Επιστήμη Υλικών ΙΙ (Θ) Ενότητα 13: Πρωτεϊνικά υλικά Ανοικτά Ακαδημαϊκά Μαθήματα στο ΤΕΙ Αθήνας Επιστήμη Υλικών ΙΙ (Θ) Ενότητα 13: Πρωτεϊνικά υλικά Σταμάτης Μπογιατζής, επίκουρος καθηγητής Τμήμα Συντήρησης Αρχαιοτήτων & Έργων Τέχνης Το περιεχόμενο του μαθήματος διατίθεται με άδεια Creative Commons εκτός και αν αναφέρεται διαφορετικά Το έργο υλοποιείται στο πλαίσιο του Επιχειρησιακού Προγράμματος «Εκπαίδευση και Δια Βίου Μάθηση» και συγχρηματοδοτείται από την Ευρωπαϊκή Ένωση (Ευρωπαϊκό Κοινωνικό Ταμείο) και από εθνικούς πόρους.
Βασικοί όροι α-Αμινοξέα β-Αμινοξέα Όξινη μορφή αμινοξέων Βασική μορφή αμινοξέων Αμφιπρωτικό μόριο Διπλή ιοντική μορφή αμινοξέων (zwitterion) Ισοηλεκτρικό σημείο αμινοξέων και πεπτιδίων Οπτική στροφική ικανότητα Ρακεμικά μίγματα Ολιγοπεπτίδια, πολυπεπτίδια Πεπτιδικός δεσμός Πρωτεΐνη Όξινη υδρόλυση πεπτιδίων και πρωτεϊνών Ινοπρωτεΐνες Σφαιρίνες (γλοβουλίνες) Πρωτοταγής δομή πρωτεϊνών Δευτεροταγής δομή πρωτεϊνών Τριτοταγής δομή πρωτεϊνών Τεταρτοταγής δομή πρωτεϊνών Λειτουργικές πρωτεΐνες Δομικές πρωτεΐνες Κολλαγόνο Κερατίνη Καζεΐνη Φωσφοπρωτεΐνες Λιποπρωτεΐνες
Γενικά Ο ρόλος των πρωτεϊνών σχετίζεται τόσο με τη δομή, όσο και με τη δράση τους στο περιβάλλον των κυττάρων όπου ανήκουν. Οι πρωτεΐνες έχουν την ευθύνη της δομικής ακεραιότητάς τους και της λειτουργίας των κυττάρων: ως ένζυμα, καταλύουν συγκεκριμένες βιοχημικές αντιδράσεις. Πολλά υλικά όπως το αυγό, η καζεΐνη και η ζωική κόλλα, αλλά και μεγάλο πλήθος αντικειμένων με τα οποία ασχολείται ένας συντηρητής, όπως τα οστά και το δέρμα, είναι πρωτεϊνικής φύσεως.
Πως δομούνται οι πρωτεΐνες Οι πρωτεΐνες σχηματίζονται από τη συνένωση απλούστερων μορίων, των α- αμινοξέων. Τα α-αμινοξέα συνδέονται μεταξύ τους με πεπτιδικούς δεσμούς, με αποτέλεσμα τη δημιουργία πεπτιδίων. Οι πρωτεΐνες μπορούν να οριστούν ως τα πεπτίδια μεγάλου μοριακού βάρους (μερικών χιλιάδων) που απαντώνται στην φύση
Τα αμινοξέα Γενικός τύπος α-αμινοξέος Τα αμινοξέα είναι μόρια που περιέχουν τουλάχιστον μια καρβοξυλική ομάδα και μια αμινομάδα Όταν η καρβοξυλική ομάδα και η αμινομάδα συνδέονται στο ίδιο άτομο C, λέγονται α-αμινοξέα
Τα α-αμινοξέα Τα α-αμινοξέα είναι μικρά μόρια που περιέχουν μια (όξινη) καρβοξυλική ομάδα (COOH) μια (βασική) αμινομάδα (NH2) Και οι δυο ομάδες είναι συνδεμένες στον ίδιο άνθρακα (α-C) α-άνθρακας
Τα β-αμινοξέα Τα β-αμινοξέα ομοίως περιέχουν μια (όξινη) καρβοξυλική ομάδα (COOH) μια (βασική) αμινομάδα (NH2) συνδεμένες σε γειτονικά άτομα άνθρακα β α
α- και β- αμινοξέα β- αμινοξύ (β-αλανίνη) α- αμινοξύ (α-αλανίνη) Όταν η καρβοξυλική ομάδα και η αμινομάδα συνδέονται στο ίδιο άτομο C, λέγονται α-αμινοξέα Όταν η καρβοξυλική ομάδα και η αμινομάδα συνδέονται σε δύο γειτονικά άτομα C, λέγονται β-αμινοξέα
