainstautism.org.uk/presentations/15th/neubrander.ppt

4.2. Một số acid amin có vai trò đặc biệt, có tác dụng tăng cường khả năng phòng chống bệnh tật Dimethylglycine (DMG) là dẫn xuất của acid amin đơn giản glycine đã được methyl hóa. Cấu trúc của glycine Cấu trúc của N,N-Dimethylglycine (DMG) N-CH2-C=O H OH CH3 http://www.nationalautismconference.org/presentations05/kendall.ppt

Vai trò trao đổi chất của DMG Giúp quá trình Methyl hóa Nguồn cung Methyl gián tiếp – Sự chuyển methyl Nguồn cung dạng hợp chất 2 Carbon Sứ giả hóa học trên vị trí Receptor tế bào Adaptogen / Antistress Cung ứng khối xây dựng cho sự tổng hợp sinh học của nhiều phân tử có hoạt tính sinh học như: SAMe, Glutathione và Creatine.

Vai trò chống oxyhóa của Glutathion GSH phụ thuộc vào hoạt động Co-enzyme NADPH GSSG GSH NADP NADPH Protein-SSG Protein-SH H2O2 2H2O (Oxidized Glutathione) Thiol Transferase GSH Peroxidase (Reduced/ Reactivated Glutathione) Reductase

DMG Glycine Methionine Serine SAMe Glutathione Cysteine Sarcosine Có thể tạo ra GSH, chất chống oxyhóa nguyên khai của tế bào Có thể dùng để tạo ra Phosphocreatine, nguồn năng lượng nguyên khai của cơ. Glycine Hạt động như là ức chế truyên dẫn TK Methionine Là Acid amin thiết yếu. Có thể sử dụng sản xuất ra SAMe, tác nhân methyl hóa sơ khai trong cơ thể. Serine Giúp chuyển hóa homocysteine thành cysteine, sử dụng để sản xuất ra GSH DMG SAMe Là tác nhân methyl hóa nguyên khai trong cơ thể GSH là chất chống oxyhóa nguyên khai của cơ thể Glutathione Cysteine Có thể được dùng để tạo ra GSH Là methyl donor gián tiếp Sarcosine Bẻ gãy thành glycine

Hiệu quả của việc bổ sung DMG Tạo sự methyl hóa (Methylation Pathway) Hiệu quả lên hệ thống kháng thể (Immune System) Hiệu quả lên hệ thần kinh (Neurological Pathways) Có vai trò khử độc tố (Detoxification) http://www.nationalautismconference.org/presentations05/kendall.ppt

Sự Methyl hóa chủ yếu cho: Mức SAMe/Homocysteine khỏe mạnh Sự khử độc/Chức năng gan Tổng hợp và sửa chữa RNA, DNA Mạng lưới thần kinh (Neuronal Network) Tổng hợp Hormone/Vitamin Sản xuất ra Phosphocreatine, nguồn năng lượng cơ Sản xuất yếu tố truyên dẫn thần kinh (Neurotransmitter) Giúp đở chức năng kháng thể (Immune Function) Giúp sự biểu lộ gen (Gene Expression) Làm tín hiệu qua màng tế bào, tăng tính thấm, chuyển vận qua màng.

Sự suy yếu Methyl hóa có liên hệ đến chứng ASD (Atrial Septal Defect) (ASD =Khiếm khuyết vách ngăn tâm nhĩ) Hiện tượng nhiều hình thái (Polymorphisms) trong phản ứng chuyển methyl cao hơn trong chứng ASD Chất trung gian của sự methyl hóa không bình thường trong trường hợp ASD Kim loại độc hại ức chế sự methyl hóa Chất bổ sung giúp cho quá trình methyl hóa có tác dụng cải thiện chứng bệnh ASD Sự không bình thường của quá trình Methyl hóa có thể ảnh hưởng đến hoạt động thần kinh có liên quan đến nhận thức và khả năng học tập, có thể rơi vào tình trạng bệnh tâm thần.