Πόσα α-αμινοξέα υπάρχουν; Η ομάδα R καθορίζει το είδος των αμινοξέων Πρακτικά, επειδή το R μπορεί να πάρει απεριόριστες τιμές, είναι απεριόριστος και ο αριθμός των αμινοξέων Στην πράξη όμως, για τις ανάγκες των κυττάρων η φύση επέλεξε μόνο 20 θεμελιώδη α-αμινοξέα
Παραδείγματα αμινοξέων Από τον γενικό τύπο, για κάθε είδος της ομάδας R, προκύπτει το αντίστοιχο αμινοξύ Για R=H, προκύπτει η γλυκίνη Για R=CH3, προκύπτει η αλανίνη Γενικός τύπος
Οξεοβασική συμπεριφορά των αμινοξέων
Η διπλή φύση των αμινοξέων Στο ίδιο μόριο ενός αμινοξέος συνυπάρχει μια βάση (αμινομάδα, ΝΗ2) με ένα οξύ (καρβοξυλική ομάδα, COOH): αμφιπρωτικά μόρια Σε όξινο pH, η αμινομάδα, επειδή είναι βάση πρωτονιώνεται (ΝΗ+3) Σε αλκαλικό pH, η καρβοξυλική ομάδα, επειδή είναι όξινη χάνει το πρωτόνιό της και μετατρέπεται σε καρβοξυλικό ανιόν. Όξινο περιβάλλον (Η+) Αλκαλικό περιβάλλον (ΟΗ-) Ουδέτερη μορφή Πρωτονιωμένη (όξινη μορφή) Καρβοξυλικό ανιόν (αλκαλική μορφή)
Οξεοβασική συμπεριφορά των αμινοξέων Αμινοξύ pKa1 pKa2 pKa3 Γλυκίνη 2.34 9.60 - Αλανίνη 9.69 Σερίνη 2.21 9.15 Λυσίνη 2.18 8.95 10.53 Ασπαρτικό οξύ 1.88 4.25
Ουδέτερη και διπλή ιοντική μορφή Ουδέτερη μορφή αμινοξέος Εσωτερικό άλας [διπλή ιοντική μορφή αμινοξέος (zwitterion)]
Τα αμινοξέα ως οξέα και ως βάσεις 1/2 Βάση 1 Οξύ 2 Βάση 2 Οξύ 1 Το αμινοξύ (στη διπλή ιοντική του μορφή) αντιδρά με βάση Το ίδιο συμπεριφέρεται ως οξύ
Τα αμινοξέα ως οξέα και ως βάσεις 2/2 Βάση 2 Οξύ 1 Βάση 1 Οξύ 2 Το αμινοξύ (στη διπλή ιοντική του μορφή) αντιδρά με οξύ (H3O+) Το ίδιο συμπεριφέρεται ως οξύ
Το ισοηλεκτρικό σημείο (pI) Εάν ένα αμινοξύ διαλυθεί στο νερό, το pH του διαλύματός τους καλείται ισοηλεκτρικό σημείο (pI) Το ισοηλεκτρικό σημείο (pI) εξαρτάται από την σχετική ισχύ της καρβοξυλομάδας (οξύ) και της αμινομάδας (βάση)
Τα θεμελιώδη αμινοξέα (1 από 3) Υδροξυ-αμινοξέα Θειούχα αμινοξέα
Τα θεμελιώδη αμινοξέα (2 από 3) Επί πλέον καρβοξυλικές ομάδες Πρωτοταγή αμίδια Επί πλέον αμινομάδες
Τα θεμελιώδη αμινοξέα (2 από 3)
Τα θεμελιώδη αμινοξέα (3 από 3) Σε αυτά προσθέτουμε τα δυο κυκλικά ιμινοξέα προλίνη και υδροξυ-προλίνη προλίνη υδροξυ-προλίνη
Το ισοηλεκτρικό σημείο (pI)
Τα απαραίτητα αμινοξέα Απαραίτητα είναι τα αμινοξέα που δεν μπορεί να συνθέσει ο οργανισμός. Γιαυτό το λόγο πρέπει να παρέχονται μέσω του διαιτολογίου Απαραίτητα αμινοξέα: Phe, Val, Thre, Trp, Met, Leu, Ile, Lys, His Συνήθεις τροφές πλούσιες στα απαραίτητα αμινοξέα: αβγά, σόγια, σησάμι