Kết quả nghiên cứu về hợp chất DMG lên cơ thể. Cải thiện sự giao tiếp ngôn ngữ/quan hệ xã hội/Trạng thái hôn mê. Giảm sự lên cơn thần kinh. Tâm thần/lên cơn Nâng cao khả năng chịu đựng & hoạt bát tinh thần. Cải thiện sự sử dụng Oxygen & giảm Acid Lactic Năng lượng trao đổi Bảo vệ bằng cách chống oxyhóa Chống hoạt động tế bào ung thư & phòng di căn Phòng thủ tế bào Giảm kháng thể Antinuclear (Antinuclear Antibodies) Điều chỉnh sản xuất Cytokine Tự miễn dịch Methyl hóa các độc tố Giúp đở loại trừ giảm oxy huyết (Hypoxia) Cải thiện tuần hoàn lưu thông máu huyết Khử độc & hỗ rợ gan Tăng đáp ứng kháng thể (Immune Response) Bệnh truyền nhiểm Cải thiện đáp ứng miễn dịch (kháng thể) Tăng chức năng tế bào B, T & điểu chỉnh Cytokine Điều biến Immune Đáp ứng trao đổi chất (Metabolic Response) Ứng dụng

Hệ thống kháng thể và DMG Trường Đại học Y khoa Nam Carolina: Cải thiện kháng thể trên chuột khi chủng vaccine thương hàn Tăng sản xuất Lymphocyte trên người Nâng cao tìm lực miễn dịch dịch thể và miễn dịch tế bào trên người khi chủng vaccine Pneumovax. References: Graber, C.D., Goust, J.M. Glassman, A.D., and Kendall, R.V. Journal of Infectious Disease, 143:101, 1981. Kendall, R.V., and Graber, C.D. N,N-Dimethyglycine and Use In Immune Response, U.S. Patent #4,385,068, May 1983. http://www.nationalautismconference.org/presentations05/kendall.ppt

4.3. Phenylalanine and Tyrosine (Essential) Tyrosine (Non-essential) Phenylalanine-4- Monooxygenase (Phenylalanine hydroxylase) O2 H2O + NADPH + H+ NADP+ Tetrahydrobiopterin Dihydrobiopterin CH 2 CHCO - NH 3 HO HN N H O CHCHCH OH

Bệnh Phenylketonuria (PKU) Thiếu men Phenylhydroxylase nên không chuyển hóa được phenylalanine Tỷ lệ người mắc bệnh 1/16.000 người sinh ra ở U.S. PKU làm chậm phát triển tinh thần, gây hại não bộ Xử lý: Giới hạn thức ăn có chứa nhiều phenylalanine. Test sàn lọc tất cả những trẻ sơ sinh để có lời khuyên chế độ dinh dưỡng thích hợp trên các Ban của US. Tyr Phe Phenylpyruvate (urine) Transamination O CH 2 CCO -

Cơ chế sinh bệnh Phenylketonuria (PKU) Rối loạn di truyền do nghèo phenylalanine hydroxylase Làm tăng hàm lượng phenylalanine trong cơ thể Điều này gây ra ức chế hấp thu tryptophan và tyrosine. Như thế, rất ít tyrosine đi vào trong não, gây ra thiếu hụt tyrosine. Tyrosine là chất tiền khởi của catecholamines, như thế sẽ rất ít dopamine, norepinephrine và epinephrine được sản xuất ra. Điều này sẽ dẫn đến sự chậm trể phát triển trí não. PKU có thể được kiểm soát bởi khẩu phần giảm thấp phenylananine.

Tyrosine vàs sự tổng hợp Catecholamine catecholamines are epinephrine (adrenaline), β-agonist Tyr hydroxylase O2 Tyrosine Dihydroxyphenylalanine (DOPA) Dopamine DOPA decarboxylase CO2 hydroxylase Norepinephrine Catechol Epinephrine (Adrenaline) SAM S-Adenosyl- homocysteine Methyl transferase DOPA, dopamine, norepinephrine, and epinephrine are all neurotransmitters CH 2 CHCO - NH 3 + HO CHCH OH NHCH