Τα αμινοξέα εμφανίζουν χειρομορφία (έχουν ασύμμετρα κέντρα C) κάτοπρο * * Τα δυο εναντιομερή της αλανίνης: L(-) αλανίνη αριστερόστροφη D(+) αλανίνη δεξιόστροφη
Συμμετρία και δυσσυμμετρία Συμμετρικό αντικείμενο Δυσσυμμετρικό αντικείμενο Σε ποιες από τις 2 περιπτώσεις, το αντικείμενο μπορεί να τοποθετηθεί ακριβώς επάνω στο είδωλό του;
Τα αμινοξέα εμφανίζουν χειρομορφία
Οπτική στροφική ικανότητα 7 Όσα μόρια έχουν ασύμμετρα άτομα άνθρακα και δεν έχουν επίπεδο συμμετρίας, εμφανίζουν οπτική στροφική ικανότητα, και συνεπώς καλούνται οπτικώς ενεργά. Ένα υδατικό διάλυμα ενός εναντιομερούς στρέφει το επίπεδο του πολωμένου φωτός κατά μια συγκεκριμένη γωνία, η οποία καλείται γωνία στροφής και εξαρτάται από τη συγκέντρωση του διαλύματος και τη θερμοκρασία. Πηγή φωτός Φυσικό φως Πολωτής Επίπεδα πολωμένο φως Χώρος δείγματος Οπτικά ενεργό δείγμα επίπεδα πολωμένο φως με στραμμένο το επίπεδο πόλωσης http://commons.wikimedia.org/wiki/File:Polarimeter_(Optical_rotation).svg
Ρακεμικά μίγματα + (R)-αλανίνη (S)-αλανίνη Ισομοριακό μίγμα των 2 εναντιομερών Μίγματα ισομοριακών ποσοτήτων των 2 εναντιομερών, δεν εμφανίζουν οπτική στροφική ικανότητα και καλούνται ρακεμικά μίγματα
Σχηματισμός ενός διπεπτιδίου Όταν προσεγγίζουν δυο αμινοξέα μπορούν να αντιδράσουν και να σχηματίσουν ένα διπεπτίδιο Με την ίδια λογική σχηματίζεται ένα τριπεπτίδιο, τετραπεπτίδιο, κλπ. Οι πρωτεΐνες είναι μεγάλα πεπτίδια (πολυπεπτίδια) Πεπτιδικός (αμιδικός) δεσμός Αμιδική ομάδα + Αμινοξύ 1 (γλυκίνη, Gly) Αμινοξύ 2 (αλανίνη, Ala) Διπεπτίδιο (γλυκυλ-αλανίνη, Gly-Ala)
Πεπτιδικός δεσμός http://en.wikipedia.org/wiki/Proteins#mediaviewer/File:Peptide-Figure-Revised.png
Ολιγοπεπτίδια Τετραπεπτίδιο: Val-Gly-Ser-Ala Ala Gly Ser Val http://en.wikipedia.org/wiki/Peptide#mediaviewer/File:Tetrapeptide_structural_formulae_v.1.png Gly Ala Ser Val Τετραπεπτίδιο: Val-Gly-Ser-Ala
Συνήθη ολιγοπεπτίδια Ασπαρτάμη: Μεθυλεστέρας ασπαρτικού οξέος και φαινυλ-αλανίνης (γλυκαντική ύλη, 200 φορές γλυκύτερη από το καλαμοσάκχαρο) Καρνοσίνη β-αλανίνη και ιστιδίνη (απαντάται στους μυς και στους εγκεφαλικούς ιστούς) http://en.wikipedia.org/wiki/Aspartame#mediaviewer/File:Aspartame.svg http://en.wikipedia.org/wiki/Carnosine#mediaviewer/File:Carnosine-2D-skeletal.png
Πολυπεπτίδια, πρωτεϊνες Α2 Α3 Α2 Α4 Α1 Α1 Α2 Πρωτεΐνη, ή πεπτίδιο (ενωμένα αμινοξέα, Α) Η πολυπεπτιδική αλυσίδα συντίθεται από μεγάλο αριθμό αμινοξέων Συχνά παρατηρούνται επαναλήψεις ίδιων αμινοξέων Ο ακριβής αριθμός σε κάθε αμινοξύ, και η αλληλουχία των διαφορετικών αμινοξέων δίνουν την ταυτότητα στην πολυπεπτιδική αλυσίδα
Η όξινη υδρόλυση των πρωτεϊνών (1 από 2) Η όξινη υδρόλυση των πρωτεϊνών (1 από 2) Με την επίδραση πυκνού οξέος τα πεπτίδια και οι πρωτεΐνες υδρολύονται, δηλ. διασπάται ο πεπτιδικός δεσμός και παράγονται ελεύθερα τα αμινοξέα της αλυσίδας τους. Συνήθως χρησιμοποιείται υδροχλωρικό οξύ 6Ν σε 110° C, σε ατμόσφαιρα αζώτου επί 20 ώρες. Κάτω από αυτές τις σχετικά δραστικές συνθήκες, ελευθερώνονται τα αμινοξέα Η ατμόσφαιρα αζώτου (Ν2) προστατεύει από την οξείδωση την ασπαραγίνη, γλουταμίνη, σερίνη, τρυπτοφάνη, κυστεΐνη και θρεονίνη, από περαιτέρω αλλοίωση (π.χ. οξείδωση από το οξυγόνο της ατμόσφαιρας). διπεπτίδιο αμινοξύ 1 αμινοξύ 2 Ν2
Η όξινη υδρόλυση των πρωτεϊνών (2 από 2) Η όξινη υδρόλυση των πρωτεϊνών (2 από 2) Η αντίδραση αυτή αποτελεί μια βασική και χρήσιμη τεχνική για να εξακριβωθεί η σύσταση των πρωτεϊνών, δηλαδή από ποια αμινοξέα αποτελούνται. Δεν δίνει όμως απάντηση στο ερώτημα που αφορά την διαδοχή (αλληλουχία) των αμινοξέων μέσα στην αλυσίδα τους. HCl 6N, 110°C, N2 Πρωτεΐνη, ή πεπτίδιο (ενωμένα αμινοξέα) Ελεύθερα αμινοξέα (ανιχνεύονται με χρωματογραφικές μεθόδους)
Όξινη υδρόλυση στο περιβάλλον Η+: όξινο περιβάλλον από το ατμοσφαιρικό CO2 διπεπτίδιο αμινοξύ 1 αμινοξύ 2 Υγρασία από το περιβάλλον Όξινη υδρόλυση μπορούν να υποστούν τα πεπτίδια και οι πρωτεΐνες και στο περιβάλλον Παράδειγμα: Η ασπαρτάμη (διπεπτίδιο από Asp και Phe) σε διάλυμα με pH ίσο με το pI (4.3), διατηρείται 300 ημέρες. Σε πιο αλκαλικό pH διατηρείται μόνο 4-6 ημέρες Πρωτεϊνικά υλικά που απαντώνται στα έργα τέχνης και τα ανασκαφικά υλικά (π.χ. οστά) είναι ευαίσθητα στην υδρόλυση, η οποία επιταχύνεται σε ψηλές θερμοκρασίες και ψηλά επίπεδα H+, υγρασίας. Από μεγάλες πρωτεϊνικές αλυσίδες παράγονται πολυπεπτίδια ή ολιγοπεπτίδια Σε συνθήκες προχωρημένης υδρόλυσης παρατηρούνται και ελεύθερα αμινοξέα
Σχήμα των πρωτεϊνών: ινοπρωτεΐνες Ανάλογα με το μοριακό σχήμα τους, οι πρωτεΐνες διαιρούνται σε ινώδεις πρωτεϊνες και σφαιρικές πρωτεϊνες (σφαιρίνες, γλοβουλίνες): Iνώδεις πρωτεΐνες (ινοπρωτεΐνες), που έχουν επιμήκη μόρια. Στα μόρια των ινωδών πρωτεϊνών, οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες διατάσσονται παράλληλα και συγκρατούνται μεταξύ τους διαμέσου δεσμών υδρογόνου. Εξαιτίας αυτής της μοριακής δομής, οι περισσότερες από αυτές είναι αδιάλυτες στο νερό. Οι πρωτεΐνες αυτού του είδους έχουν πολύ υψηλό και μη επακριβώς καθορισμένο μοριακό βάρος. Ελαστίνη (ελαστικότητα ιστών) Κολλαγόνο (οστά, δέρμα) Κερατίνη (μαλλιά, νύχια, κέρατα ζώων) Ινοπρωτεΐνη (fibroin, προϊόν έκκρισης αδένων – αράχνη, μεταξοσκώληκες) Elastin is a protein in connective tissue that is elastic and allows many tissues in the body to resume their shape after stretching or contracting.