L-DOPA trong chứng Parkinsonism Máu Não Hàng rào máu não L-DOPA L-DOPA Dopamine Dopamine Carbidopa Blocks Parkinsonism có liên hệ với sự giảm dopamine trong não thông qua mất neurons trong hạch cơ bản TK. Carbidopa + L-DOPA HO CH 2 -C-CO H 3 NHNH

Monoamine Oxidase (MAO) (Sinh học trao đổi chất não bộ) HO MAO (trong mitochondria) HO HO CHCH 2 NHR' HO CHCHO R R R R’ OH H Norepi OH CH3 Epi H H Dopamine Aldehyde dehydrogenase HO HO CHCO 2 H Urinary metabolite MAO ức chế (e.g., tranylcypromine), sử dụng trong điều trị chứng bệnh trầm cảm. Mức dopamine và norepi cũng như Serotonin trong não. R R=OH Vanillylmandelic acid (VMA) R=H Homovanillic acid (HVA)

Tyramine MAO Tyramine Tyramin gây tăng huyết áp) OH OH MAO CH 2 NH CH 2 CHO Tyramine Tyramin gây tăng huyết áp) Tyramine được tìm thấy trong tự nhiên như phomat; trong bia và trong rượu vang đỏ. Tyramine khi ăn vào có thể gây lên cơn cao huyết áp trong một số người đã uống chất ức chế MAO vì nó giải phóng ra norepi

Catechol-O-Methyl Transferase (COMT) Inactive metabolite SAM S-Adenosyl- homocysteine COMT tìm thấy trong tế bào chất (cytoplasm) Hoạt tính có giới hạn của catecholamines Sự sản xuất và thải tiết Catecholamine là kết quả từ hoạt động tổng hợp của MAO và COMT Sự ức chế COMT (ví dụ như thuốc tolcapone) được sử dụng trong điều trị bệnh Parkinson Active catecholamine CHCH 2 NHR' HO R CH 3 O

Sự hình thành Acid Homogentisic Transamination Tyrosine p-Hydroxyphenyl- pyruvate Homogentisate dioxygenase (ascorbate-dep.) O2 CO2 Cleavage of aromatic ring Fumarate + acetoacetate Deficient in alkaptonuria CH 2 CHCO - NH 3 + HO CCO O OH CO

Bệnh Alkaptonuria Do thiếu enzyme “homogentisate dioxygenase” Nước tiểu sẩm màu so với bình thường Sự oxyhóa acid homogentisic Không có triệu chứng bệnh giai đoạn ấu thơ Xu hướng gây ra viêm khớp khi đến tuổi trưởng thành. http://wiz2.pharm.wayne.edu/biochem/aametabolism.ppt

Bệnh rối loạn chuyển hóa phenylalanine và tyrosine BH4 BH2 Phenylalanine      p-Hydroxyphenylpyruvate Homogentisate Maleylacetoacetate Fumarylacetoacetate L-Dopa  Pigmentation  Phenylketonuria – phenylalanine hydroxylase/BH4 synthesis (Bệnh tk PKU bẩm sinh)  Tyrosinemia type II (Richner-Hanhart) - tyrosine aminotransferase (tủa Tyr. ở da, mắt)  Tyrosinemia type III tyrosine không chuyển hóa được lắn đọng trong nhiều cơ quan)  Tyrosinemia type I (Thiếu enzyme fumarylacetoacetichy drolase, gây viêm xơ gan.  Alkaptonuria – homogentisate oxidase (enzyme homogentisate 1,2-dioxygenase), viêm khớp  Albinism - tyrosine hydroxylase {tyrosinase}Bệnh bẩm sinh thiếu sắt tố trên da, tóc, mắt… do rối loạn chuyển hóa tyrosine http://www.biochem.arizona.edu/classes/bioc801/power/lec23.ppt

Bệnh Phenylketonuria Là bệnh bẩm sinh thường gặp nhất, khiếm khuyết trao đổi chất của acid amin. Hàm lượng phenylalanine huyết cao, tổn thương thần kinh. Các hợp chất đáng chú ý như: phenylpyruvate, phenyllactate, phenylacetate, chất tạo ngọt Aspartame có thể gây hại cơ thể. Tính độc hại não bộ: làm giảm sự hấp thu những acid amin có nhân thơm khác mà cơ thể rất cần. Gây ra sự thiếu hụt Tyrosine từ đó gây ra thiếu sắc tố melanin (hypopigmentation). Hậu quả của bệnh này có thể gây ra có tật nguyền.