Σχήμα των πρωτεϊνών: σφαιρίνες Σφαιρικές πρωτεΐνες (σφαιρίνες) στις οποίες οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες αναδιπλώνονται έτσι ώστε το σχήμα του μορίου να είναι σφαιρικό. Εξαιτίας αυτής της αναδίπλωσης είναι διαλυτές στο νερό, αλλά και σε υδατικά διαλύματα οξέων, βάσεων ή ανοργάνων αλάτων. Οι σφαιρικές πρωτεϊνες έχουν καθορισμένα μοριακά βάρη, μικρότερα από αυτά των ινωδών πρωτεϊνών (εικόνα 1.3). http://en.wikipedia.org/wiki/Proteins#mediaviewer/File:Myoglobin.png μυογλοβίνη
Σχήμα των πρωτεϊνών: σφαιρίνες http://en.wikipedia.org/wiki/Proteins#mediaviewer/File:Hexokinase_ball_and_stick_model,_with_substrates_to_scale_copy.png Εξωκινάση (ένζυμο)
Σχήματα και μεγέθη σφαιρινών Ινσουλίνη Αιμογλοβίνη (αιμοσφαιρίνη) Αδενυλική κινάση Ανοσοσφαιρίνη G (IgG) Γλουταμινική συνθετάση http://en.wikipedia.org/wiki/Proteins#mediaviewer/File:Protein_composite.png
Επίπεδα δόμησης πρωτεϊνών (α) πρωτοταγής δομή (β) δευτεροταγής δομή (γ) τριτοταγής δομή (γ) τεταρτοταγής δομή μονάδες αίμης α-έλικα Πτυχωτά φύλλα Δεσμοί υδρογόνου Αλυσίδες αμινοξέων αιμοσφαιρίνη http://en.wikipedia.org/wiki/Proteins#mediaviewer/File:225_Peptide_Bond-01.jpg
Λειτουργία των πρωτεϊνών Η μοριακή δομή μιας πρωτεΐνης, προσδιορίζει και το είδος της λειτουργίας που αυτή εκτελεί. Με βάση την λειτουργία τους οι πρωτεΐνες διακρίνονται σε: Δομικές πρωτεΐνες που βρίσκονται στις μεμβράνες των κυττάρων και των ενδοκυτταρικών οργανιδίων. Ορισμένες από αυτές, όπως η κερατίνη, το κολλαγόνο και η ελαστίνη αποτελούν συστατικά, είτε του επιθηλιακού ιστού, είτε του συνδετικού ιστού των διαφόρων οργάνων. Λειτουργικές πρωτεΐνες: Πρωτεΐνες του πλάσματος και των βιολογικών υγρών (αίμα, γάλα κ.λ.π). Αυτές οι πρωτεΐνες έχουν ένα βιολογικό ρόλο, επειδή συμμετέχουν στις βιοχημικές αντιδράσεις του οργανισμού. Τέτοιου είδους πρωτεΐνες είναι τα ένζυμα (βιοκαταλύτες, χάρη στους οποίους επιτελούνται αναρίθμητες αντιδράσεις στο εσωτερικό των κυττάρων), τα αντισώματα (μόρια υπεύθυνα για την άμυνα του οργανισμού), οι ορμόνες (ινσουλίνη, θυροξίνη) καθώς και άλλες πρωτεΐνες που μεταφέρουν μέσα στον οργανισμό βιολογικά ενεργές ουσίες π.χ. η αιμοσφαιρίνη που είναι επιφορτισμένη για τη δέσμευση του οξυγόνου.
Διαλυτότητα των πρωτεϊνών Οι πρωτεΐνες διαφέρουν ως προς τη διαλυτότητα τους, που εξαρτάται από τη φύση των ομάδων που φέρουν στην εξωτερική επιφάνεια του μορίου τους. Διακρίνουμε: πρωτεΐνες αδιάλυτες στο νερό (ινώδεις πρωτεΐνες) και πρωτεΐνες διαλυτές σε υδατικά μέσα (λευκωματίνες, σφαιρίνες κ.λ.π). Οι τελευταίες, όταν αναμιγνύονται με το νερό, σχηματίζουν κολλοειδή συστήματα. Η σταθερότητα αυτών των κολλοειδών συστημάτων , εξαρτάται από διάφορους παράγοντες όπως είναι το pH, η ιοντική ισχύς των διαλυμάτων ή η παρουσία οργανικών διαλυτών.
Οι πρωτεϊνες των έργων τέχνης και των αρχαιολογικών ευρημάτων Στα ζωγραφικά έργα: Ζωικές κόλλες (προέρχονται από το κολλαγόνο), Κολλαγονούχα υλικά (δέρμα) Συνδετικά υλικά: πρωτεΐνες του αυγού και του γάλακτος, Φυτικές πρωτεΐνες. Στα αρχαιολογικά ευρήματα: Κολλαγονούχα υλικά (οστό, αρχαιολογικό δέρμα) Κερατίνη Ινοπρωτεΐνη
Κολλαγόνο Το κολλαγόνο είναι μία ινώδης πρωτεΐνη που απαντάται σε όλους τους πολυκυτταρικούς οργανισμούς. Είναι η κυριότερη πρωτεΐνη του δέρματος, των τενόντων και των χόνδρων. Τα οστά και τα δόντια περιέχουν κολλαγόνο μαζί με ανόργανα άλατα, κυρίως άλατα ασβεστίου Λειτουργίες: Ανάλογα με το είδος του ιστού, το κολλαγόνο επιτελεί διαφορετικές λειτουργίες. παράδειγμα: στους τένοντες το κολλαγόνο αποτελείται από επιμήκεις ίνες διαταγμένες κατά μία διεύθυνση ώστε να έχουν πολύ μεγάλη αντοχή στον εφελκυσμό, στο υαλώδες του ματιού, το κολλαγόνο αποτελείται από λεπτά διάσπαρτα ινίδια και έτσι είναι πολύ εύθραυστο και διαφανές.
Χημική σύσταση και αλληλουχία των αμινοξέων του κολλαγόνου Η σύσταση του κολλαγόνου είναι χαρακτηριστική επειδή περιέχει σε μεγάλη αναλογία, τα αμινοξέα γλυκίνη, προλίνη και υδροξυπρολίνη. Στο κολλαγόνο, παρατηρείται κανονικότητα στην αλληλουχία των αμινοξέων: Μέσα σε κάθε πολυπεπτιδική αλυσίδα συναντώνται επαναλαμβανόμενες τριάδες αμινοξέων που περιέχουν όλες γλυκίνη και μάλιστα πάντα στην ίδια θέση π.χ Gly-Ala-Pro, Gly-Pro-Ala, Gly- Pro-HyPro κ.λ.π. Ως εκ τούτου, η αναλογία της γλυκίνης στο κολλαγόνο είναι πολύ υψηλή ,περίπου 30% του συνόλου των αμινοξέων . Επίσης, σε σύγκριση με άλλες πρωτεΐνες, το κολλαγόνο περιέχει σε μεγάλη αναλογία, προλίνη. Άλλο ιδιαίτερο χαρακτηριστικό στη σύσταση του κολλαγόνου είναι η παρουσία της 4-υδροξυπρολίνης και της 5-υδροξυλυσίνης που ανευρίσκονται σε ελάχιστες πρωτεΐνες. Η προλίνη και η 4-υδροξυπρολίνη, που αθροιστικά περιέχονται σε αναλογία 25% περίπου, προσδίδουν σταθερότητα στο κολλαγόνο.
Ινοπρωτεΐνη Η ινοπρωτείνη (fibroin), είναι η πρωτείνη του μεταξιού. Περιέχει σε σημαντική αναλογία τα αμινοξέα γλυκίνη, αλανίνη σερίνη και τυροσίνη (πίνακας 2.2). Το μικρό μέγεθος των αμινοξέων Gly, Ala και Ser επιτρέπει την παράλληλη διάταξη των πολυπεπτιδικών αλυσίδων που σχηματίζουν πτυχωτά φύλλα (εικόνα 2.7). Η περιθλασιμετρία ακτίνων Χ, έδειξε ότι έχει μεγάλη κρυσταλλικότητα. Οι κρυσταλλικές περιοχές, εναλλάσσονται με περιοχές που παρουσιάζουν αταξία δομής και στις οποίες η πρωτεΐνη είναι άμορφη. Στις περιοχές αυτές συγκεντρώνονται, τα ογκώδη αμινοξέα, όπως π.χ. η τυροσίνη. Οι άμορφες περιοχές του μεταξιού, είναι πιο ευαίσθητες στη φθορά από τις κρυσταλλικές περιοχές.
Κερατίνη (από την ελληνική λέξη κέρας) Κερατίνη (από την ελληνική λέξη κέρας) Η κερατίνη είναι το κύριο συστατικό της επιφανειακής στοιβάδας της επιδερμίδας και των προσαρτημάτων του δέρματος (τρίχες, νύχια, κέρατα κ.λ.π). Περιέχουν κυστίνη. Οι κερατίνες ταξινομούνται σε "σκληρές" και "μαλακές” , ανάλογα με την αίσθηση που αφήνουν στην αφή. Ένα χαρακτηριστικό γνώρισμα των σκληρών κερατινών ,που είναι αυτές που βρίσκονται στο μαλλί, τις τρίχες, τα κέρατα, και τα φτερά, είναι η μεγαλύτερη περιεκτικότητα σε θείο σε σχέση με τις μαλακές κερατίνες, όπως είναι αυτές της επιδερμίδας. Οι κερατίνες μπορούν επίσης να ταξινομηθούν σε α- ή β- κερατίνες ανάλογα με τη μορφή του διαγράμματος περίθλασης ακτίνων Χ. Η περιθλασιμετρία ακτίνων Χ έδειξε ότι oi ίνες του μαλλιού έχουν δομή α- κερατίνης, ενώ τα φτερά και τα κέρατα, έχουν δομή β-κερατίνης.