Đứa trẻ với bệnh phenylketonuria – Khẩu phần không thích hợp có thể làm chậm trể sự phát triển cơ thể. http://www.biochem.arizona.edu/classes/bioc801/power/lec23.ppt

trong bệnh nhân alkaptonuric Bệnh Alkaptonuria Đây cũng là bệnh bẩm sinh, được phát hiện rất sớm từ năm 1900 Homogentisate xuất hiện trong nước tiểu Sụn và lỗ tai biến đổi  chuyển sang màu đen Ochronosis mắt trong bệnh nhân alkaptonuric Polymerized homogentisate Trong sụn lỗ tai

Bệnh bạch tạng (Albinism) Dạng lông mi, lông mài trắng hoặc không có sắc tố da Do thiếu hụt tyrosinase (tyrosine hydroxylase) kinh niên Sources: www.lowvision.org/albinism.htm http://home.clara.net/knowlton/family/Albinism/bianca.htm

Sự hình thành Melanin Tyrosine DOPA Tyrosinase Highly colored Melanin polymeric intermediates Melanin (Black polymer) Tyr. hydroxylase DOPA Dopaquinone Tyrosine Tyrosinase Melanin hình thành trên da (melanocytes), mắt, và tóc Melanin trên da có tác dụng bảo vệ chống tia sáng mặt trời Albinism: Một số người thiếu enzyme tyrosinase do di truyền O2 CH 2 CHCO - NH 3 + HO O

4.4. Vai trò sinh học của tryptophan Tryptophan có vai trò quan trọng: Tạo ra serotonin trong hoạt động thần kinh Tạo ra Melatonin Tổng hợp Acid Nicotinic http://wiz2.pharm.wayne.edu/biochem/aametabolism.ppt

L-Tryptophan Là chất bổ sung thực phẩm để xúc tiến tạo serotonin Thiếu L-Tryptophan là điều bất hạnh (1989): Hội chứng đau cơ Eosinophilia (EMS) Đôi khi đau cơ chổ khớp Tình trạng yếu đuối Sưng tấy cách tay và chân Sốt Phát ban da Thiếu tryptophan có thể gây thiếu vitamin PP Hàng trăm trường hợp; đôi khi tử vong Phát hiện dấu vết nhiểm http://wiz2.pharm.wayne.edu/biochem/aametabolism.ppt

Sự chuyển hóa tổng quát của tryptophan trong cơ thể Sự chuyển hóa tryptophan thành serotonin Sự chuyển hóa tryptophan thành vitamin PP

Sự trao đổi chất của Tryptophan tạo ra Serotonin (Trp) Indole ring Trp hydroxylase O2 5-Hydroxy- tryptophan Decarboxylase CO2 tryptamine (5-HT); Serotonin N H CH 2 CHCO - NH 3 + HO

Vai trò của Serotonin Serotonin được tạo ra trong: Não (vận chuyển thần kinh; điều hòa giấc ngủ, tâm trạng, sự ngon miệng) Tiểu huyết cầu (sự tập hợp tiểu huyết cầu, sự co mạch) Cơ trơn (co thắt) Ống tiêu hóa (tế bào enterochromaffin – nơi cất giữ quan trọng) Là thuốc được sử dụng để xử lý: Bệnh trầm cảm Serotonin- ức chế tái hấp thu có chọn lựa (SSRI) Chứng đau nửa đầu Bệnh tâm thần phân liệt Rối loạn do ám ảnh Hóa trị liệu – buồn nôn Một vài chất gây ảo giác (e.g., LSD) như là chất đối kháng serotonin