Σύσταση των πρωτεϊνών σε αμινοξέα
4. Οι πρωτεΐνες του αυγού Τα αυγά αποτελούνται από δύο μέρη : Ένα εξωτερικό μέρος - το κέλυφος - που συγκροτείται από ανόργανα συστατικά. Δύο εσωτερικά μέρη που αποτελούνται από οργανικά συστατικά , τον κρόκο (33% κ.β) και το λεύκωμα (67% κ.β ). Ο κρόκος αποτελείται από πρωτεΐνες, λιπίδια και νερό. Οι πρωτεΐνες του κρόκου περιέχουν σε μεγάλη αναλογία φωσφο-πρωτεΐνες και λιποπρωτεΐνες. Οι αναλογίες των αμινοξέων στις πρωτεΐνες του λευκώματος και του κρόκου του αυγού, είναι παρόμοιες. Σε μεγάλη αναλογία περιέχονται τα αμινοξέα λευκίνη, σερίνη, ασπαρτικό και γλουταμινικό οξύ Το λεύκωμα αποτελείται από πρωτεΐνες και νερό. Οι πρωτεΐνες του λευκώματος αποτελούν το 88% περίπου των συστατικών της ξηρής ουσίας του. Η χημική σύσταση των αυγών σε πρωτεΐνες και λιπίδια δεν διαφέρει πολύ για τα διάφορα πτηνά. Περισσότερο μελετημένη είναι η σύσταση των αυγών της κότας
Οι πρωτεΐνες του κρόκου
Οι πρωτεΐνες του λευκώματος των αβγών
5. Πρωτεΐνες του γάλακτος Η καζεΐνη ως συγκολλητικό υλικό Η καζεΐνη. παραλαμβάνεται από το αποβουτυρωμένο γάλα με προσθήκη γαλακτικού, οξικού ή υδροχλωρικού οξέος. Η οξίνιση του γάλακτος προκαλεί κατακρήμνιση της καζεΐνης. (καθιζάνει στο ισοηλεκτρικό της σημείο, pΙ = 4,6).
Σύσταση σε αμινοξέα (mol%) των πρωτεϊνών που έχουν χρησιμοποιηθεί ως συνδετικά μέσα.
6. Φυτικές πρωτεΐνες Οι σπόροι των δημητριακών περιέχουν σημαντικές ποσότητες πρωτεϊνών, γλυκιδίων και λιπιδίων, και παίζουν σημαντικό ρόλο στη διατροφή των ανθρώπων και των ζώων. Τα υδατικά εκχυλίσματα των σπόρων, έχουν χρησιμοποιηθεί στο παρελθόν ως υλικά συγκόλλησης. Ορισμένα δημητριακά περιέχουν περισσότερο άμυλο, ενώ άλλα είναι πλούσια σε πρωτεΐνες και σε λιπίδια
Πρωτεΐνες δημητριακών Οι πρωτεΐνες των δημητριακών είναι 2 τύπων: Στον ένα τύπο, περιέχονται τα υπολείμματα των τυπικών κυτταροπλασματικών πρωτεϊνών, οι λευκωματίνες και οι σφαιρίνες. Αυτές είναι πρωτεΐνες υδατοδιαλυτές ή διαλυτές σε αραιά διαλύματα αλάτων. Στον δεύτερο τύπο ανήκουν πρωτεΐνες αδιάλυτες στο νερό. Σε αυτές δίνεται η ονομασία γλουτένη και διαιρούνται σε προλαμίνες και σε γλουτενίνες. Η γλουτένη που περιέχεται στο αλεύρι, μπορεί να διαχωριστεί εύκολα από το άμυλο με τον εξής τρόπο: Στο αλεύρι προστίθεται αρκετή ποσότητα νερού ώστε να σχηματιστεί ζύμη που αφήνεται σε ηρεμία επί μία ώρα περίπου και ύστερα μαλάσσεται κάτω από ρεύμα κρύου νερού. Το νερό ξεπλένει και απομακρύνει το άμυλο και τις υδατοδιαλυτές πρωτεΐνες. Ύστερα από το πλύσιμο παραλαμβάνεται μία ελαστική κολλώδης ζύμη, που αποτελείται κατά το 1/3 περίπου από πρωτεΐνες και κατά τα 2/3 από νερό.
Πρωτεΐνες δημητριακών: σύσταση
Βιβλιογραφία McMurry J., Οργανική Χημεία, Πανεπιστημιακές Εκδόσεις Κρήτης, 2012 (ενιαίος τόμος) D. L. Nelson, M. Cox, Lehninger, Γενικές Αρχές Βιοχημείας, Ιατρικές Εκδόσεις Π. Χ., Πασχαλίδης, Αθήνα 2011 Berg J. M., J. L. Tymoczko, L. Stryer, Biochemistry, 5th ed., W. Freeman and Company, 2002
Τέλος Ενότητας
Σημειώματα
Σημείωμα Αναφοράς Copyright Τεχνολογικό Εκπαιδευτικό Ίδρυμα Αθήνας, Σταμάτης Μπογιατζής 2014. Σταμάτης Μπογιατζής. «Επιστήμη Υλικών ΙΙ (Θ). Ενότητα 13: Πρωτεϊνικά υλικά». Έκδοση: 1.0. Αθήνα 2014. Διαθέσιμο από τη δικτυακή διεύθυνση: ocp.teiath.gr.
Σημείωμα Αδειοδότησης Το παρόν υλικό διατίθεται με τους όρους της άδειας χρήσης Creative Commons Αναφορά, Μη Εμπορική Χρήση Παρόμοια Διανομή 4.0 [1] ή μεταγενέστερη, Διεθνής Έκδοση. Εξαιρούνται τα αυτοτελή έργα τρίτων π.χ. φωτογραφίες, διαγράμματα κ.λ.π., τα οποία εμπεριέχονται σε αυτό. Οι όροι χρήσης των έργων τρίτων επεξηγούνται στη διαφάνεια «Επεξήγηση όρων χρήσης έργων τρίτων». Τα έργα για τα οποία έχει ζητηθεί άδεια αναφέρονται στο «Σημείωμα Χρήσης Έργων Τρίτων». [1] http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/ Ως Μη Εμπορική ορίζεται η χρήση: που δεν περιλαμβάνει άμεσο ή έμμεσο οικονομικό όφελος από την χρήση του έργου, για το διανομέα του έργου και αδειοδόχο που δεν περιλαμβάνει οικονομική συναλλαγή ως προϋπόθεση για τη χρήση ή πρόσβαση στο έργο που δεν προσπορίζει στο διανομέα του έργου και αδειοδόχο έμμεσο οικονομικό όφελος (π.χ. διαφημίσεις) από την προβολή του έργου σε διαδικτυακό τόπο Ο δικαιούχος μπορεί να παρέχει στον αδειοδόχο ξεχωριστή άδεια να χρησιμοποιεί το έργο για εμπορική χρήση, εφόσον αυτό του ζητηθεί.
Επεξήγηση όρων χρήσης έργων τρίτων Δεν επιτρέπεται η επαναχρησιμοποίηση του έργου, παρά μόνο εάν ζητηθεί εκ νέου άδεια από το δημιουργό. © διαθέσιμο με άδεια CC-BY Επιτρέπεται η επαναχρησιμοποίηση του έργου και η δημιουργία παραγώγων αυτού με απλή αναφορά του δημιουργού. διαθέσιμο με άδεια CC-BY-SA Επιτρέπεται η επαναχρησιμοποίηση του έργου με αναφορά του δημιουργού, και διάθεση του έργου ή του παράγωγου αυτού με την ίδια άδεια. διαθέσιμο με άδεια CC-BY-ND Επιτρέπεται η επαναχρησιμοποίηση του έργου με αναφορά του δημιουργού. Δεν επιτρέπεται η δημιουργία παραγώγων του έργου. διαθέσιμο με άδεια CC-BY-NC Επιτρέπεται η επαναχρησιμοποίηση του έργου με αναφορά του δημιουργού. Δεν επιτρέπεται η εμπορική χρήση του έργου. Επιτρέπεται η επαναχρησιμοποίηση του έργου με αναφορά του δημιουργού και διάθεση του έργου ή του παράγωγου αυτού με την ίδια άδεια. Δεν επιτρέπεται η εμπορική χρήση του έργου. διαθέσιμο με άδεια CC-BY-NC-SA διαθέσιμο με άδεια CC-BY-NC-ND Επιτρέπεται η επαναχρησιμοποίηση του έργου με αναφορά του δημιουργού. Δεν επιτρέπεται η εμπορική χρήση του έργου και η δημιουργία παραγώγων του. διαθέσιμο με άδεια CC0 Public Domain Επιτρέπεται η επαναχρησιμοποίηση του έργου, η δημιουργία παραγώγων αυτού και η εμπορική του χρήση, χωρίς αναφορά του δημιουργού. Επιτρέπεται η επαναχρησιμοποίηση του έργου, η δημιουργία παραγώγων αυτού και η εμπορική του χρήση, χωρίς αναφορά του δημιουργού. διαθέσιμο ως κοινό κτήμα χωρίς σήμανση Συνήθως δεν επιτρέπεται η επαναχρησιμοποίηση του έργου.
Διατήρηση Σημειωμάτων Οποιαδήποτε αναπαραγωγή ή διασκευή του υλικού θα πρέπει να συμπεριλαμβάνει: το Σημείωμα Αναφοράς το Σημείωμα Αδειοδότησης τη δήλωση Διατήρησης Σημειωμάτων το Σημείωμα Χρήσης Έργων Τρίτων (εφόσον υπάρχει) μαζί με τους συνοδευόμενους υπερσυνδέσμους.
Χρηματοδότηση Το παρόν εκπαιδευτικό υλικό έχει αναπτυχθεί στo πλαίσιo του εκπαιδευτικού έργου του διδάσκοντα. Το έργο «Ανοικτά Ακαδημαϊκά Μαθήματα στο ΤΕΙ Αθήνας» έχει χρηματοδοτήσει μόνο την αναδιαμόρφωση του εκπαιδευτικού υλικού. Το έργο υλοποιείται στο πλαίσιο του Επιχειρησιακού Προγράμματος «Εκπαίδευση και Δια Βίου Μάθηση» και συγχρηματοδοτείται από την Ευρωπαϊκή Ένωση (Ευρωπαϊκό Κοινωνικό Ταμείο) και από εθνικούς πόρους.