Sự trao đổi chất của Serotonin: 5-HIAA MAO Dehydrogenase 5-Hydroxyindole acetic acid (5-HIAA) (Urine) Khối u có dạng ung thư: Kiểu ung thư đường tiêu hóa ác tính Bài thải ra một số lượng lớn 5-HIAA N H CH 2 NH HO CHO CO

Trao đổi chất của Serotonin: Melatonin (N-Acetyl-5-methoxytryptamine) 2 Steps Serotonin Melatonin Melatonin: Chủ yếu được tạo ra trong tuyến yên Sự tổng hợp được kiểm soát bởi áng sáng và nhân tố khác Gây co thắt dạ con trước khi sinh Triệt chức năng tuyến sinh dục. Có thể sử dụng trường hợp rối loạn giấc ngủ N H CH 2 NH HO NHCOCH 3 CO

Trao đổi chất của tryptophan Tổng hợp Acid Nicotinic Nicotinic acid (Niacin) Several steps Nicotinamide adenine dinucleotide (NAD) N H CH 2 CHCO - NH 3 + CO

Vai trò điều tiết tính ngon miệng của tryptophan

Các hợp chất có nhóm chức năng tương đồng với Acid amin, có thể làm giảm bớt nhu cầu Acid amin

% arginine trong thức ăn Sự quá dư thừa acid amin này có thể gây ra ức chế, đối kháng acid amin khác Tỷ lệ arginine/lysine thích hợp cho gà thịt theo các tác giả khác nhau 1,08 0,76 0,82 6 – 8 0,89 0,96 3 – 6 Baker (1997) 1,05 1,12 1,18 0 – 3 0,95 0,80 4 – 8 Agriculture Research Council, UK (1975) 0,94 1,10 1,03 0 – 4 1,04 0,90 Standing Committee on Agriculture, Australia (1987) 1,13 1,02 0,85 1,00 National Research Council, USA (1994) 1,14 1,25 Tài liệu tham khảo Arginine / Lysine trong thức ăn % lysine trong thức ăn % arginine trong thức ăn Tuần tuổi

Các yếu tố ảnh hưởng cân bằng acid amin, protein (N’thức ăn – N’phân) – N’nước tiểu = N’tích lũy N’tiêu hóa – N’nước tiểu = N’tích lũy (, 0, ) 1.Yếu tố cơ thể: Tuổi (sinh trưởng, trưởng thành, già cổi: , 0, ). Giống, loài: NS càng cao, khả năng tích lũy càng lớn. Tình trạng sức khỏe: Cơ thể khỏe tích lũy lớn hơn yếu. 2.Yếu tố thức ăn: Mức độ cung cấp TĂ: Dư thừa, đủ, thiếu: Thấp-cao-thấp. Mức độ cân đối các acid amin: Cân đối tốt tích lũy cao. Mức độ hợp lý giữa năng lượng và protein: Hợp lý cao. Sự cung cấp các vi chất dinh dưỡng có đủ hay không.

Phương pháp cân bằng acid amin trong khẩu phần đối với động vật đơn vị Cân bằng acid amin là cân bằng toàn diện và tổng thể khẩu phần ăn. Trong thức ăn công nghiệp, người ta gọi đó là công thức thức ăn hỗn hợp (Formulation). Có 5 bước cân đối: Bước 1: Thu thập và hiệu chỉnh thành phần dinh dưỡng thức ăn nguyên liệu, những thức ăn nghi ngờ phải phân tích lại. Dựa trên thành phần thô hay thành phần tiêu hóa được. Bước 2: Chọn tiêu chuẩn ăn phù hợp với đối tượng thú, dữ liệu này cũng có trong sách tiêu chuẩn hoặc các software. Bước 3: Tìm mối quan hệ giữa nhu cầu Lysine với năng lượng, các acid amin khác để tính nhu cầu tất cả acid amin thiết yếu Bước 4: Xác định mức độ tối đa và tối thiểu về nhu cầu các chất dinh dưỡng cũng như nguyên liệu thức ăn trong công thức. Bước 5: Nạp dữ liệu vào phần mềm chuyên tính công thức thức ăn để máy tính thực hiện các phép tính tối ưu. Link FeedLive